proteinas 2 bachillerato, Study Guides, Projects, Research of Biology

Download proteinas 2 bachillerato and more Study Guides, Projects, Research Biology in PDF only on Docsity! Tema 4. Las proteínas Biología 2º Bachiller 1 LAS PROTEÍNAS Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc. Por hidrólisis dan lugar a una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular, los Aminoácidos que difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales o grupos R. De forma general, solamente se encuentran 20 Aa distintos como sillares de las proteínas, unidos entre si por enlaces covalentes, enlace peptídico. Basándonos en la composición de las proteínas las podemos dividir en: 1º Holoproteínas o proteínas simples, por hidrólisis se obtienen solo Aa. 2º Heteroproteínas o proteínas conjugadas, por hidrólisis dan lugar a Aa y a otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no aminoácida de una proteína conjugada se llama grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo con la naturaleza química de sus grupos prostéticos: Nucleoproteínas, Fosfoproteínas, Metaloproteínas, Glucoproteínas y Lipoproteínas. LOS AMINOÁCIDOS. Moléculas orgánicas formadas por un grupo funcional amino (-NH2) y ácido carboxílico (-COOH). Casi la totalidad de los Aa son α-aminoácidos, ya que el grupo –NH2 se encuentra en un carbono contiguo al carboxílico. El carbono α es un carbono asimétrico, responsable de la actividad óptica del Aa. Además, existe una esteroisomería ya que el grupo –NH2 puede estar orientado de forma distinta. Si este grupo se encuentra en la derecha se dice que es configuración D y si está a la izquierda configuración L. Tema 4. Las proteínas Biología 2º Bachiller 2 Los aminoácidos son moléculas anfóteras, capacidad de comportarse como ácidos o bases según el medio en que se encuentren. El grupo carboxílico cede protones y el grupo amino los toma. Son capaces de ionizar, dando lugar a la aparición de dipolos cuya carga eléctrica o grado de disociación depende del pH del medio. Al pH en que la molécula es eléctricamente neutra se denomina, punto isoeléctrico, pI. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico. * A pH < 7 el Aa capta protones y se comporta como una base * A pH > 7 el Aa cede protones y se comporta como un ácido * Al pH en que el Aa está en forma dipolar neutra se le denomina punto isoeléctrico Tema 4. Las proteínas Biología 2º Bachiller 5 Propiedades y convenciones asociadas a los aminoácidos estándar. Nombres abreviados: Normalmente, aunque no en todos los casos, las tres primeras letras del nombre en inglés de cada aminoácido. pK1 indica el valor de pKa del grupo alfa carboxilo. pK2 indica el valor de pKa del grupo alfa amino. pKR indica el valor de pKa de la cadena lateral de los aminoácidos cuya cadena lateral sea ionizable. pI indica el valor del punto isoeléctrico o pH isoeléctrico. Índice hidropático: escala que combina la hidrofobicidad y la hidrofilicidad de las cadenas laterales, se usa para predecir la tendencia de los aminoácidos a buscar un ambiente acuoso (valores negativos) o un ambiente hidrófobo (valores positivos). Presencia en las proteínas (%): Presencia media en unas 1.150 proteínas estudiadas. Tema 4. Las proteínas Biología 2º Bachiller 6 PEPTIDOS Y ENLACE PEPTIDICO. Los Aa se unen formando cadenas polipeptidicas unidas por enlaces peptídicos. Es un enlace amídico formado por el grupo carboxilo de un Aa y el grupo amino del siguiente Aa, con desprendimiento de agua. Este enlace muestra un elevado grado de estabilización por resonancia. El enlace simple C-N posee alrededor del 40% de carácter de enlace doble y el enlace C=O posee también cerca del 40% de carácter de simple enlace. Este hecho determina dos consecuencias importantes: 1. El grupo imino (-NH-) del enlace no posee tendencia a ionizarse o a captar protones. 2. El enlace C-N es relativamente rígido y no puede girar libremente, propiedad importante con respecto a la conformación tridimensional de las proteínas. Estructura del pentapéptido seril-glicil-tirosinil-alanil-leucina o Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu. Los péptidos se nombran empezando por el residuo amino-terminal que, por convención, se sitúa a la izquierda y terminan con el residuo carboxilo-terminal, a la derecha. Los enlaces peptídicos se muestran sombreados en gris y las cadenas laterales en rojo. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. Las proteínas pueden presentar diversos niveles estructurales que le dan forma en el espacio. Existen cuatro niveles posibles que no tienen porqué estar representados todos en una proteína. Habría que clarificar dos términos que se confunden con frecuencia. El vocablo configuración significa la ordenación en el espacio de los grupos sustituyentes en los esteroisomeros; tales estructuras no pueden interconvertirse sin que se produzca la ruptura de uno o más enlaces covalentes. El término conformación se refiere a la ordenación en el espacio de los grupos sustituyentes que son libres de adoptar muchas posiciones diferentes sin que se produzcan rupturas de enlaces, debido a la posibilidad de rotación alrededor de los enlaces simples de la molécula. Las cadenas polipetídicas poseen una sola conformación en condiciones normales de pH y temperatura. Esta conformación nativa (confiere actividad biológica a la proteína) es suficientemente estable para que la molécula pueda ser fácilmente aislada y retenida en su estado nativo.