Propiedades de las Proteínas y Aminoácidos: Composición, Estructura y Funciones, Apuntes de Biología

¡Descarga Propiedades de las Proteínas y Aminoácidos: Composición, Estructura y Funciones y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity! 1.4 Proteínas: Las proteínas se componen básicamente por C,H,O,N y cantidades menores de S y menor proporción de P,Fe… Las proteínas son polímeros lineales de moléculas a- aminoácidos, que están unidas mediante enlaces peptídicos de forma que se libera una molécula de agua. Aminoácidos: Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) unidos a un mismo carbono que ocupa la posición a. Las otras dos valencias del C se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado cadena lateral o radical (R), si R es una glicina o glicocola no es quiral. Las características de esta cadena son las que distinguen unos aminoácidos de otros. Existen 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas. Se conoce alrededor de 200 aminoácidos más, pero que no forman parte de ninguna proteína. Propiedades de aminoácidos: Los aminoácidos son compuestos de baja masa molecular, sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua (por pnte de H), con actividad óptica ( por C anoméricos) y con comportamiento químico anfótero ( en disolución acuosa presenta un comportamiento distinto según el pH del medio, actuando como aceptor y dador de H+. 1. Solubilidad: la bipolaridad de los aminoácidos, similar a la del agua, explica que la solubilidad de éstos en ella sea mayor de lo que cabría esperar de acuerdo con su masa molecular y su estructura. Del mismo modo, su punto de fusión es bastante elevado, al existir atracciones iónicas que poseen energías de enlaces más fuertes que las de Van der Waals. 2. Actividad óptica : el átomo de C que ocupa la posición a es asimétrico en todos los aminoácidos salvo en la glicina. Este hecho los hace ópticamente activos, de modo que en disolución desvían el plano de luz polarizada. Como los enlaces del átomo de C poseen una configuración tetraédrica, serán posibles dos configuraciones distintas (esteroisómeros) para cada aminoácido. La serie D si el grupo amino esta a la derecha y L a la izquierda. En naturaleza la forma L es más abundante. 3. Comportamiento química : en disoluciones acuosas, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse dependiendo del pH, como un ácido (-COOH libera protones quedando como –COO), como base (-NH2 captan protones quedando como –NH3+) o como un ácido y base a la vez. En este último caso los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar ionizada llamada zwitterion. Si el medio es ácido, implica un amiento del nº de protones, el aminoácido los capta y se carga positivamente; actúa como base. Si el medio es básico, el aminoácido libera protones y queda cargado negativamente; actúa como ácido. Todo aminoácido puede equilibrar sus cargas + y – de modo que su carga neta sea 0. Esto curre a un pH dado distinto para cada aminoácido, este pH se llama punto isoeléctrico y su valor se representa por pI. Clasificación de los aminoácidos: Según R: - R polar pntes de H (Glicocola o Gly) - R con carga + Alcalinos o básicos - R con c - Ácidos (liberan protones) - R apolares (metoninia o Met) Peptídico: enlace peptídico El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar a la liberación de una molécula de agua. Los átomos del grupo carboxilo y amino se sitúan en el mismo plano que le confiere un carácter parcial de doble enlace, presentan rigidez que inmoviliza en un plano los átomos que lo forman. Los enlaces que unen los otros átomos de C pertenecen a las cadenas laterales y sí que pueden girar. Proteínas: Cadenas polipeptídicas con estructura y función específica Estructura de las proteínas: Niveles estructurales en los que se puede definir la organización de una proteína. Las propiedades del enlace peptídico imponen ciertas restricciones en el plegamiento de la proteína, pero existen enlaces que permiten la libre rotación de sus átomos, lo que posibilita la conformación de estructuras. 1. Nivel primario: secuencia de aminoácidos, se debe al enlace peptídico. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que adopta. La estructura primaria condiciona la especificidad, cada individuo tiene unas proteínas diferentes a los demás. • Proteínas globulares: adquieren forma esférica, solubles en agua, con estructura terciaria o superior. • Proteínas fibrilares: adquieren formas alargadas, insolubles en agua, responsables de estructuras fijas con estructura secundaria. Según su función: estructural, enzimática, defensa… 1. Homoproteínas (solo con AA): • Proteínas filamentosas:  Colágenos (tejidos conjuntivo, cartilaginoso, tegumentario y óseo)  Queratinas (formaciones epidérmicas como piel, uñas, plumas y pelo)  Elastinas (tendones…) • Proteínas globulares (solubles en agua excepto gluteninas que son ácidos y sus bases diluidas):  Protaminas (ADN en los espermatozoides de animales)  Histonas ( ADN en el núcleo, salvo espermatozoides)  Gluteninas (gluten en trigo)  Albúminas (principal reserva de proteínas en el organismo, transportadoras de hormonas, ácidos grasos, cationes, alivian presión osmótica): albúmina huevo  Globulinas (elevado peso molecular): hemoglobina. 2. Heteroproteínas: cadena polipeptídica más un grupo prostético (otra sustancia) que se une por enlace covalente o no covalente.  Cromoproteínas (con sustancias coloreadas o pigmentos): Grupo hemo (hemoglobina), hemino (citocromos), hemocianina (Cu), hermeritrina (Fe), pigmentos biliares.  Glucoproteínas (enlace covalente entre hidroxilo y radical amino): Hormonas gonadotropas, inmunoglobulina.  Lipoproteínas: (Amino + ácido graso): lipoproteínas sanguíneas (HDL,LDL= colesterol)  Fosfoproteínas (ácido fosfórico + amino): Caseína leche Funciones proteínas: - Estructural: forman parte de membranas celulares, de los microtúbluos del citoesqueleto (cilios y flagelos e histonas). En tejidos formaciones dérmicas (queratina), tejidos cartilaginosos, conjuntivo y óseo. - Transporte: las permeasas (regulan paso de molec por la membrana). - Enzimática: reacciones biológicas catalizadas por proteínas especializadas localmente. - Reguladora u Hormonal: Biocatalizadores que actúan globalmente, a través de la sangre; insulina - Defensa: inmunoglobulinas que forman anticuerpos, trombina y fibrinógeno en coagulación sanguínea, antibióticos… - Movimiento: actina y miosina, permiten contracción muscular, la fligelina mov en flagelos. - Reserva: ferritina (Fe) en hígado, las ovoalbúminas (huevo) - Función homeostática: proteínas en sangre. 1.5 Enzimas: Las enzimas son proteínas globulares (excepto las ribozimas (ácido nucleico)), solubles en agua y que se difunden con facilidad en los líquidos orgánicos, son biocatalizadores (catalizan reacciones químicas especificas de los seres vivos). Actúan permitiendo a las sustancias que han de reaccionar se encuentren sobre su superficie o debilitando los enlaces de algún compuesto, uniéndose fácilmente a él y facilitando así su ruptura. Cumplen dos características de los catalizadores:  Son sustancias que incluso en cantidades pequeñas aceleran la reacción.  No se consumen durante la reacción biológica, por lo que al finalizar ésta hay la misma cantidad de enzima que al principio Las enzimas tienen cuatro características que no presentan otros catalizadores no biológicos:  Son muy específicas, actúan en una reacción química sin alterar otras.  Actúan a la temperatura habitual de un ser vivo.  Son muy activas (aumentan la reacción muy rápido)  Presentan un peso molecular muy elevado. Composición de las enzimas: Si la proteína no está conjugada: enzimas formadas exclusivamente por proteínas Si la proteína es conjugada:  Holoenzima → toda la enzima a) Apoenzima → parte polipeptídica b) Cofactor → parte no polipeptídica (ión metálico o molécula orgánica= coenzima o grupo prostético) Acción enzimática: En una reacción química sólo pueden reaccionar las moléculas que poseen suficiente energía interna para vencer la energía de activación. Para que la reacción tenga lugar, deberemos suministrar la energía de activación o producir un descenso. Las enzimas disminuyen la energía de activación y por tanto no alteran el equilibrio de una reacción química: aceleran la reacción. E+S → ES →E+P La enzima (E) y el sustrato (S). La unión ES se debe a fuerzas intermoleculares débiles que posibilita su ruptura fácilmente con acción enzimática. La unión del sustrato con la enzima tiene lugar en un sitio preciso: centro activo por ello la mayoría de las enzimas son muy específicas en la unión con el sustrato. a) La especificidad de la acción enzimática: • Relacionada con su estructura terciaria o cuaternaria. • El sustrato que se una a una enzima: - Debe poseer algún grupo funcional que le permita unirse de forma correcta a la enzima. - Debe poseer algún grupo funcional susceptible de ser atacado por la enzima. • Algunas enzimas son específicas de un único sustrato, otras sobre sustratos distintos pero con algún rasgo común. b) Formación del complejo E-S: Los aminoácidos de las proteínas de las enzimas tienen diferentes funciones: -Los de unión, facilitan la formación del complejo ES. Otros aminoácidos suministran lugares de unión adicionales para otros ligándolos. -Los catalíticos, constituyen el centro activo de la enzima, donde se produce la actividad -Otros son necesarios para mantener la estructura tridimensional de la enzima. La superficie de la molécula enzimática posee una alta reactividad química debido a las características de las cadenas –R de los aminoácidos y a su orientación. Si la reactividad de estas cadenas-R es insuficiente para cumplir su función, las enzimas pueden fijar a su superficie otras moléculas no polipeptídicas que le ayuden (cofactores). La fijación con el sustrato es la primera fase del proceso catalítico. Después de la fijación se consiguen elevadas velocidad en las reacciones químicas lo que se explica por: