Características y Propiedades de las Proteínas: Tipo, Estructura y Funciones, Study notes of Biology

Download Características y Propiedades de las Proteínas: Tipo, Estructura y Funciones and more Study notes Biology in PDF only on Docsity! D <) BIOLOGIA 2°BACHILLERATO TEMA 4 TEMA 4: LAS PROTEINAS 1. CARACTERISTICAS GENERALES Constituyen el grupo de moléculas organicas mas abundantes en los seres vivos (50% del peso celular seco). Son importantes también por las variadas funciones bioldgicas que desempefan. Una caracteristica fundamental de las proteinas es su alta especificidad, lo cual quiere decir que cada organismo posee algunas proteinas exclusivas que marcan su identidad bioldgica. Las proteinas son polimeros, denominados polipéptidos, constituidos por la unién de aminoacidos. Estan formadas por C, H, O, Ny S. 2. LOS AMINOACIDOS La hidrdlisis de las proteinas libera aminoacidos. Los aminoacidos (aa) poseen un grupo terminal carboxilo (-COOH) y, al menos, un grupo amino (- NHz). El grupo amino puede estar situado en distintas posiciones. Se distinguen asi a, B, y...-aminoacidos, en funcidn de la situacién del grupo amino con respecto al carbono del grupo carboxilo. a B w R= CH—=COOH RCH — CH, — COCH «aminoacido NH, NH, — B-aminoacido Los aminoacidos que constituyen las proteinas son a-aminoacidos, pues el grupo amino esta unido al carbono a, el contiguo al grupo carboxilo. Existen 20 aminoacidos de este tipo, que se diferencian por el otro grupo unido al carbono a, el grupo R o cadena lateral. En total se han encontrado unos 150 aa en los seres vivos que no forman parte de las proteinas con funciones propias: neurotransmisores, precusores vitaminicos... Ej. Acido gamma-aminobutirico, que actua como neurotransmisor inhibitorio. 2.1. PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS CARACTER ANFOTERO Una sustancia se denomina anfotera cuando puede comportarse como acido o base dependiendo del pH en el que se encuentre. Este caracter le viene dado a los aminoacidos por su estructura quimica: ¢ Grupo carboxilo: le permite desprender H+ (caracter acido). En un medio basico desprenderan protones. ¢ Grupo amino: le permite captar H+ (caracter basico). En un medio acido captaran los protones. Al pH de la célula normal ambos grupos estan ionizados y los aa aparecen como iones dobles 0 iones dipolares (zwitteriones). D <) BIOLOGIA 2°BACHILLERATO TEMA 4 NH3 R —C —COO En un pH mas acido los aminoacidos tendran carga neta positiva (el grupo -COOH capta los H*, neutralizandolo y quedando solo la carga del grupo —NHs3*) En un pH mas basico el grupo —NHs* cedera un H* al medio y el aminoadcido quedara con carga negativa, la del -COO’. NH NHT 4 NH, R—C—COCH ~~ 2 -—C—CO0- R —¢—coo" | | | H wo | \ en pH éride: pn pH bisiro Electroforesis Consiste en la separacién de los aa por su carga eléctrica. El punto isoeléctrico se define como el valor del pH al que el aa tiene el mismo n° de cargas + que — Para separar los aminoacidos se situa la disolucién de aa que se quieren separar en un campo eléctrico. Los aa de carga negativa se desplazan hacia el anodo y los de carga positiva hacia el catodo y los que se encuentren en su punto isoeléctrico no se moveran. (Se modificara posteriormente el pH para que varien las cargas de los aa y se puedan separar en el campo eléctrico). ESTEREOISOMERIA Como el carbono a es asimétrico se consideran dos estereoisémeros con distinta actividad dptica. Para poder diferenciarlos en una formula plana, se escribe la cadena lateral R hacia arriba y el grupo carboxilo hacia abajo. Seguin la posicién del grupo amino (-NHs*) se diferencian dos estereoisémeros D (a la derecha) y L (a la izquierda). Todos los aa que forman proteinas son L. Los D-aa pueden darse en los compuestos bioldgicos, pero son muy raros. R H7C—NH} | coo" Dea-aminodcido Levaminodcido: Datacion por racemizacion de aminoacidos Al morir los organismos comienza una conversion lenta de L-aa a D-aa. Aunque se ha aplicado como método de datacién, la velocidad de conversién depende mucho de variables como la temperatura y el pH por lo que el método no es demasiado fiable. OTRAS PROPIEDADES La existencia de grupos polares (amino y carboxilo) permite a los aa formar enlaces de hidrégeno, lo que hace que sus puntos de ebullicién y fusién y su solubilidad en agua sean mayores de los esperados. D <) BIOLOGIA 2°BACHILLERATO TEMA 4 4.2. ESTRUCTURA SECUNDARIA La cadena polipeptidica puede adoptar en el espacio multiples formas, pero hay una conformacion mas estable que ninguna otra que, ldgicamente, es la que se mantiene. Este plegamiento estable se conoce como estructura secundaria. Existen 2 tipos basicos: la a-hélice y la lamina plegada o lamina B. En las proteinas coexisten ambos, pero uno de ellos puede predominar sobre el otro. Algunas combinaciones de estas estructuras se denominan “dominios estructurales” y son tan estables que se encuentran presentes en muchas proteinas. ESTRUCTURA EN a-HELICE Este nombre alude a la a-queratina, proteina muy abundante que presenta esta caracteristica estructura helicoidal. Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena polipeptidica sobre si misma. Sigue el sentido de giro de las agujas del reloj y contiene 3,6 aa por cada vuelta. El plegamiento se mantiene estable por medio de los enlaces de hidrégeno que se establecen entre el grupo —NH-— (que forma parte de un enlace peptidico) de un aminoacido y el grupo —-CO- (que forma parte de otro enlace peptidico) del cuarto aminoacido que le sigue en la cadena lineal. Estos enlaces se generan porque en los grupos —NH— y —CO- existen cargas parciales opuestas. Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde. Las cadenas laterales de los aminoacidos no intervienen en los enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la a-hélice. Debido a esta falta de participaci6n de las cadenas laterales, proteinas con estructuras primarias muy diferentes pueden presentar la misma estructura secundaria. Si los aminoacidos de las cadenas laterales son muy voluminosos 0 tienen cargas del mismo signo y se situan uno al lado del otro, la estructura se desestabiliza. LAMINA PLEGADA Se conoce también como estructura B, porque la B-queratina (ufas, pelos y plumas) es un ejemplo caracteristico. El plegamiento origina una especie de fuelle o lamina plegada en zigzag originada por el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptidica 0 de diferentes cadenas, unidos entre si por enlaces de hidrégeno transversales (analogos a los que estabilizan la a-hélice). Las cadenas laterales (R) se disponen de forma alternativa por encima y por debajo de esta estructura. TRIPLE HELICE DEL COLAGENO El colageno es una proteina muy rica en los aminoacidos prolina e hidroxiprolina. La presencia de prolina e hidroxiprolina de modo abundante impide la formacién de puentes de hidrégeno intracatenarios como en las estructuras descritas. En su lugar se asocian tres cadenas trenzadas entre sf por puentes intercatenarios. D <) BIOLOGIA 2°BACHILLERATO TEMA 4 4.3. ESTRUCTURA TERCIARIA La estructura secundaria constituye el ultimo nivel de plegamiento de las proteinas, que adquieren una disposicién espacial tridimensional estable que caracteriza a este tipo de biomoléculas. De la estructura terciaria depende la funci6n de la proteina, por lo que el cambio en la disposicién de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad bioldgica. Se trata de un conjunto de plegamientos caracteristicos que se originan por la unién entre determinadas zonas de la cadena polipeptidica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoacidos. TIPOS DE ENLACES Los enlaces que se establecen pueden ser de cuatro tipos: e Puentes disulfuro: fuertes enlaces covalentes entre dos grupos —SH que pertenecen a sendos aa cisteina. ¢ Fuerzas electrostaticas: enlaces de tipo idnico entre grupos con cargas eléctricas opuestas. Se producen entre los grupos R de aa acidos con carga negativa (-COO-) y aa basicos con carga positiva (-NH3). e Enlaces de hidrogeno: entre grupos polares no idnicos en los que existen cargas parciales en su Cadena lateral. ¢ Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofobicas: las uniones mas débile que se establecen. Se producen entre aminoacidos apolares. La sustituci6n de un aa por otro puede alterar la estructura tridimensional de la proteina, al no formarse alguno de los enlaces citados, y modificar los plegamientos de la estructura terciaria. Es evidente la importancia de la estructura primaria en la adquisici6n de la correcta estructura espacial de la proteina. 4.4 ESTRUCTURA CUATERNARIA En ocasiones existe otro nivel estructural por encima del anterior. Ocurre cuando la proteina esta constituida por varias cadenas polipeptidicas denominadas subunidades proteicas. Se trata de la disposici6n relativa que adoptan las subunidades proteicas entre si. La union entre ellas se realiza mediante los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria, pero entre las cadenas laterales de los aa de las distintas subunidades. Algunos ejemplos de proteinas con estructura cuaternaria son: hemoglobina, proteinas musculares, complejos multienzimaticos o inmunoglobulinas. D 5. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS 5.1. SOLUBILIDAD La solubilidad de las proteinas depende de factores como el pH 0 la estructura de la proteina. BIOLOGIA 2°BACHILLERATO TEMA 4 Las proteinas con estructura terciaria fibrilar son insolubles en agua, mientras que las proteinas que poseen estructura globular son solubles en agua. Debido a su elevada masa molecular, las proteinas solubles forman dispersiones coloidales. En estas disoluciones los aa apolares se situan en el interior de la estructura, mientras que los aa polares, que pueden unirse por enlaces de hidrdgeno a las moléculas de agua, se localizan en la periferia en contacto con estas. Se crea asi una capa de solvatacion de agua alrededor de cada molécula de proteina que impide la uni6n entre las proteinas. Si esta capa se rompe, las proteinas se unen entre sf dando como resultado un agregado insoluble que precipita. Esto sucede si afadimos iones al agua (sales en disolucién) que compiten con las cargas de los aminoacidos para unirse a las moléculas de agua de la capa de solvataci6n. 5.2. ESTRUCTURA ESPACIAL La funcion biolégica de las proteinas depende de su estructura tridimensional o conformacién nativa. Cualquier cambio que suponga una alteracién de esta conformacidn afecta a la funcionalidad bioldgica de la proteina. Este proceso recibe el nombre de desnaturalizacion. La desnaturalizacion puede ser: e reversible si los factores responsables de la misma han actuado con escasa intensidad y durante poco tiempo. ¢ irreversible, que es lo mas habitual. En el caso de la desnaturalizacion reversible es posible recuperar la conformaci6n nativa cuando cesa la accién de los factores que han producido su desnaturalizacién, proceso conocido como renaturalizacion. Entre los factores que pueden provocar la desnaturalizaci6n proteica se encuentran: e Agentes fisicos: variaciones de presién y aumento de temperatura. ¢ Agentes quimicos: variaciones de pH y cambios en la concentraci6n salina. 5.3. ESPECIFICIDAD Las proteinas son moléculas especificas: cada especie posee algunas proteinas que otros organismos no tienen. Proteinas que presentan la misma funci6n y una estructura tridimensional muy semejante pueden tener una secuencia peptidica algo diferente en distintos organismos. Esto es importante a la hora de llevar a cabo estudios filogenéticos y establecer el parentesco evolutivo entre especies (analizando semejanzas entre algunas proteinas de diversos grupos de seres vivos. La especificidad proteica se observa incluso en individuos de la misma especie. Las consecuencias de esta especificidad individual son muy importantes a nivel genético, evolutivo e inmunitario. DA <) BIOLOGIA 2°BACHILLERATO TEMA 4 MIOSINA Participa activamente en la contraccién de los musculos y constituye entre el 60% y el 70% del total de las proteinas de estos érganos. ELASTINA Presenta una gran elasticidad que le permite recuperar su forma inicial tras la aplicacién de una fuerza. Por ello se encuentra en organos sometidos a deformaciones reversibles (pulmones, arterias, dermis...) 7.2. HETEROPROTEINAS Segtn la naturaleza del grupo prostético las heteroproteinas pueden ser: FOSFOPROTEINAS Su grupo prostético es el acido ortofosférico. Ejemplos: - Vitelina (en la yema del huevo) - Caseina (en el queso) - Caseindgeno (precusor de la caseina, en la leche) GLUCOPROTEINAS El grupo prostético esta formado por un glucido. Se encuentran en las membranas celulares, donde desempefian funcidn antigénica. Ejemplos: - Gammaglobulinas (anticuerpos) - Mucus protector de los aparatos respiratorio y digestivo. - Liquido sinovial de las articulaciones. LIPOPROTEINAS Su grupo prostético es un lipido. Aparecen en paredes bacterianas y en el plasma sanguineo (transportadores de grasa y colesterol). CROMOPROTEINAS Su grupo prostético es una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que les confiere color. Se distinguen dos subgrupos: compuestos porfirinicos y no porfirinicos. COMPUESTOS PORFIRINICOS Grupo prostético: metalportirina, que es una molécula formada por cuatro anillos de pirrol unidos por puentes metilénicos, lo que origina una estructura cerrada. A los atomos de nitrégeno de los pirroles se une un atomo 0 idn metalico. Entre las proteinas con metalporfirina destacan las siguientes: Hemoglobina y mioglobina Su metalporfirina (grupo hemo) lleva Fe2+ y tiene color rojo. La hemoglobina se une al oxigeno en la sangre de los vertebrados. La mioglobina se une al oxigeno en los musculos estriados. Citocromos También contienen hierro, que puede tomar o ceder electrones pasando de Fe3+ a Fe2+, y viceversa. Se utilizan en las reacciones de 6xido-reduccién de procesos metabdlicos importantes (respiracién aerobia y fase luminica de la fotosintesis). 10 Ca <) BIOLOGIA 2°BACHILLERATO TEMA 4 Peroxidasas y catalasas Enzimas que contienen hierro. Clorofilas Llevan una metalporfirina con Mg2+ y el terpeno fitol. Son de color verde y estan en los cloroplastos de los vegetales fotosintéticos. Se encargan de captar energia luminica durante la fotosintesis. Cianocobalamina 0 vitamina B12 Interviene en el metabolismo de proteinas y acidos nucleicos. COMPUESTOS NO PORFIRINICOS Su grupo prostético también es coloreado, pero no constituye una metalporfirina. Rodopsina Presente en las células de la retina. Es imprescindible para realizar el proceso visual, ya que capta la luz. Hemocianina Contiene Cu2+ y es de color azul. En ciertos invertebrados su funcién es semejante a la hemoglobina (se une al oxigeno). NUCLEOPROTEINAS Su grupo prostético esta formado por acidos nucleicos. Constituyen la cromatina y los cromosomas. 8. METODOS DE IDENTIFICACION DE LAS PROTEINAS Se puede detectar facilmente la presencia de proteinas en una disoluci6n al provocar su coagulacién mediante calor o la adicién de un acido. Pero existen varios métodos especificos para identificarlas. PRUEBA DE BIURET Detecta la presencia de todo compuesto con dos o mas enlaces peptidicos. Consiste en alcalinizar el medio con NaOH y afiadir unas gotas de sulfato de cobre (II) Se obtiene un complejo de coordinacién de los iones Cu+, de color violeta 0 rosado. Sin embargo, otras moléculas no proteicas producen también esta coloracién si poseen dos grupos — C-—N-. Por esta razén no se puede utilizar para detectar proteinas en la orina, puesto que la urea da resultado positivo. PRUEBA XANTOPROTEICA Permite detectar la presencia de grupos fenilo en una molécula produciendo su nitraci6n, lo que origina nitrocompuestos coloreados. Es aplicable a los aminoacidos que contienen grupo bencénico en su cadena lateral (tirosina y fenilalanina). Se puede realizar con casi cualquier proteina, porque todas contendran alguno de estos aminoacidos. Se afiade HNO concentrado que produce un precipitado blanco. Este se vuelve amarillo al calentar, y naranja al alcalinizar con amoniaco. PRUEBA DE MILLON Similar a la anterior. Detecta fenoles. Se emplea Hg disuelto en HNO3 (reactivo de Millon) y se obtiene un precipitado blanco que se vuelve rojo al calentar debido a la formacién de complejos de Hg (Il). 11