Aminoácidos en Proteínas: Estructura, Propiedades y Clasificación, Diapositivas de Bioquímica

¡Descarga Aminoácidos en Proteínas: Estructura, Propiedades y Clasificación y más Diapositivas en PDF de Bioquímica solo en Docsity! 𝓐𝓶𝓲𝓷𝓸𝓪𝓬𝓲𝓭𝓸𝓼, 𝓟𝓮𝓹𝓽𝓲𝓭𝓸𝓼 𝔂 𝓟𝓻𝓸𝓽𝓮𝓲𝓷𝓪𝓼 a-Aminoácidos-Estructura ✓ Unidad estructural básica de las proteínas ✓ El grupo amino está unido al C- α, el C contiguo al grupo carboxilo. ✓ Al C- α también está unido un H y una cadena lateral R. ✓ Se han descrito más de 100 AA, pero sólo 20 de ellos participan en la síntesis de proteínas. ✓ Los AA difieren entre sí por el grupo R (grupo sustitutivo). ✓ R: adjudican diferentes propiedades a cada uno de los AA y determinan su función biológica. ✓ El grupo –COOH pierde un protón y el grupo amino capta un protón para dar la forma Zwitterion, un ión dipolar (in vivo). ✓ A pH fisiológico el pKa de los grupos carboxilo y amino de los AA es aproximadamente 2 y 10 respectivamente. ✓ Por su estructura, los AA se ionizan en solución acuosa de manera que pueden funcionar como ácidos y como bases (anfolíticos). 𝓐𝓶𝓲𝓷𝓸𝓪𝓬𝓲𝓭𝓸𝓼, 𝓟𝓮𝓹𝓽𝓲𝓭𝓸𝓼 𝔂 𝓟𝓻𝓸𝓽𝓮𝓲𝓷𝓪𝓼 a-Aminoácidos-Estereoquímica ✓ Se presentan en dos formas isoméricas (L y D), que son imágenes especulares no superponibles. ✓ Los AA que se encuentran en las proteínas son de la serie L y tienen mayor participación metabólica celular. ✓ Los AA de la serie D participan en las paredes celulares bacterianas. ✓ Todos los AA excepto la glicina puede existir en las formas D y L. Propiedades de los a-Aminoácidos de las Proteínas 𝓐𝓶𝓲𝓷𝓸𝓪𝓬𝓲𝓭𝓸𝓼, 𝓟𝓮𝓹𝓽𝓲𝓭𝓸𝓼 𝔂 𝓟𝓻𝓸𝓽𝓮𝓲𝓷𝓪𝓼 Aminoácidos ácidos y sus amidas ✓ Los aminoácidos ácidos son los únicos que llevan cargas negativas a pH 7. Son hidrófilos. ✓ Están acompañados por sus amidas, la asparagina y la glutamina. ✓ Éstas tienen cadenas laterales sin carga, aunque son claramente polares, también son aminoácidos hidrófilos y tienden a encontrarse en la superficie de las moléculas de proteína, en contacto con el agua. Aminoácidos aromáticos ✓ Presentan cadenas laterales aromáticas. ✓ La fenilalanina y los AA alifáticos: valina, leucina e isoleucina, son los AA más hidrófobos. ✓ La tirosina y el triptófano también presentan un carácter ligeramente hidrófobo 𝓐𝓶𝓲𝓷𝓸𝓪𝓬𝓲𝓭𝓸𝓼, 𝓟𝓮𝓹𝓽𝓲𝓭𝓸𝓼 𝔂 𝓟𝓻𝓸𝓽𝓮𝓲𝓷𝓪𝓼 Aminoácidos modificados ✓ Algunos AA son modificados en sus cadenas laterales Por ejemplo: ▪ Fosfoserina ▪ 4-hidroxiprolina e hidroxilisina: se encuentran en el colágeno ▪ Ácido γ-carboxiglutámico: estructura de la osteocalcina (10-25% de proteína no colágena del hueso) Formación De Péptidos Y Polipéptidos ✓ Los AA se unen o polimerizan por medio de enlaces peptídicos: la unión química entre el grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro AA, con la liberación de una molécula de agua. ✓ La reacción más importante de los AA es la formación de un enlace peptídico. ✓ El enlace peptídico es un enlace covalente. ✓ Las cadenas que contienen hasta 10 aminoácidos se denominan oligopéptidos: ▪ - 2 AA dipéptido ▪ - 3 AA tripéptido… ✓ Si la cadena es de más de 10 aminoácidos se llama polipéptido. ✓ El grupo amino que no ha reaccionado en un extremo es el amino terminal o N-terminal ✓ El grupo carboxilo sin reaccionar en el otro extremo es el carboxilo terminal o C-terminal 𝓐𝓶𝓲𝓷𝓸𝓪𝓬𝓲𝓭𝓸𝓼, 𝓟𝓮𝓹𝓽𝓲𝓭𝓸𝓼 𝔂 𝓟𝓻𝓸𝓽𝓮𝓲𝓷𝓪𝓼 Estabilidad y Formación De Enlaces Peptídico ✓ En un entorno acuoso el proceso de formación de un enlace peptídico no está favorecido termodinámicamente. ✓ La formación del enlace peptídico se acopla con la hidrólisis de compuestos de fosfato de alta energía (ATP) (activación de los AA). ✓ Las proteínas se hidrolizan en disolución acuosa cuando está presente un catalizador. Actividad biológica: Péptidos ✓ Péptidos vasoactivos: angiotensina II, bradicinina ✓ Hormonas: oxitocina, vasopresina, somatostatina, TRH, GRH, ACTH, glucagónón, gastrina, secretina, colecistoquinina, VIP (péptido intestinal vasoactivo), insulina (es una proteína formada por 2 péptidos) ✓ Neurotransmisores: encefalinas, sustancia P PROTEÍNAS: Polipéptidos De Secuencia Definida ✓ Cada proteína tiene un orden definido de residuos de AA. ✓ Son polipéptidos largos, como la mioglobina humana que tiene 153 AA, o están formadas por 2 o más cadenas peptídicas. Funciones de las Proteínas ✓ Componentes Estructurales ▪ Colágeno ▪ tela de araña ✓ Contracción ▪ Muscular ▪ Actina y miosina ✓ Catalizadores de rxs qq ▪ Enzimas ✓ Transportadores de Sustancias ▪ Hb ✓ Hormonas ▪ Insulina ✓ Componentes de esqueleto intracelular 𝓐𝓶𝓲𝓷𝓸𝓪𝓬𝓲𝓭𝓸𝓼, 𝓟𝓮𝓹𝓽𝓲𝓭𝓸𝓼 𝔂 𝓟𝓻𝓸𝓽𝓮𝓲𝓷𝓪𝓼 Estructura Terciaria ✓ Las proteínas globulares no sólo poseen estructuras 2ª. sino que, además, también se pliegan formando estructuras terciarias compactas. ✓ Es el plegamiento tridimensional total de la cadena o cadenas de una proteína. ✓ Facilita la solubilidad en agua y, por ende, la realización de funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc. Ejem: mioglobina ✓ Esta conformación se mantiene estable gracias a la existencia de varios tipos de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos: ▪ Los puentes de hidrógeno ▪ Interacciones de Van der Waals ▪ Los puentes eléctricos entre AA de carga diferente llamados también “atracciones electrostáticas” ▪ Las interacciones hidrófobas ▪ Puentes disulfuro Los primeros 4 son enlaces débiles y los últimos covalentes Estructura Cuaternaria ✓ Es el nivel más complejo de organización. ✓ Se refiere a interacciones no covalentes que unen varias cadenas polipeptídicas en una sola molécula. Ejem: la hemoglobina que tiene 4 cadenas. ✓ Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de subunidades. 𝓐𝓶𝓲𝓷𝓸𝓪𝓬𝓲𝓭𝓸𝓼, 𝓟𝓮𝓹𝓽𝓲𝓭𝓸𝓼 𝔂 𝓟𝓻𝓸𝓽𝓮𝓲𝓷𝓪𝓼 ✓ El número de subunidades (cadenas) varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas. ✓ Se estabiliza por los mismos tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria: enlaces no covalentes (puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals, interacciones electrostáticas e interacciones hidrofóbicas) y enlaces covalentes disulfuro o cistinas. Estructura de las proteínas globulares ✓ La mayoría de las proteínas están formadas por más de un dominio. ✓ Dominio: región compacta, plegada localmente, de la estructura 3ª. Propiedades ✓ Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria). ✓ La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: ▪ Cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión ▪ Una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie ▪ Pérdida de las propiedades biológicas Estado Nativo Estado Desnaturalizado 𝓐𝓶𝓲𝓷𝓸𝓪𝓬𝓲𝓭𝓸𝓼, 𝓟𝓮𝓹𝓽𝓲𝓭𝓸𝓼 𝔂 𝓟𝓻𝓸𝓽𝓮𝓲𝓷𝓪𝓼 Desnaturalización ✓ Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). ✓ Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en: ▪ La polaridad del disolvente ▪ La fuerza iónica ▪ El Ph ▪ La temperatura