Aminoácidos, enlace peptídico y proteínas, Apuntes de Química

¡Descarga Aminoácidos, enlace peptídico y proteínas y más Apuntes en PDF de Química solo en Docsity! Aminoácido: Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la composición química general que presentan, contiene un grupo amino (- NH2), un carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono α (- C-), un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica. Si el grupo R está a la derecha se le conoce como configuración D o α-D-aminoácidos y si se encuentra a la izquierda configuración L o α-L-aminoácidos. ▪ Esenciales: no pueden ser sintetizados por el cuerpo por lo que tienen que ser aportados por los alimentos de la dieta y está condicionada su esencialidad. Ejem. - Histidina, isoleucina leucina, lisina, metionina, valina. ▪ No esenciales: que pueden ser sintetizados por el organismo. Ejem. - alanina, arginina, acido aspártico, asparraguina, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, cerina, tirosina, aspartato, glutamato. La clasificación más significativa se basa en la polaridad de la cadena lateral así se tiene aminoácidos no polares (aminoácidos alifáticos, aromáticos) y polares (sin carga, ácidos y básicos). Péptidos y enlace peptídico Un enlace peptídico está formando cuando los aa se unen entre ellos de forma covalente. La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es una reacción de condensación. oligopéptidos (3), polipéptidos (15-20) y proteínas (+50) Cuando 2 moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH se pierde una molécula de agua y el producto es un dipéptido. Estructura de las proteínas Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. ▪ La estructura primaria: viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica. ▪ La estructura secundaria: es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. ▪ Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína. ► Da lugar a dos tipos de proteínas: 1) De tipo fibroso 2) De tipo globular ▪ La estructura cuaternaria: deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un multímero. Sus subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes (puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos). Los aa glucogénicos son aminoácido que producen piruvato u otros precursores de glucosa durante el catabolismo del aminoácido estas se convierten en glucosa a través de la gluconeogénesis. Los aa cetogénicos son aminoácido que produce acetil CoA y acetoacenil CoA durante el catabolismo del aminoácido estos son los productos intermedios del mismo además pueden convertirse aún más en cuerpos cetónicos. Un zwitterion es: un compuesto químico que es eléctricamente neutro pero tiene cargas formales positivas y negativas sobre átomos diferentes, son especies polares y usualmente presentan una elevada solubilidad en agua. ¿Qué es un punto isoeléctrico? es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero. el concepto es particularmente interesante en los aa y también en las proteínas. a este valor de pH la solubilidad es casi nula. Cuantificación de proteínas: Se utilizan para determinar la concentración de proteínas en una muestra biológica El uso del método depende de 4 criterios: 1) la cantidad total de la proteína presente la muestra. 2) la concentración de la proteína. 3) la presencia de las sustancias que pudieran interferir. 4) la facilidad y reproducibilidad del método. MÉTODO DE BIURET: se basa en la reacción de sulfato de cobre con compuestos que tengan 2 o más enlaces peptídicos, en un medio alcalino. el producto es color violeta cuya intensidad de color depende de la cantidad de enlaces peptídicos presentes. Los dipéptidos y aminoácidos dan una prueba negativa. La intensidad del color es directamente proporcional a la cantidad de proteínas y la sensibilidad es muy baja Rango de sensibilidad: es sensible a 1000-10000 microg Máximo de absorción de 240 a 320 nm MÉTODO DEL LOWRY: la cuantificación de proteínas con cobre y el reactivo de Folin es un método sensible que no requiere digestión previa. es mucho más sensible y especifica que la determinación por absorción por el UV a 280 nm. La reacción con cobre toma de 5 a 10 minutos a temperatura ambiente. Rango de sensibilidad: es sensible a 25-100 a 500 nm, 2-30 a 660 nm, 1-2 a 750 nm MÉTODO DE BRADFORD: se basa en la Unión de un colorante (azul de Cromassie G-250) para formar un complejo proteína-colorante, provocando un cambio en el máximo de absorción de 465 a 595 nm. Rango de sensibilidad: es sensible (1-15 microg) Este método es sensible, simple, rápido, barato y pocas sustancias interfieren en su determinación, tiene un alto coeficiente de extinción, lo que hace al ensayo aproximadamente cuatro veces más sensible que el ensayo del Lowry. METODO DE BCA: El ácido bicinconínico, sal sódica, es un compuesto capaz de formar un complejo púrpura intenso con iones Cu1+ en medio alcalino. Este reactivo forma la base de un método analítico capaz de monitorizar el ión cuproso producido en una reacción entre las proteínas con Cu2+. Rango de sensibilidad: es sensible 0.5- 10 microg Máximo de absorción de 280 nm Enzima Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos. Su función: catalizador es una sustancia que aumenta la rapidez o la velocidad de una reacción química, sin verse alterada ella misma en el proceso global. Clasificación y nomenclatura Se les designa un código numérico que inicie con las letras EC, seguidas de cuatro números, separados por puntos. ▪ El primer número se refiere a la clase con eso (tipo de reacción general que cataliza la enzima)