Proteínas: Definición, Propiedades y Estructuras, Apuntes de Biología

¡Descarga Proteínas: Definición, Propiedades y Estructuras y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity! LAS PROTEÍNAS videos de interés: Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno; con frecuencia llevan fósforo, azufre y algunos elementos metálicos como el hierro o el cobre. Químicamente, las proteínas son polímeros lineales no ramificados de aminoácidos (aa), que se unen mediante enlaces peptídicos. Son importantes por la variedad de funciones que desempeñan. concepto: las proteínas se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. Son macromoléculas, son las más abundantes de la materia viva, son específicas y a través de ellas se expresa la información genética. CLASIFICACIÓN PÉPTIDOS: son cortas cadenas de entre dos y cien aminoácidos. Se subdividen en: ➔ polipéptidos: son péptidos de entre dos y diez aminoácidos. Se denominan repetidos (dos aminoácidos), tripéptidos (tres aminoácidos) y así sucesivamente. ➔ polipéptidos: son péptidos de entre diez y cien aminoácidos. Un ejemplo es la insulina humana, formada por la asociación de dos cadenas polipeptídicas A y B de 21 y 30 aminoácidos respectivamente. PROTEÍNAS: son largas cadenas de más de cien aminoácidos. Se subdividen en: ➔ hemoproteínas: también llamadas proteínas simples, se caracterizan por estar formadas exclusivamente por aminoácidos. Ejemplos: colágeno, queratinas y histonas ➔ heteroproteínas: también llamadas proteínas conjugadas, poseen una parte proteica, la proteína constituida por aminoácidos y una parte no proteica o grupo prostético. Ejemplos: hemoglobina, glicoproteínas y lipoproteínas. AMINOÁCIDOS: Son las unidades o monómeros constituyentes de las proteínas. Todos los aminoácidos responden a la misma fórmula general: un carbono (carbono α) unido covalentemente a un grupo amino (-NH2) y a un grupo carboxilo (-COOH) clasificación según la esencialidad: ➔ esenciales: deben ser ingeridos en la dieta (10). Por ejemplo: la lisina o la metionina ➔ no esenciales: sintetizados por el propio organismo (10). Por ejemplo: tirosina y ácido glutámico. clasificación según de la polaridad del radical R: ➔ apolares o hidrófobos: su radical R es una cadena hidrocarbonada apolar, lineal o cíclica. ➔ polares o hidrófilos: su radial R es una cadena hidrocarbonada con grupos funcionales que presentan afinidad por el agua. Se clasifican en neutros, básicos y ácidos. Los neutros carecen de carga eléctrica a pH fisiológico. Los básicos poseen carga eléctrica positiva a pH fisiológico, que se debe a la presencia de uno o más grupos amino en su cadena R. Los ácidos tienen carga eléctrica negativa a pH fisiológico debida a la presencia de un grupo carboxilo en su cadena R. propiedades físicas: ➔ Los aminoácidos presentan las siguientes propiedades físicas: ➔ Son sólidos, cristalinos e incoloros. • Algunos tienen sabor dulce. ➔ Son solubles en agua, debido al grupo amino y al grupo carboxilo del carbono a ➔ Presentan isomería espacial o estereoisomería. El carbono a de todos los aminoácidos -excepto el de la glicina- es un carbono asimétrico o quiral (C), por lo que existen dos formas enantioméricas para cada aminoácido que son imágenes especulares: Dy L. Las proteínas naturales están formadas siempre por L-aminoácidos. ➔ Tienen isomería óptica. A causa de la existencia del carbono asimétrico, los aminoácidos presentan actividad óptica. Esto significa que son capaces de rotar el plano de la luz polarizada cuando atraviesa una disolución de estos. Si un aminoácido desvía el plano de la luz polarizada a la derecha, se llama dextrógiro (+); si lo desvía a la izquierda, es levógiro (-). Los dos enantiómeros L y D rotan siempre el plano de la luz polarizada en sentidos opuestos. ➔ funciones: comunicación intercelular, precursores de neurotransmisores, hormonas, mediadores locales que participan en la respuesta inmune. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS Son macromoléculas con enorme complejidad estructural, por los que se estudian en 4 niveles: estructura primaria: la estructura primaria de una proteína viene determinada por la secuencia lineal concreta de aminoácidos que forman su cadena. Es de gran importancia, ya que de ella dependen los demás niveles estructurales y su funcionalidad. Esta secuencia es única para cada proteína, pues la información necesaria para construirla se encuentra codificada en el ADN. La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de algún aminoácido (mutaciones) da lugar a una proteína distinta, que puede realizar una función diferente o incluso perder su actividad biológica como por ejemplo la hemoglobina. La estructura primaria es mantenida por el enlace peptídico, tan estable que solo se puede romper por hidrólisis ácida o enzimática, lo que implica la destrucción de la proteína y la liberación de los aminoácidos que la integran El primer aminoácido de la proteína es el del grupo amino y el último el del grupo carboxilo. (identificar molécula) estructura secundaria: es el modo en que una cadena polipeptídica se dispone en el espacio a lo largo de un eje. Viene determinada por las características del enlace peptídico y de los radicales R de los aminoácidos. Es el nivel estructural superior que alcanzan las proteínas fibrosas. Entre las estructuras secundarias más frecuentes, destacan la hélice-α, la lámina-B y la hélice de colágeno. hélice-α: la cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma y describe una espiral que es dextrógira, es decir enrollada en el sentido de las agujas del reloj, que incluye 3,6 aminoácidos por vuelta. La hélice queda estabilizada por puentes de hidrógeno que se forman entre el grupo NH de un aminoacid y el grupo C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos y los hidrógenos (H) se disponen hacia el exterior de la helica Un ejemplo de proteínas con estructura de hélice-α son las α-queratinas, muy abundantes en las células epidérmicas. Estas proteínas forman en los animales diferentes estructuras, como el pelo, las plumas, las uñas, los cuernos y la lana. Lámina- β: la cadena polipeptídica adopta una disposición en zigzag y varias cadenas se disponen en paralelo, formando, en su conjunto, una lámina plegada. Se establecen enlaces de hidrógeno entre los grupos C=O y ---NH de las cadenas paralelas. Los carbonos α quedan en las aristas del plegamiento. Los enlaces peptídicos se sitúan en los planos que están comprendidos entre dos aristas y los grupos R de los aminoácidos se colocan, alternativamente, por encima y por debajo de la lámina plegada. Un ejemplo de proteína con esta estructura es la β-queratina (fibroína) que se encuentra presente en las fibras que fabrican los gusanos de seda y las arañas ¿Qué puede pasar cuando cambia la conformación de una proteína? La proteína del prión (PrP) normal, tiene una secuencia de aminoácidos, (estructura primaria) idéntica a la proteína del prión patógena. La diferencia entre las dos recae en las estructuras secundaria y terciaria . hélice de colágeno: La cadena polipeptídica, que es rica en glicina, prolina e hidroxiprolina, se enrolla sobre sí misma describiendo una hélice levógira algo más estirada que la hélice-α, pues incluye tres aminoácidos por vuelta. La fibra de colágeno está integrada por tres de estas hélices levógiras, que, a su vez, se enrollan unas sobre otras en sentido dextrógiro y se mantienen unidas mediante enlaces de hidrógeno. El colágeno se sintetiza en los fibroblastos y es una parte importante de la piel, los tendones, los vasos sanguíneos, los cartílagos y los huesos. El colágeno se utiliza también en la industria alimentaria, por ejemplo, en la fabricación de gelatinas. estructura terciaria: es la forma en la que la estructura secundaria se pliega y repliega en el espacio adoptando una disposición espacial más o menos esférica que se mantiene, sobre todo, mediante enlaces covalentes tipo disulfuro y enlaces de hidrógeno. También con atracciones hidrofóbicas y atracciones electrostáticas. ➔ Las proteínas globulares poseen estructura terciaria. En ellas se van alternando tramos con estructura de hélice-α y de lámina- β que se pliegan adquiriendo una forma compacta y esférica. ➔ Proteínas fibrosas, insolubles en agua como el alfa queratina o el colágeno En las proteínas con estructura terciaria, es frecuente la repetición de combinaciones espaciales, muy estables y compactas, de hélice-α y de lámina- β que se llaman dominios estructurales. Estos dominios, al estar provistos de una geometría muy concreta, desempeñan funciones importantes en la actividad biológica de las proteínas, como es el caso de los centros activos de las enzimas. tipos de conformaciones: Fibrosa -Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda. -En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices α u hojas β) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda. Globular -Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica, como la mioglobina. -En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. primaria pero si provoca cambios en la forma que disminuyen la solubilidad de la proteína: por eso, suele ir acompañada de precipitación. Puede ser reversible o irreversible. ➔ Desnaturalización reversible: una vez desnaturalizada es incapaz de recuperar su conformación nativa y por tanto su funcionalidad. Ej. Clara de huevo y cocción ➔ Desnaturalización irreversible: la proteína recupera su conformación nativa y su funcionalidad al restablecerse las condiciones fisiológicas. Se conoce como RENATURALIZACIÓN. Ej. Ribonucleasa por urea y detergentes. La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína: cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína, aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie y pérdida de las propiedades biológicas FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS: 1. Nutritiva y de reserva: almacenan aminoácidos como elementos nutritivos.Destacan la ovoalbúmina de la clara del huevo, la caseína de la leche y el gluten de la semilla de trigo. 2. Estructural: Proporcionan fuerza y protección a las estructuras biológicas. Algunos ejemplos son: las glucoproteínas de las membranas celulares; las tubulinas del citoesqueleto; las fibras del huso, de los cilios y de los flagelos; las histonas de la cromatina; el colágeno y la elastina del tejido conjuntivo; la queratina de los pelos y las uñas, y la fibroína de la seda y de las telas de araña. 3. Homeostática: mantiene el pH constante 4. Reguladora/Hormonal: las proteínas que desempeñan está función se ocupan de integrar y coordinar todos los procesos bioquímicos del organismo. Es el caso de algunas hormonas (insulina, hormona del crecimiento,...) y de ciertos neurotransmisores (péptidos opiáceos). Las endorfinas/encefalinas que llevan a cabo su función con un sistema de transducción de señales generando un segundo mensajero celular. 5. Transportadora: Las proteínas transportadoras unen moléculas o iones de forma específica y reversible para llevarlos donde sean necesarios. Todos los transportadores biológicos son proteínas. Por ejemplo: la hemoglobina, la hemocianina, transporta oxígeno en invertebrados y la mioglobina transporta 02 en los músculos; los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrial) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos), y las lipoproteínas transportan colesterol y grasas por la sangre. También la seroalbúmina, realiza el transporte de tóxicos y fármacos y las lipoproteínas que transportan colesterol. 6. Inmunitaria: se ocupan de está función las proteínas encargadas de la defensa inmunológica: los anticuerpos o inmunoglobulinas. Algunos ejemplos son la trombina y el fibrinógeno que taponan heridas. Las mucinas que revisten/protegen el aparato respiratorio y digestivo. 7. Catalítica: está es la función principal de las proteínas. La llevan a cabo las enzimas o biocatalizadores, que intervienen en las reacciones metabólicas aumentando su velocidad. Representan el grupo más amplio de proteínas. Como las óxido reductasas o hidrolasas. 8. Contráctil: Se trata de proteínas que permiten al organismo cambiar de forma o desplazarse.Son la actina (contracción y relajación) y la miosina de los músculos. También la divina que permite movimiento de cilios y flagelos 9. Anticongelante 10. Receptora: recepción de la luz en el ojo (rodopsina)