BIOQUIMICA 2 PARCIAL, Study notes of Biochemistry

Download BIOQUIMICA 2 PARCIAL and more Study notes Biochemistry in PDF only on Docsity! AMINOACIDOS, PEPTIDOS, PROTEINAS. Grupos Rapolares, alifáticos Grupos R aromáticos coo” coo” coo coo” coo” coo” HÑó—.1 HÑ-C-H > HN-G-H za H,Ñ Glicina Prolina sE Leucina Isoleucina Metionina - po ; HÑ—GH mito HÑ-ó.4 , - = _ _ ¡Grupos R carregados positivamente coo” coo” o mie C—H UCA Grupos R polares, náo carregados 0% 12d que GH HÑA-CH-—— HiÑ-C—H Serina Treonina Cistelna Lisina Arginina Histidina quo q00 Grupos R carregados negativamente HNÑ-C-H — HiÑ-CH coo- coo” Ls Sl H¿N—C—H H¿N—C—H Asparagina Glutamina Aspartato Glutamato Simoca orga x E Traductor de Google XL S aminoacidos aria X 5) Unidos Esiormacio 40x Y O yptabicamio ade KE Presidio EE G [4 Seguro | https//slideplayeres/sie/S980101/ 5 Advertisements vie | meseros Advertisements Aminoácidos hidrofóbicos Símbolo ta. ox E Sliae *Glicina (Gly) *Alanina (Ala) *Valina (Val) "Leucina(Leu) *Metionina (Met) aIsoleucina (lle) >/ Aminoacidos hidrofilicos »Setrina (Ser) *Treonina (Thr) sCisteína (Cys) *Prolina (Pro) »Asparragina (Asn) *Glutamina (Gln) inoncidí : -Er<>o ES Conócelas aquí pzrO0>—o ESTRUCTURA 1 2 3 4 (LENINGER) PROTEINAS PLASMATICAS (HARPER) PRINCIP ALES FUNCIO NES DE Cada proteína plasmática tiene una • El factor nuclea r kappa- Citosina principa l estimul La CRP s emplea como Incluyen : Protein C Protei a s desig das L s cifras d ciert s v d medias ob nid o valores par ra acti La o ín arc d a se vida med un pr teín ALBUMINA pesDivide en 3 dominios con diferentes Consta de 585 a.a. 83 enlaces Albumi a madura consta de una cadena de polipéptidos Ácidos grasos libr s, calcio, Ti ne capacidad par unirse a otros l gando incluyendo Prepar c ones de albumi se han r lizado en el tratamiento de choque PESO MOLECULAR: 69 Kda unidad + peq S sintetiz como una prepropr í n . Defici ncia de A Daños en el Hígado Deficiencia El híga o produce u s 12 gr mos Es la pri cipal proteín del l s a Con ti uye un 60% de la HAPTOGLOBINA. Se une en un covalente estrecho Glucoproteín a plasmática Anemia hemolítica perdía eritrocitos perdida de h moglobina y haptoglobina, HEMOLISIS: Rompimiento o muerte de ritrocitos. • Vida 120 días Desprende cont. en ellos hemoglobina Los hepatocitos i inan el co pl jo con rapidez. Paci ntes on ane ias hemolí ic s muestran concen raciones Mas molecula d 65 kDa E omplejo Hb-Hp tie una asa de 155 kDa. 40-180mg de cap id d unión he ogl bina por decilitr . Hp 1-1 – Migra como banda ún n la elctrofo es s en gel del xis en 3 formas polimórficas p 2-1 Bandas complejas 2 l j . Almacena hierro en células Almacena el hierro excesivo en diversos tejidos Las subunidades pued n ser de Tipo: • H (pesado) o • L (ligero). La subunidad H posee actividad de La función de la subunidad L se propone que desempeña un papel en la nucleación de ferritina y la estabilidad. Normalm te h y una pequeña cantidad de ferritina en el Principal regul do de la homeos asi sistémica de hierro: La hepcidina Masa molecular: aprox. 440 kDa. Compu st d 24 subunid d s, que rode n 3 000 4 500 átomos férricos Constituye alr do 1 g d l c nt do de hi rro c rp ral tota . FERRITINA BMP se une a sus receptor La activ ci ón del om [ ] de BMP está r gulad papel im portante en la regulación de la expresión expresió h pcidin [ ] plasmát ic de hi rro hepcidin se une al ex orta Se si t tiz a en l í ad Principa l reg lad or de l HEPTI CINA R gulad a por s ña s t opo L s proteína s Hemisid erosis indica la presenci Se encuentran cifra bajas en la enfermedad de Wilson. La cantidad de ceruloplasmi a sa disminui a en presencia de enfermedad de • Es una Alpha globulina • Color azul • Muestra actividad oxidasa. • Se une a 6 átomos de cobre. s un al cobr de la roteí a pl smática mostrando un vinculo con la CERULOPLASMIN A Mutac o n s del gen HFE Formaci • So brecar ga de hierro. MOCR OMATOSI S HEREDIT Otros miembros de este grupo de enfermedades in cluyen la de Alzheimer, la de Parkinson, y la de Huntington. La enfermedad hepática grave por deficiencia de α1 -antitripsina puede tratarse Moléculas del f otipo ZZ s acumulan y s agregan en las cisternas d l Las enf rm dades como la d ficiencia e Alfa-1 antitripsina, en la c al la enfermedad celul r es caus da pri cipalmente por la pr se cia de agregados de formas aberrantes de proteínas La agr gación e d b a l forma ción de po ímeros de α1 antitr psina mut nte. Defici ncia α1 - ntitrip in HEPATOPATÍA Estas proteína s contien s el incip l miembr Aproxim adamen te 10% del z nc La se sintetiz Compre n e 8 a 10% de la Es una gluco r oteína plas át Α2- MACRO GLOBU LINA INMUNOGLOBULIN AS PLASMÁTICAS Hay 5 clases de inmunoglobulina • IgG • IgA • IgM • IgD • IgE. • R egión consta nte Hay cinco tipos de clases de cadena H pesada • lambda • alfa • mi • Delta • epsilon determinan la clase de inmunoglobulina 2 tipos de ad nas ligeras: • Kappa +H • Lambda CADENA PESADA A LIGERA INMUNOGLOBULIN AS PLASMÁTICAS • Cada cadena ligera de inmunoglobulina es el producto de po lo menos tres genes estructurales separados: • un gen que codifica para la región variable (VL), uno que codifica para la region de union (J) • Y uno que codifica para la región constante (CL). • un gen que codifica para la región variable (VH), región de diversidad (D), región de unión (J), y uno que codifica para la región constante (CH). las ca enas tanto ligera como pesada las regiones consta tes d terminan las funciones efectoras especificas para clase • Las regiones constantes CH2 y CH3 (y CH4 de IgM e IgE), que constituyen el fragmento Fc, se encargan de las funciones efectoras especificas para clase • Las cadenas L y H se sintetizan como moléculas separadas, y después se montan dentro de la célula B o la célula plasmática hacia moléculas de inmunoglobulina maduras, todas las cuales son glucoproteínas. regi es v r ables de las moléculas de inmunoglobulina an d los dominios VL y VH, y son bastante heterogéneas. • Las cadenas L tienen tres regiones hiperv riables (en VL), y las adenas H tienen cuatro (en VH). • Estas regiones hipervariables comprenden el sitio de unión a antígeno • regiones determinantes de la complementariedad (CDR). no hay do regiones v ri bl que sean idénticas INMUNOGLOBULIN AS PLASMÁTICAS Respuestas inmunitarias humorales Se generan anticuerpos con especificidad idéntica pero de diferentes clases • en un orden cronológico específico en respuesta al inmunógeno (antígeno inmunizante). • “CAMBIO DE CLASE O ISOTIPO” El cambio desde una clase hacia otra se denomina La misma cadena ligera también puede combinarse con una cadena pesada α • Estas tres clases (IgM, IgG e IgA) de moléculas de inmunoglobulina contra el mismo antígeno tienen dominios variables idénticos en sus cadenas ligeras (VL) y pesadas VH), y se dice que comparten un idiotipo • IDIOTIPOS Son los determinantes antigénicos formados por los aminoácidos específicos en las regiones hipervariables. el cambio de clase (isotipo) sucede durante respuestas inmunitarias Enlace Glucosidico Hidratos de carbono C n (H20) n°carbonos CARBOHIDRATOSH XOSA Glucosa Fructosa P NT S Ribosa Desoxirribosa MAL O A (Azúcar de malta) GLUCOSA + SACAROSA esa) LAC leche POLISACARIDOalm nQUI IN Forma parte de exoesqueleto de a trópodos y pared de LMAC. RESERVA ENERGIA: Almidón en plantas / lucógeno en COMBU TIB LE CELULAR: glucosa como fuente COMP. ESTRUCTUR A : Ribosa y desoxi : Ac tra sporteCE UL Estruc. Soporte vegetales. Pared celular. GL C GEN O a e a la glucosa en la célula de los A ID N Fuente d energía d org. Vegetales animales CH Á ENCILLA 3-8 ATOMOS DE C. N F R D S POR MI ES DE UNIDADES MONOSACA 2 M SACA RI OS UNIDOS POR E LACE O OSACARIDISACARIDO Moleculas org. Bastante pequeñas. No forma polímeros Insulubles en agua Solubles sust. Cloroformo - eter LIPIDOSBLOQUE FUNCIONAL PRINCIPAL: ACIDO GRASO 70 A G distintos ACIDOS GRASOSSTER IDES -Estructura diferente a los lípidos -Insoluble en agua COLESTEROL Componente estruc. dela Mem plasmática. INSATU D : Enlace d ble o triple. (Aceite) SATURADO: Enlace simple (Grasas) TRI LICERIDOS 3 ácidos grasos unidas a una molécula de glicerol. ANILLO ESTEROIDE: CICLO ENTANO-PER-HIDRO FENAN-TRENO 3 anillos ( 6 átomos c) 1 anillo (5 átomos de c) F FOLIPIDOS: 2 ácidos gr sos unidos a un glicerol. El tercer carbon d la M de glicerol está ocupado por un Grupo Fosfato. FUNCION: acción estructural y funcional para formar membrana celu r. Átomos de carbono se unen formand 4 anillos SEÑ LES QUIMICAS COLESTETOL: Se inserta en la me brana pl s ática TESTO ERONA Y ESTRÓGE O: Son hormonas sexual CERAS Unión de ácidos grasos unidos a un alcohol monovalente de larga cadena (dif. Glicerol) Sap nific bles, Imperm abilid ad al agua, Solida Protección revestimiento, ENLACE PEPTILICOPR TEINAS AMINOACID O AMINOACIDO: Unidad estructural de las proteinas Son polímeros de aminoácidos Unidos por enlace polipetido. HIDROGENOHReprese ta 50% n seco en el cuerpo GRUP CARB XIL O AMIN H2OCC HRCADEN L TERALE LACE PEPTILICO: minoácidos se unen entre ellos. Se forma con la interacción del grupo amino con el grupo carboxilo del aminoácido sig. Esta libera agua O IGOPEPT S: Cade a Pocos r siduos de aminoácidos -100 POLI C : C de muy l rga +100