Proteinas: Características, Clasificación y Propiedades, Study notes of Biology

Download Proteinas: Características, Clasificación y Propiedades and more Study notes Biology in PDF only on Docsity! TEMA 4 LAS PROTEINAS 2º DE BACHILLERATO Las proteínas son biomoléculas orgánicas compuestas por: C, H, O y N; algunas pueden contener: S, P, Cu, Fe,… Están constituidas por moléculasàAminoácidos, se unen entre sí mediante enlaces peptídicos. La unión de pequeños aminoácidos se llama péptido. Según el número de aminoácidos: a) Oligopeptidos: menos de 10 aminoácidos b) Polipéptidos: más de 10 aminoácidos 1.1 Características de los aminoácidos Son compuestos orgánicos que poseen un grupo funcional carboxilo (-COOH) y un grupo funcional amino (-NH2). Son sólidos, cristalinos, solubles en agua, con punto de fusión elevado y con actividad óptica. Presentan unidos al carbono: Un grupo carboxilo (-COOH), ácido y Un grupo amino (-NH2), básico por esi se denomina carbono a; los otros dos enlaces van a un hidrógeno y a un radical, característico de cada aminoácido, y que le confiere características propias. Los animales no pueden sintetizar todos los aminoácidos, aquellos que no pueden sintentizar (aminoácidos esenciales) deben ser ingeridos en la dieta. Hay 8 esenciales: 1.2 Clasificación y estructura de los aminoácidos proteícos Se distinguen según el radical que se enlaza con el carbono a: -Neutros polares sin carga: Su cadena lateral tiene grupos hidrófilos con los que puede formar puentes de hidrógeno con moléculas polares, por lo que son solubles en agua. Ej: glicina, serina, cisteína,… -Neutros no polares: el radical es una cadena hidrocarbonada, ej: alanina, leucina,… -Aminoácidos ácidos: el grupo R lleva un grupo ácido (carboxilo), de manera que a pH neutro, tienen carga negativa, ya que ese grupo desprende H+. Ej: Acido aspártico/glutámico. -Aminoácidos básicos: cuando el grupo R lleva un grupo básico (amino), de tal modo que a pH neutro, tienen carga eléctrica positiva (toma H+). Ej: Lisina. 1.3 Propiedades de los aminoácidos A) Los aminoácidos presentan actividad óptica por la existencia del carbono asimétrico, siendo capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. Según hacia dónde desvía el plano de luz polarizada pueden ser: • Dextrógiro o (+), si el aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha. • Levógiro o (-), si lo desvía hacia la izquierda. B) Comportamiento anfótero: Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH. Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino: • Se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-. • Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3 +. Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base, liberando o retirando protones del medio. Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una base. El grupo -COO- capta un protón y pierde su carga negativa. Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como - NH3 + libera un protón y pierde su carga positiva. 1.4 Enlace peptídico de los amianoácidos Los aminoácidos se unen para formar péptidos y proteínas mediante un enlace peptídico. Si el número de aminoácidos que constituyen el péptido es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior a diez, el péptido recibe el nombre de polipéptido. El enlace peptídico es un enlace entre el grupo carboxilo (–COOH) de un aminoácido y el grupo amino (–NH2) de otro aminoácido. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace covalente tipo amida. Dibujo: 1.5 Estructuras de las proteínas a) Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. Por tanto, indica los aminoácidos que componen la cadena polipeptídica y en qué orden se encuentran. La función de cada proteína depende de su secuencia de aminoácidos que la forman y de la forma que ésta adopte. Todas las proteínas tienen dos extremos: • Un extremo N-terminal en el que se encuentra el primer aminoácido con su grupo amino libre, por lo que se le llama aminoácido N-terminal. • Un extremo C-terminal, en el que está situado el último aminoácido con su grupo carboxilo libre, por lo que se llama aminoácido C-terminal b) Estructura secundaria Es la disposición que presenta la cadena de aminoácidos en el espacio (estructura primaria). Se produce gracias a la capacidad que tienen los enlaces del Ca para rotar. El tipo de estructura depende número de enlaces de hidrógeno que se pueden formar: -a) estructura secundaria en la α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, de forma dextrógira (en el sentido de las agujas del reloj). Por esto, en la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos –C=O quedan orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos -NH quedan orientados justo en el sentido contrario, mientras que los radicales de los aminoácidos quedan dirigidos hacia el exterior de la α-hélice. b- Hélice colágeno Es la estructura secundaria que presenta el colágeno, que forma parte de los tendones y los tejidos conectivos; se trata de una estructura particularmente rígida. Se trata de una hélice más extendida debido a la abundancia de glicina, prolina e hidroxiprolina. Estos tripletes constituyen el tropocolágeno. Es una asociación de tres hélices levógiras empaquetadas unidas mediante enlaces covalentes y enlaces débiles dando lugar a una hélice dextrógira. Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación d) Enzimáticaà Algunas proteínas actúan catalizando (facilitando y acelerando) las reacciones que tienen lugar en los seres vivos, estas reacciones constituyen el metabolismo. Ej: maltasa convierte maltosa en dos glucosas y la lipasa hidroliza las grasas para facilitar su absorción. e) Contractilà Gracias a esto, es posible la movilidad, ejemplo: La actina y la miosina que forman las miofibrillas de los músculos y son las responsables de la contracción muscular. f) Hormonalà Algunas hormonas son proteínas y actúan regulando diversos procesos metabólicos. Insulina y glucagón regulan el metabolismo de los glúcidos; la parathormona regula el metabolismo de P y Ca. g) Defensaà Las inmunoglobulinas realizan la función defensiva más importante. Constituyen los anticuerpos que reconocen y se unen a sustancias extrañas (antígenos). Lo que hacen es reaccionar con ellos aglutinándolos y precipitándolos y como consecuencia los inactivan. Tambíen muchos antibióticos impiden reproducción o provocan muerte de otros microorganismos. h) Homeostáticaà Las proteínas contribuyen a mantener constantes las condiciones del medio interno. Intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico y debido a su carácter anfótero actúan como sistemas amortiguadores de pH. Ejemplo de ellos son las proteínas sanguíneas que participan el la coagulación de la sangre cuando hay rotura de un vaso. 7. Clasificación de las proteínas 7.1 Holoproteínas Son aquellas que están formadas únicamente por aminoácidos. Se clasifican en grandes grupos: -Proteínas filamentosas: insolubles en agua y se encuentran en animales. Formadas por varios polipéptidos que forman cadenas paralelas que se enrollan entre sí formando fibras. -Colágenos: se encuentran tejido conjuntivo, cartilaginoso,… Resistencia a estiramiento -Queratinas: ricas en cisteína, se sintetizan y almacenan las células de la epidermis y forman cabello, uñas, cuernos,… -Elastinas: fibrosas y fexibles, se encuentran en tendones y vasos sanguíneos, gran elasticidad lo que permite recuperar su forma tras fuerza. LocàArterias, pulmones o dermis. -Miosinas: participan activamente en la contracción de los músculos. -Proteínas globulares: solubles en agua o disoluciones polares, estructura más o menos globular, son: -Protaminas: básicas y pequeñas, se encuentran en el núcleo de espermatozoides. -Histonas: baja masa molecular, locànúcleo de células eucariotas excepto espermatozoides, sirven para empaquetar ADN. -Prolaminas: insolubles en agua, se encuentran en semillas como la zeína del maíz. -Gluteinas: insolubles en agua y solubles en ácidos y bases. (gluteina del trigo) -Albúminas: grandes, función de reserva o transporte. Seroalbúmina de la sangre. -Globulinas: grandes, solubles en disoluciones, ovoglobulina del huevo. 7.2 Heteroproteínas Se dividen según la naturaleza del grupo prostético: -Glucoproteínas En este caso el grupo prostético es un glúcido, varias funciones, conformación estable, ejemplo los grupos sanguíneos son debidos a las dieferentes cadenas glucídicas. -Hormona estimulante del folículo (ovogénesis-esp-..sis)y hormona luteinizante (óvulo) -Proteoglucanos del líquido sinovial, tendones, huesos,… -Glucoproteínas sanguíneas (protombina) -Glucoproteinas de las membranas celulares (glucocálix) -Inmunoglobulinas, que actúan como anticuerpos -Algunas enzimas como la ribonucleasa que degrada los ARN -Fosfoproteínas: presentan como grupo protético el ácido fosfórico, ej: caseína de la leche. -Cromoproteínas: su grupo prostético es una sustancia con color, también llamado pigmentos: • Pigmentos porfírinicos: grupo prostéticoàproteína (anillo tetrapirrólico). Si se trata de un catión ferroso (Fe2+), la porfirina se denomina hemo. Pertencen a esto la hemoglobina (transportar el o2 en la sangre) y mioglobina (en músculos). Alguna enzima como la peroxidasas también llevan hierro. • Pigmentos no porfirínicos: grupo prostéticoà diferente a la porfirina. Ej: hemocianina (lleva cobre y se encuentra en la hemolinfa); la rodopsina (proteína característica de las células de la retina). -Apolipoproteínas: proteínas anfipáticas, grupo proteicoà apoproteína y grupo prostéticoà constituido por lípidos. Junto con fosfolípidos forman envoltura de las lipoproteínas (grandes complejos supramoleculares que dentro se encuentran triglicéridos y funciónà transportarlos a través de la sangre).