Biología NM temas 2.4 y 2.5, Apuntes de Biología

¡Descarga Biología NM temas 2.4 y 2.5 y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity! 2.4 PROTEÍNAS Son aprox, ⅔. de la masa seca de la célula, se diferencian de los glúcidos y lípidos en que tienen nitrógeno y generalmente azufre. Las proteínas son formadas por los aminoácidos Aminoácidos Dos grupos funcionales, el grupo amino (- NH2), un grupo carboxilo (-COOH), la R(grupo radical o cadena lateral) cambia con cada aminoácido. Los seres vivos se constituyen de 20 aminoácidos diferentes.Algunas proteínas contienen aminoácidos que tienen una estructura diferente a cualquiera de los 20, por la modificación de uno de los 20 aminoácidos después de haber sido sintetizada la proteína. Ej. Colágeno: Hidroxiprolina (a partir de la prolina), hace que el colágeno sea más estable. Enlaces peptídicos La unión entre dos aminoácidos es por un enlace peptídicos, (los glúcidos por un enlace glucosídico) este es formado por una reacción de condensación el la que el grupo amino de un aminoácido reacciona con el grupo carboxilo de otro liberando una molécula de agua. Estructura de las proteínas Cada proteína tiene una estructura tridimensional única lo que proporciona una actividad biológica específica. Necesita ser tridimensional para poder realizar las funciones La estructura tridimensional se puede describir en 4 niveles de organización, de complejidad creciente, cada uno se puede construir a partir del anterior: - Estructura primaria: Formada a partir del encadenamiento de los aminoácidos - Estructura secundaria: Formada por el plegamiento de la cadena primaria - Estructura terciaria: Se pliega sobre sí misma (la secundaria) - Estructura cuaternaria: Varias cadenas terciarias unidas Estructura primaria La estructura primaria de las proteínas se caracteriza por la composición o proporción de los distintos aminoácidos que la constituyen y por la secuencia de dichos aminoácidos, el orden que guardan unos con respecto a otros. Se le llama péptido a la cadena que contiene pocos aminoácidos (menos de diez) y polipéptido cuando es mayor el número. Diferencia entre un polipéptido y una proteína: Una proteína es un polipéptido natural formado por 100 o más aminoácidos y con una estructura tridimensional definida. A veces, una proteína tiene una sola cadena peptídica, aunque lo más común es que estén formadas por dos o más cadenas asociadas. - Diversidad de los polipéptidos: Ribosomas: Pueden formar enlaces peptídicos entre cualquier par de aminoácidos, permitiendo que cualquier secuencia de aminoácidos es posible El número de secuencias de aminoácidos posibles puede calcularse: · Dipéptido: (20²) ·Tripéptido: (20³) · Polipéptido: (20ⁿ) Estructura secundaria Se pliega la estructura primaria debido a los puentes de hidrógeno que se establecen entre los grupos –C=O y los grupos –NH entre sí, por lo que las cadenas R adoptan determinadas posiciones. Se estabiliza cuando adopta dos estructuras posibles : a-hélice o B-laminar (plegada) Seda de araña: Hay diferentes tipos con diversas funciones, la estructural es más fuerte que el acero y es una proteína fibrosa. Tiene partes donde el polipéptido forma matrices paralelas y es secretada en forma líquida por unas glándulas especializadas. Colágeno: Es una proteína fibrosa y tiene tres polipéptidos enrollados como una cuerda. Más abundante que cualquier otra proteína y forma una malla de fibras en la piel y en las paredes de los vasos sanguíneos que resiste los desgarros. Confieren fuerza a los ligamentos. Forma parte de la estructura de los dientes y de los huesos. Proteoma La mayoría de los organismos ensamblan sus proteínas a partir de los mismo aminoácidos, pero las proteínas de cada organismo individual son únicas El proteoma es todo el conjunto de proteínas expresadas por el genoma del organismo individual. Debido a que el genoma es único para cada individuo, el proteoma expresado también es único. Proteómica: El estudio de la estructura y la función de todo el conjunto de proteínas de los organismos. Se están produciendo hoy en día proteínas mediante microorganismos para la industria alimentaria, farmacéutica y otros. 2.5 ENZIMAS Introducción La mayoría de las reacciones químicas no ocurren espontáneamente pero en las células y en los organismos muchas reacciones químicas ocurren de manera simultánea y rápida. Esto se debe a la presencia de enzimas que permiten que las reacciones ocurran a altas velocidades y de manera ordenada, lo que da lugar a los productos que el organismo requiere y cuando son necesarios. Las enzimas son catalizadores biológicos formados por proteínas globulares. Los catalizadores son eficaces en pequeñas cantidades y se mantienen sin cambios al final de la reacción. El sitio activo de la enzima. Mecanismo de acción enzimática En una reacción catalizada por una enzima, la sustancia de partida se llama sustrato y se convierte en el producto. El sustrato se une en un hueco que está especialmente formado en la enzima llamado sitio activo ( lugar de la enzima donde se une el sustrato) En el sitio activo se forma un complejo enzima-sustrato y el sustrato alcanza un estado de transición (un estado de alta energía y debe añadirse una cantidad de energía –la energía de activación– para que la molécula lo alcance), el cual tiene una existencia muy breve. Posteriormente el producto se libera y la enzima queda disponible para ser reutilizada al no haber sufrido cambios. Una molécula de sustrato sólo se puede unir al sitio activo si se encuentra cerca de él. La unión entre una molécula de sustrato y un sitio activo se conoce como colisión. En la mayoría de reacciones los sustratos están disueltos en el agua alrededor de la enzima y se mueven continuamente, enzimas y sustratos pueden moverse aunque los sustratos suelen ser más pequeños y con un movimiento más rápido. Las colisiones entre las moléculas de sustratos y el sitio activo ocurren por los movimientos aleatorios de ambos(sustrato y enzima). Colisiones productivas= El sustrato y sitio activo están correctamente alineados para la unión Especificidad enzima-sustrato y modelos A diferencia de otros catalizadores inorgánicos, son específicas por la forma en la que se unen con su sustrato en el sitio activo, estos deben tener una geometría complementaria. Esta unión puede seguir dos modelos: - Modelo de llave-cerradura: Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con el sustrato correspondiente (llave) - Modelo del acoplamiento inducido: Si las enzimas no tienen un centro activo rígido y es más similar a un “guante” que adopta la forma de la mano(sustrato) al ponerlo, el sustrato es el que induce el cambio conformacional del centro activo, que sólo adopta la forma totalmente complementaria a la del sustrato después de unirse a él. A diferencia del anterior modelo, este puede explicar la capacidad de ciertas enzimas para unirse a más de un sustrato (Cada sustrato es específico para cada enzima) Factores que afectan a la actividad enzimática Temperatura: Afecta a la actividad enzimática de dos maneras: - En temperaturas altas las moléculas enzimáticas de sustrato se mueven más rápido y se incrementa la posibilidad de colisión con la enzima, por lo tanto aumenta la actividad enzimática. - Cuando las enzimas se calientan los enlaces vibran más por lo que cabe la posibilidad de que se rompan. Al romperse cambia su estructura incluyendo el sitio activo. Se considera que se ha desnaturalizado y no es capaz de catalizar reacciones. Cuantas más moléculas enzimáticas se desnaturalicen en una solución, más disminuye la actividad enzimática. Los aumentos de temperatura producen incremento y una disminución de la actividad enzimática.