Bloque 1: La base molecular y físico-química de la vida., Apuntes de Biología

¡Descarga Bloque 1: La base molecular y físico-química de la vida. y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity! BIOLOGÍA BLOQUE 1: La base molecular y físico-químcia de la vida. Por Zaira Casas. TEMA 1: Bioelementos y biomoléculas 1.- Bioelementos. Los bioelementos son los elementos químicos que forman parte de la materia orgánica. Clasificación. Según su abundancia se clasifican en: Bioelementos primarios: Son los bioelementos más abundantes en los seres vivos (95% aprox). Estos son el carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N), fósforo (P), y azufre (S) [CHONPS]. Bioelementos secundarios: Representan el 4% aprox. de los seres vivos. Algunos resultan indispensables como por ej el calcio (Ca), sodio (Na), potasio (K), magnesio (Mg), cloro (Cl). Oligoelementos: Aparecen en cantidades mínimas, menos del 0.1%, pero su función es imprescindible. Podemos diferenciar entre esenciales en todos los seres vivos (hierro y zinc) y no esenciales (flúor y yodo). 1 2.- Biomoléculas. Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los seis elementos químicos o bioelementos más abundantes en los organismos son el carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N), fósforo (P) y azufre (S) [CHONPS], los cuales constituyen a las biomoléculas (aminoácidos, glúcidos, lípidos, proteínas, vitaminas, ácidos nucleicos). Estos seis elementos son los principales componentes de las biomoléculas. Clasificación. Según su composición química se distinguen: Biomoléculas inorgánicas: están presentes también en la materia inerte como el agua o las sales minerales. Biomoléculas orgánicas: exclusivas de los seres vivos. Tienen una estructura con base de carbono. Construidas principalmente por C, H y O aunque también pueden contener N, P… Se agrupan en: glúcidos, lípidos, aminoácidos, proteínas, ácidos nucleicos y vitaminas. Funciones. ● Estructurales: proteínas y lípidos dan estructura al cuerpo formando membranas, tejidos, etc. ● Transporte: proteínas sirven de transporte de otras moléculas dentro y fuera de las células como por ej la albúmina o la hemoglobina. ● Catálisis: las enzimas (proteínas) pueden alterar reacciones químicas del organismo para realizarlas más rápido o inhibirlas para mantener un equilibrio en el organismo. ● Energéticas: la energía que consume el organismo proviene del metabolismo de oxidación de la glucosa que rompe sus enlaces y libera su energía que también se puede almacenar. ● Genéticas: toda la información de las células se encuentra en forma de herencia en el ADN y ARN que luego compondrán las proteínas del organismo. 2 Disolución verdadera: donde las partículas de soluto son muy pequeñas. Cuando son sales minerales se llaman disoluciones iónicas y cuando son pequeñas moléculas sin carga se llaman disoluciones moleculares. Estas disoluciones son mezclas homogéneas. Disolución o dispersión coloidal: donde las partículas de soluto son grandes, llamadas coloides. Estas mezclas son heterogéneas y éstas no sedimentan porque poseen grupos polares, haciendo enlaces por puente de H con las moléculas de agua que las rodean. Propiedades de las disoluciones verdaderas. ● Difusión: igualación de la concentración de dos disoluciones que entran en contacto pudiendo intercambiar tanto soluto como disolvente. También se produce entre membranas dentro del organismo. ● Diálisis: proceso de separación de partículas según su masa molecular (tamaño), gracias a una membrana semipermeable que tan solo deja pasar agua y otras moléculas pequeñas pero no las grandes. ● Ósmosis: se produce paso del disolvente a través de una membrana semipermeable entre dos disoluciones de diferente concentración. El paso se realiza desde la disolución más diluida hacia la más concentrada hasta igualar las dos concentraciones. Según las concentraciones de los medios acuosos nos podemos encontrar con: ● Medios hipotónicos: poseen una baja concentración de solutos con respecto a otros en los que la concentración es mayor. ● Medios hipertónicos: poseen una alta concentración de solutos con respecto a otros en los que la concentración es menor. ● Medios isotónicos: tienen la misma concentración de solutos. Las membranas celulares actúan como una membrana semipermeable que permite el paso del agua pero no de los solutos. El agua pasará de los medios hipotónicos a los hipertónicos, ejerciendo una presión sobre la membrana llamada presión osmótica, siendo está mayor cuanta más diferencia haya entre concentraciones. 5 En las células se pueden dar 3 situaciones dependiendo de que el medio extracelular sea como los descritos anteriormente: ● Plasmólisis: lisis de la célula cuando el medio extracelular es hipertónico con respecto a la célula. Sale agua de la célula por ósmosis deshidratandose y disminuyendo la presión osmótica. ● Hemólisis: lisis de la célula cuando el medio extracelular es hipotónico con respecto a la célula. Entra agua (en exceso) a la célula aumentando la presión osmótica y produciendo hinchamiento que puede provocar la ruptura de la membrana plasmática de las células animales. ● Turgencia: similar al anterior pero en este caso con células vegetales. La pared celular de estas células evita que las membranas plasmáticas revienten además de evitar un excesivo hinchamiento. 5.- Las sales minerales en los seres vivos. Las sales minerales son moléculas inorgánicas presentes en todos los seres vivos. Clasificación. Según su solubilidad en el agua se pueden clasificar en: Sales minerales precipitadas o insolubles en agua: se encuentran en estado sólido en los seres vivos formando estructuras con función de protección y sostén por ej huesos y caparazones (carbonato cálcico CaCO3). Sales minerales disueltas o solubles en agua: al disolverse en medios acuosos, forman iones. Los más frecuentes son los cationes Na+, K+, Ca2+ y Mg y los aniones Cl-, HCO3- y HPO42-. Las sales minerales disueltas cumplen tanto funciones generales como específicas 6 Funciones. Función estructural: Las sales precipitadas forman parte de estructuras duras de protección y sostén. Destacan el carbonato cálcico (CaCO3), el fosfato cálcico (Ca3(PO4)2) y la sílice o dióxido de silicio (SiO2). ● Carbonato cálcico (CaCO3): constituye el esqueleto de corales, forman las conchas de gasterópodos y bivalvos, endurecen huesos y dientes de vertebrados. ● Fosfato cálcico (Ca3(PO4)2): forma parte de los esqueletos de vertebrados (huesos y dientes). ● Sílice(SiO2): forma parte de los caparazones que presentan algunos microorganismos como las algas unicelulares llamadas diatomeas. Función estructural: Las presencia de sales en el medio interno celular y extracelular es determinante para que se verifique la entrada o salida de agua a través de la membrana celular, ya que el equilibrio osmótico depende de la concentración de sustancias (solutos) de distinta naturaleza. Un cambio de concentración de solutos en el medio externo o en el medio intracelular altera el equilibrio pueden producirse procesos de ósmosis provocando plasmólisis o hemólisis. Función tamponadora: Los organismos vivos no soportan grandes variaciones de pH porque estas afectan a la estabilidad de las macromoléculas. Las disoluciones tampón también llamadas sistemas amortiguadores o buffer consisten en un conjunto de sustancias relacionadas entre sí, capaces de mantener el pH constante. Podemos encontrar diferentes tampones en el organismo: ● Sistema tampón bicarbonato: en el plasma sanguíneo, el CO2 procedente del metabolismo celular se combina de forma reversible con H2O, dando H2CO3. El ácido carbónico es un ácido débil que puede disociarse en los iones H+ y HCO3- (bicarbonato). Es un sistema abierto ya que puede eliminar CO2 al exterior. CO2 + H2O ↔ H2CO3 ↔H+ + HCO3- 7 Clasificación. Según el número de unidades moleculares que poseen, se clasifican en: Monosacáridos: simples con un grupo aldehído o cetona. De 3 a 7 C. También llamados osas. Disacáridos: unión de dos monosacáridos. Oligosacáridos: unión de unos pocos monosacáridos, entre 3 y 15. Polisacáridos: por la unión de numerosos monosacáridos. Pueden ser homopolisacáridos o heteropolisacáridos según si están formados por la repetición de un único tipo de monosacárido o por distintos. Funciones generales. ● Energética: la glucosa, la sacarosa, el glucógeno y el almidón proporcionan la energía contenida en determinados enlaces que unen los átomos de estas moléculas. Un gramo de glúcidos aportan 4 kilocalorías. ● Estructural: la celulosa y quitina forman parte de las paredes de las células vegetales o de las cubiertas de ciertos animales, respectivamente. 1.2.-Monosacáridos. Son los glúcidos más sencillos formados químicamente por una sola cadena de polialcoholes con un grupo aldehído o cetona. No pueden descomponerse mediante hidrólisis. Están formados por cadenas de 3 a 7 C y se nombran añadiendo la terminación -osa al número de carbonos. Los más abundantes y de mayor importancia biológica son las triosas, las pentosas y las hexosas. Propiedades físicas y químicas. Físicas: son sólidos cristalinos, de color blanco, de sabor dulce, y solubles en agua, ya que los radicales hidroxilo (-OH) y los radicales hidrógeno (-H) establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. 10 Químicas: la presencia del grupo carbonilo les confiere unas propiedades reductoras que se utilizan para identificarlos. El grupo carbonilo de los aldehídos reduce fácilmente los compuestos de cobre (licor Fehling) y de plata oxidándose y pasando a grupo ácido. Ésta es la base de la reacción de Fehling en la que una disolución azul, por la presencia de Cu2+, pasa a Cu+, de color rojo, en presencia de azúcares reductores como la glucosa. Los monosacáridos en disolución presentan actividad óptica. Si se hace pasar a través de una disolución de los mismos, un haz de luz polarizada (luz que vibra en un solo plano) son capaces de hacer girar el plano de polarización de la luz. Si lo hacen girar hacia la derecha se llaman dextrógiros, se representa por (+). Si lo hacen girar hacia la izquierda se llaman levógiros, se representa (-). Estructura lineal y cíclica. Formados por cadenas de 3 a 7 C. Se nombran añadiendo la terminación -osa al número de carbonos. Los más abundantes y de mayor importancia biológica son las triosas, las pentosas y las hexosas. Los monosacáridos que tienen un grupo aldehído (-CHO), localizado siempre en un C terminal, se llaman aldosas, mientras que los que tienen un grupo cetona (-CO), se denominan cetosas. En disolución, los monosacáridos pequeños se encuentran en forma lineal (Proyección de Fischer), en las que se sitúa el grupo principal (aldehído o cetona) en la parte superior (C1 y C2, respectivamente) y los grupos hidroxilo se sitúan a la izquierda o derecha de cada carbono formando ángulos de 90º, mientras que las moléculas más grandes ciclan su estructura (Proyección de Haworth). En la representación de Haworth la cadena carbonada se cicla situada sobre un plano. Los radicales de la cadena se encuentran por encima o por debajo de ese plano. La ciclación ocurre en las aldopentosas, aldohexosas y cetohexosas, el grupo carbonilo (C=O) reacciona con el grupo hidroxilo (-OH) del C-4, en las aldopentosas, o del C-5, en las hexosas, formándose un hemiacetal (reacción entre un alcohol y un aldehído) o un hemicetal (reacción entre un alcohol y una cetona) y la molécula forma un ciclo. 11 Si el ciclo resultante tiene forma pentagonal se denomina furanosa y si es hexagonal se llama piranosa, por su similitud con las moléculas de furano y pirano: Glucosa, forma lineal. Glucosa, forma ciclada, Glucopiranosa. Isomería. Los monosacáridos presentan carbonos asimétricos, C*, (están unidos a cuatro grupos funcionales diferentes), lo que determina un tipo de estereoisomería, es la propiedad que tienen algunos compuestos que poseen la misma fórmula molecular, de tener propiedades físicas y químicas diferentes. Estos compuestos se diferencian entre sí por la distinta colocación de sus átomos en el espacio. El número de estereoisómeros que presenta un compuesto viene determinado por la fórmula 2n, donde n es el nº de C* que posee dicho compuesto. Para obtener las fórmulas de los diferentes estereoisómeros de un monosacárido hay que ir cambiando la posición de los grupos OH de los C*. Dentro de los estereoisómeros unos tienen configuración: ● D si, en su forma lineal el grupo OH del C más alejado del grupo cetona o aldehído se representa a la derecha. ● L si, el grupo OH del C más alejado del grupo cetona o aldehído se representa a la izquierda. 12 Hexosas. La fructosa es el azúcar presente en muchas frutas, es una cetosa, se presenta en forma furanósica. Forma parte de la sacarosa. La glucosa al igual que la galactosa son aldosas y se presentan en forma piranósica. Se puede encontrar libre en muchas frutas, también se encuentra en la sangre de los animales, forma parte de otros glúcidos más complejos (almidón, glucógeno, maltosa etc.), se puede obtener por hidrólisis de los mismos. Es el principal combustible que utilizan las células para obtener energía, y en el caso de las neuronas el único. La galactosa no aparece en forma libre sino que junto con glucosa forma el disacárido lactosa presente en la leche de los mamíferos Estructura lineal Estructura cíclica Glucosa Galactosa Fructosa 15 1.3.- Disacáridos. Los disacáridos están formados por la unión de dos monosacáridos y cuando sucede se produce con pérdida de una molécula de agua formando un enlace llamado enlace O-glucosídico. Presentan las mismas propiedades que los monosacáridos: son solubles en agua, cristalizables, incoloros y de sabor dulce. Su capacidad reductora depende de si tiene un grupo anomérico libre. Enlace O-glucosídico. El enlace O-glucosídico es un enlace covalente que se forma al reaccionar dos grupos alcohólicos de dos monosacáridos distintos, en su formación se desprende una molécula de agua y ambos monosacáridos quedan unidos mediante un puente de oxígeno. El enlace O-glucosídico puede ser: ● Monocarbonílico: entre el carbono anomérico del primer monosacárido y un carbono cualquiera no anomérico del segundo. Al quedar un carbono anomérico libre, sigue teniendo la capacidad reductora (tiene OH). ● Dicarbonílico: intervienen los dos carbonos anoméricos de los dos monosacáridos, con lo que se pierde la capacidad reductora, ya que no queda ningún carbono anomérico libre (sin OH). Maltosa (α-D-Glu (1→4)α/β-D-Glu) Es un disacárido formado por dos moléculas de D-glucopiranosa (glucosa) unidas mediante enlace α (1→4), entre el oxígeno del primer carbono anomérico (proveniente de -OH) de una glucosa y el oxígeno perteneciente al cuarto carbono de la otra. La maltosa es el α -D-glucopiranosil (1 →4)-D-glucopiranosa y al tener libre el carbono anomérico del segundo es un disacárido reductor. 16 Sacarosa (α-D-Glu(1→2)β-D-Fru) Es un disacárido formado por una molécula de α-D-glucopiranosa (glucosa) y otra de β-D-fructofuranosa (fructosa) unidas por medio de un enlace α (1→2). El enlace se realiza entre el -OH del carbono anomérico del primer monosacárido y el -OH del carbono anomérico del segundo. Debido a este enlace dicarbonílico, no tiene poder reductor. Lactosa (β-D-Gal(1→4)α/β-D-Glu) Es un disacárido formado por la unión de una molécula de D-galactopiranosa (galactosa) y otra de D-glucopiranosa (glucosa) unidas por medio de un enlace β (1→4). El enlace O-glucosídico es monocarbonílico por lo que tiene poder reductor. Celobiosa (β-D-Glu (1→4) α/β-D-Glu) Disacárido formado por dos moléculas de D-glucopiranosa (glucosa) unidas mediante enlace β (1→4), con poder reductor. No se encuentra libre en la naturaleza. Se obtiene por hidrólisis de la celulosa. 17 2.- Lípidos. Los lípidos son biomoléculas orgánicas que contienen cadenas hidrocarbonadas, esenciales para mantener la estructura y la función de las células vivas. Están formados por C, H y O fundamentalmente, pero también pueden contener P, N y S. Propiedades. ● Insolubles en agua. ● Solubles en disolventes orgánicos (no polares) como el benceno o éter.Esto se debe a que están constituidos por cadenas hidrocarbonadas con muchos enlaces C-C y C-H. Estos enlaces no tienen polaridad, por lo que no existe interacción con las moléculas de agua. ● Poco densos. ● Aspecto es graso con un brillo característico y son untuosos al tacto. Funciones. ● Función de reserva. Los lípidos son la principal reserva energética del organismo. Cuando se oxida un gramo de grasa produce 9,4 kilocalorías. Como son insolubles en agua, se almacenan en las células sin afectar a la presión osmótica. ● Función estructural. Los lípidos (fosfolípidos, glucolípidos, colesterol) son los principales constituyentes de las bicapas lipídicas de las membranas plasmáticas. ● Función biocatalizadora (vitamínica y hormonal). Los biocatalizadores son sustancias que posibilitan que se produzcan las reacciones químicas en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas lipídicas, las hormonas esteroideas y las prostaglandinas. Clasificación. Los lípidos se clasifican en dos grupos, atendiendo a que en su composición contengan ácidos grasos (lípidos saponificables) o no los contengan (lípidos insaponificables). La saponificación consiste en una hidrólisis alcalina de la preparación lipídica (con KOH o NaOH). Los lípidos derivados de ácidos grasos (ácidos monocarboxílicos de cadena larga) 20 dan lugar a sales alcalinas (jabones) y alcohol. Los lípidos saponificables más abundantes en la naturaleza son las grasas neutras o glicéridos. La saponificación de un triglicérido se resume así: grasa + soda cáustica → jabón + glicerina Dependiendo de la saponificación se pueden distinguir entre: Lípidos saponificables: Poseen enlaces éster (-COOR-) que producen jabones por hidrólisis alcalina (Ej. NaOH). Contienen ácidos grasos en su composición molecular. Estos se pueden dividir en lípidos saponificables simples si están formados únicamente por C, H y O o en lípidos saponificables complejos si además poseen partículas de P, N, S u otras moléculas como glúcidos (lípidos de membrana). Son lípidos saponificables: ● Ácidos grasos: ácidos con cadenas de 4 a 36 C. Generalmente pares. Forman parte de muchos lípidos, rara vez se encuentran libres. Pueden ser de varios tipos: saturados o insaturados. ● Acilglicéridos: ésteres de ácidos grasos con glicerol, formados mediante una reacción de condensación llamada esterificación. ● Fosfoglicéridos: ésteres de glicerina, dos ácidos grasos y un grupo fosfato al que se el une habitualmente otro compuesto polar. Son componentes de las membranas celulares. ● Esfingolípidos: ésteres de la esfingosina con un ácido graso y otros compuestos polares. Componentes de las membranas celulares. Lípidos insaponificables: No tienen enlaces éster, por lo que no pueden hidrolizarse. En su composición no poseen ácidos grasos. Son lípidos insaponificables: 21 ● Terpenos: ● Isoprenoides: ● Esteroides: 2.1.- Ácidos grasos. Los ácidos grasos son largas cadenas hidrocarbonadas que poseen un grupo carboxilo. Su fórmula es CH3-(CH2)n-COOH, con un número par de átomos de carbono (entre 4 y 24), en cuyo extremo hay un átomo de carbono que constituye un grupo carboxilo (-COOH), también llamado grupo ácido. En general, se puede formular un ácido graso genérico como R-COOH, donde R es la cadena hidrocarbonada que identifica al ácido en particular. Clasificación. Según la presencia o no de dobles enlaces en la cadena hidrocarbonada los ác. grasos se clasifican en: Ácidos grasos saturados: no contienen dobles enlaces en su cadena hidrocarbonada. Su estructura es lineal. Las cadenas de los ácidos grasos saturados se pueden empaquetar por enlaces de Van der Waals entre los átomos de las cadenas vecinas. Cuanto más larga sea la cadena (más C), mayor es la posibilidad de formación de estas interacciones débiles. Por ello, a temperatura ambiente, los ácidos grasos saturados suelen encontrarse en estado sólido. Se encuentran en grasas animales, y en los aceites de coco, palma y cacahuete. Uno de los más comunes es el ácido esteárico de 18 C y el palmítico de 16 C. Ácidos grasos insaturados: presentan uno o más dobles enlaces en su cadena hidrocarbonada, llamándose monoinsaturados y poliinsaturados, respectivamente. La distancia entre los átomos de estos C no es la misma que con los otros, ni los ángulos de enlace, por lo que los ácidos grasos insaturados presentan codos, con cambios de dirección, en los lugares donde aparece un doble enlace entre átomos de C. Como consecuencia las moléculas tienen más problemas para formar uniones mediante fuerzas de Van der Waals entre ellas. Por ello, a temperatura ambiente, suelen encontrarse en estado líquido, teniendo puntos de fusión más bajos. Los ácidos grasos insaturados están 22 El esquema general de la esterificación sería: (añadir imagen) Se distinguen tres tipos, según el número de ácidos grasos que constituyen la molécula de los acilglicéridos: ● Monoacilglicéridos: contienen una molécula de ácido graso. ● Diacilglicéridos: con dos moléculas de ácidos grasos. ● Triacilglicéridos: con tres moléculas de ácidos grasos. Funciones. ● Reserva energética: Constituyen las reservas de energía a largo plazo en los seres vivos. En los vegetales, se acumulan en vacuolas, y en los animales, en los adipocitos, unas células especializadas del tejido adiposo. Cuando se agotan las reservas energéticas a corto plazo (como el almidón y el glucógeno) se utilizan estas. ● Aislantes térmicos: formando una capa de grasa bajo la piel de algunos animales homeotermos que viven en climas fríos para poder vivir con bajas temperaturas. Otros hibernantes, acumulan grasas bajo la piel y alrededor de órganos para utilizarla como alimento durante el período de hibernación. ● Amortiguadores mecánicos: Absorben la energía de los golpes y, por ello, protegen estructuras sensibles o estructuras que sufren continuo rozamiento. 2.3.- Fosfoglicéridos y esfingolípidos. Los fosfoglicéridos y esfingolípidos son moléculas lipídicas del grupo de los fosfolípidos y son saponificables. Los fosfolípidos son un tipo de lípidos compuestos por una molécula de alcohol (glicerol o de esfingosina), a la que se unen dos ácidos grasos y un grupo fosfato. El fosfato se une al C3 de la glicerina, al C2 se le une un ácido graso insaturado generalmente el ácido oleico y al C1 se le une un ácido graso saturado, generalmente el ácido esteárico. Este es el fosfolípido más sencillo y se llama ácido fosfatídico. El resto de fosfolípidos se forman añadiendo al grupo fosfato del ácido fosfatídico, un sustituyente polar, R. 25 Como todos los fosfolípidos son derivados del ácido fosfatídico, se nombran con el prefijo fosfatidil más el nombre del sustituyente polar unido al grupo fosfato. Los fosfolípidos poseen un comportamiento anfipático, ya que presentan: ● una zona polar, hidrófila, formada por el grupo fosfato unido a un alcohol, ● una zona apolar, lipófila en la que aparecen dos ácidos grasos. Este comportamiento anfipático les permite formar las bicapas lipídicas, principal componente de la membrana plasmática, donde las colas apolares de ambas capas quedan enfrentadas, mientras que las cabezas polares se orientan hacia el medio externo e interno, ambos acuosos. Esquema de fosfolípidos donde {1} es la zona polar y {2} la apolar. La naturaleza anfipática de los fosfolípidos les proporciona un papel fundamental en la formación de las membranas biológicas, tanto en procariotas como en eucariotas. Para formar las membranas se disponen los grupos polares (círculos) hacia el medio acuoso y las partes apolares (2 líneas) se orientan hacia el interior formando una bicapa lipídica que proporciona una gran fluidez a la membrana ya que los fosfolípidos pueden moverse libremente en ella. Los movimientos que pueden hacer son: ● Difusión lateral: difunde hacia la derecha o izquierda en un mismo plano de la membrana. ● Rotación: giro respecto al eje mayor. ● Flip-flop: desplazamiento de un fosfolípido de una capa a la otra, es poco frecuente. 26 ● Flexión: movilidad de las cadenas hidrocarbonadas entre ellas. Fosfoglicéridos. Los fosfoglicéridos son los principales componentes lipídicos de las membranas biológicas. Son derivados del ácido fosfatídico. ● En el C1 tiene un ácido graso saturado. ● En el C2 tiene un ácido graso insaturado. ● En el C3, un ácido fosfórico, que está unido mediante enlace éster a un alcohol (aminoalcohol o polialcohol). La fosfatidilcolina o lecitina es un fosfoglicérido formado por el ácido fosfatídico más colina, principal componente de la membrana plasmática. 27 ● Vitaminas D: regulan el metabolismo del calcio y su absorción intestinal. Cada vitamina D proviene de un esterol diferente. Su síntesis está inducida por los rayos ultravioleta en la piel. Su carencia origina raquitismo en los niños y osteomalacia en los adultos. ● Estradiol: es la hormona encargada de regular la aparición de los caracteres sexuales secundarios femeninos y de la maduración del óvulo. ● Hormonas sexuaeles: la testosterona, estrógenos y progesterona son esteroides. ○ La testosterona produce los caracteres sexuales masculinos (voz grave, más masa muscular, barba…) y ○ los estrógenos produce los caracteres sexuales femeninos. ○ progesterona prepara los órganos sexuales femeninos para la gestación. 30 3.- Proteínas y biocatalizadores. Las proteínas son biomoléculas formadas por C, H, O y N; secundariamente llevan en su composición otros elementos como S, P, Fe o Cu. Todas ellas son polímeros lineales no ramificados formados por unidades llamadas aminoácidos, unidos entre sí por enlaces peptídicos. 3.1-Aminoácidos. Son las unidades estructurales más pequeñas (monómeros) que forman las proteínas. Son cristalinos, casi todos dulces y presentan isomería, ya que poseen un carbono asimétrico unido a cuatro radicales distintos (excepto en el caso de la glicina o glicocola). Estos radicales son: ● Un grupo carboxilo (rojo) (-COOH), ácido. ● Un grupo amino (azul) (-NH2), básico. ● Un hidrógeno. ● Un radical (naranja), característico de cada aminoácido, y que le confiere características propias. Sirven como criterio de clasificación de los aminoácidos. El grupo carboxilo siempre está en un extremo, pero el grupo amino puede ocupar distintas posiciones. Se distinguen así α, β, γ,… aminoácidos, en función de la situación del grupo amino respecto al carbono del grupo carboxilo. En la naturaleza, tanto el grupo amino como el carboxilo, se unen al mismo carbono, por lo que son aminoácidos de tipo α o α-aminoácidos. Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes aunque se conocen unos 200 aminoácidos. 31 Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento anfótero, es decir, pueden ionizarse, comportándose como ácido o como base, dependiendo del pH. Esta característica se debe a la existencia del grupo carboxilo y del grupo amino: ● Se comporta como ácido. Los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-. ● Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+. Debido a su comportamiento anfótero, los aminoácidos tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base, liberando o retirando protones del medio. ● Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una base. El grupo -COO- capta un protón y pierde su carga negativa. ● Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido. El grupo como -NH3+ libera un protón y pierde su carga positiva. Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra (o zwitterión), con tantas cargas positivas como negativas, que se denomina punto isoeléctrico. Clasificación. Aminoácidos apolares: su cadena lateral, R, no es polar, es decir, no posee cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua. 32 Péptidos, oligopéptidos y proteínas. Según el nº de aminoácidos (aa) que se unan mediante enlace peptídico se distinguen: ● Dipéptido: 2 aa ● Tripéptido: 3 aa ● Oligopéptido: 4 - 10 aa ● Polipéptido: 10 - 100 aa ● Proteína: > 100 aa Toda cadena polipeptídica tiene en uno de sus extremos un aa con el grupo amino libre (extremo amino terminal), en el otro extremo tienen un aa con el grupo carboxilo libre (extremo carboxilo terminal). 3.3- Proteínas. Las proteínas están formadas por una o varias cadenas polipeptídicas y, aunque sólo están compuestas por veinte aminoácidos diferentes, en cada célula existen miles de proteínas distintas con funciones características. Algunas proteínas están formadas por la unión de varios polímeros proteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc.), estas proteínas se llaman prótidos. Estructura o conformación de las proteínas. La conformación de una proteína es la disposición espacial que adopta la molécula proteica. Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las importantes funciones que realizan. Por su complejidad se distinguen varios niveles: Estructura primaria: Viene dada por la secuencia de aa, ordenados desde el primero hasta el último de la cadena. Indicando los aa que componen la cadena polipeptídica y en 35 qué orden se encuentran. La función de cada proteína depende de su secuencia de aa que la forman y de la forma que ésta adopte. Todas las proteínas tienen dos extremos: ● Extremo N-terminal: se encuentra el primer aa con su grupo amino libre. ● Extremo C-terminal: está situado el último aa con su grupo carboxilo libre. La secuencia de una proteína se define enumerando los aa desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal. Esta secuencia está basada en la información aportada por el ADN, y de ella depende la función de la proteína y determina el resto de niveles estructurales más complejos. Una característica de esta estructura es su disposición en zigzag, debido a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α. Los enlaces peptídicos no pueden girar y los átomos de C, N y O que participan en ellos se sitúan en el mismo plano. Aunque sólo hay 20 aa distintos, la variedad de secuencias peptídicas es prácticamente ilimitada, ya que pueden formarse 20n polipéptidos distintos, donde n es el número de aa presentes en la cadena. Estructura secundaria: Es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos carboxilo y amino del enlace peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables. 36 Se debe a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono α, y a los radicales de los aminoácidos, que hacen que el polipéptido adquiera una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Se conocen tres tipos de estructura secundaria: ● α-hélice: se forma al enrollarse helicoidalmente la cadena peptídica sobre sí misma, de forma dextrógira. ○ Es la forma más típica y común. ○ Las cadenas R de los aa se sitúan hacia el exterior de la hélice, no participan en la estructura secundaria. ○ Los O de todos los grupos –C=O quedan orientados en el mismo sentido. ○ Los H de todos los grupos -NH quedan orientados justo en el sentido contrario. ○ Es típico de proteínas que poseen elevado número de aa con radicales grandes o hidrófilos, ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. ○ Es muy estable, gracias a la gran cantidad de enlaces por puentes de hidrógeno que se establecen entre el -NH de un aminoácido y el –C=O del cuarto aminoácido que le sigue en la espiral. ○ Presenta 3,6 aminoácidos por vuelta. ○ Algunas cadenas laterales de aa pueden reaccionar con otras con carga del mismo signo, y desestabilizar la estructura, por lo que se puede encontrar en una misma proteína zonas en las que no se aprecie la α-hélice. ● Conformación β o lámina plegada: estructura en forma de zig-zag, forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aa que componen la molécula. Varias cadenas se disponen en paralelo, formando una lámina plegada. ○ Se estabiliza creando puentes de hidrógeno entre los grupos –C=O y –NH de las cadenas paralelas. No existen enlaces de hidrógeno entre los aa próximos de la cadena polipeptídica. ○ Las cadenas R van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. ○ Se desestabiliza con cadenas R voluminosas próximas y cadenas R con las mismas cargas eléctricas próximas. 37 Estructura cuaternaria: Las unidades de proteínas en su estado ya plegado (estructura terciaria) se agregan para formar proteínas oligoméricas. Cada polipéptido que interviene en su formación es un protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc. Las fuerzas que estabilizan este nivel son las mismas interacciones débiles que en la estructura terciaria: puentes disulfuro, atracciones electrostáticas, puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas. El colágeno es una proteína fibrosa, formada por tres cadenas polipeptídicas helicoidales entrelazadas para formar una triple hélice más grande, que confiere a estas fibras gran resistencia. La hemoglobina, formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas y dos cadenas) más la parte no proteica o grupos hemo. 40 Los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas, con uniones tipo puentes disulfuro. Propiedades. ● Solubilidad: Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aa que, al ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. De este modo, la proteína queda recubierta por una capa de moléculas de agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas. ● Desnaturalización: Es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de las interacciones débiles (por alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor), no afectando a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica. En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de una pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución. ● Renaturalización: Recuperación de una proteína desnaturalizada si se ha producido por una desnaturalización reversible (no x calor). Se recupera la conformación nativa y su funcionalidad. 41 Clasificación. Según su composición se distinguen entre: ● Holoproteínas: si solo la componen aa. Se pueden clasificar en dos grandes grupos atendiendo a su estructura: ○ Proteínas fibrosas o filamentosas: forman fibras paralelas y son insolubles en agua. Realizan generalmente funciones estructurales. Pertenecen a este grupo: ■ Colágenos: en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Presenta gran resistencia al estiramiento. ■ Queratinas: forman el cabello, las uñas, las pezuñas, la lana o la seda. ■ Elastinas: son flexibles por lo que se encuentran en tendones, vasos sanguíneos u órganos que estén sometidos a deformaciones reversibles. ■ Miosinas: participan en la contracción muscular. ○ Proteínas globulares: estructura globular y solubles en agua. Destacan: ■ Histonas: asociadas al ADN, participan en los procesos de regulación génica (expresión de genes). ■ Albúminas: funciones de reserva de aminoácidos. Seroalbúmina de la sangre o la ovoalbúmina de huevo. ■ Globulinas: proteínas muy grandes. Por ejemplo la ovoglobulina de huevo. ● Heteroproteínas: proteínas formadas por la unión de un grupo proteico (apoproteína) con otro no proteico, denominado grupo prostético. Según se grupo prostético se clasifican en: ○ Cromoproteínas: su grupo prostético es una sustancia con color por lo que también se denominan pigmentos. Por ejemplo la hemoglobina (con Fe). ○ Glucoproteínas: el grupo prostético es un glúcido y realizan multitud de funciones, como por ejemplo la protrombina sanguínea. ○ Lipoproteínas: tienen ácidos grasos como grupo prostético. Se encuentran en las membranas plasmáticas o transportan lípidos como el colesterol y los triglicéridos. 42 Factores que regulan la actividad enzimática. La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de: ● pH: a pH extremos las enzimas se desnaturalizan y pierden su actividad. El pH óptimo para la actividad enzimática es característico de cada enzima. ● Temperatura: de forma general, al aumentar la temperatura también aumenta la actividad enzimática, pero al superarse una cierta temperatura hay una pérdida de la actividad debido a la desnaturalización de la enzima. La temperatura óptima es la temperatura para la cual la actividad enzimática es máxima, normalmente 37 ºC. ● Concentración de sustrato: la velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. Si aumenta la concentración de sustrato, manteniendo constante la concentración de la enzima, la velocidad de la reacción aumenta. Este aumento de la velocidad tiene un límite, ya que si la concentración de sustrato es excesiva, todas enzimas se encontrarán en forma de complejo E-S, estarán saturadas, y la velocidad de la reacción no aumentará. ● Inhibidores: son moléculas que pueden inhibir la acción catalítica de una enzima. Hay dos tipos: ○ Inhibidores competitivos: El inhibidor puede unirse a la enzima libre y compite con el sustrato por los sitios de unión en el centro activo de la enzima. Este tipo de inhibición puede ser reversible y puede resolverse aumentando la concentración del sustrato. ○ Inhibidores no competitivos: El inhibidor se fija a la enzima en los lugares catalíticos e impiden que se produzca la reacción de la enzima con el sustrato. Este tipo de inhibición no puede resolverse por la adición de más sustrato. ● Cofactores: enzimas que además del componente proteico requieren otros componentes no proteicos como por ejemplo iones metálicos o moléculas orgánicas. Vitaminas. Las vitaminas son un grupo de sustancias orgánicas, de distinta composición, que, en general, los animales no pueden sintetizar o lo hacen en cantidad insuficiente, por lo que 45 es necesario ingerirlas en la dieta, ya que son sintetizadas por las plantas y por las bacterias. Son imprescindibles para la vida pero solo se necesitan en pequeñas cantidades. Las vitaminas se pueden clasificar según su solubilidad: ● Vitaminas liposolubles: son moléculas lipídicas de baja densidad e insolubles en agua pero solubles en disolventes orgánicos. Se almacenan en el tejido adiposo, por lo que no es necesaria su ingesta diaria aunque su consumo en exceso puede ser tóxico. Pertenecen a este grupo las vitaminas: ○ Vitamina A o retinol: se encuentra de dos formas; la vitamina A1, o retinol, y la vitamina A2. Protege los tejidos epiteliales y es necesaria para la percepción lumínica, y la formación del colágeno de los huesos. ○ Vitamina D o calciferol: vitamina D2, D3, D4, D5 y D6. Las más conocidas son la vitamina D2 o calciferol y la vitamina D3 o colecalciferol. Favorece la absorción de Ca2+ a través de la pared intestinal, la concentración de Ca2+ en la sangre y su fijación en huesos y dientes. ○ Vitamina E o tocoferol: Protege a los lípidos de membrana su oxidación metabólica. Actúa como cofactor en la cadena de transporte electrónico ○ Vitamina K: También se le llama filoquinona. Actúa en la formación de la protrombina, proceso que tiene lugar en el hígado. Esta molécula es la precursora de la trombina, enzima que transforma el fibrinógeno en fibrina, sustancia necesaria para la coagulación sanguínea. ● Vitaminas hidrosolubles: son de naturaleza proteica, solubles en agua que difunden por la sangre .Se trata de coenzimas o precursores de coenzimas. El exceso de vitaminas ingeridas no produce trastornos, ya que se excreta en la orina, por lo que se requiere una ingesta prácticamente diaria, dependendiente de la dieta. En este grupo se incluyen las vitaminas: ○ Complejo vitamínico B: reúne un gran número de vitaminas: ■ Vitamina B2 o riboflavina: Forma parte del FAD (flavín-adenín dinucleótido) y del FMN (flavín-mononucleótido), coenzimas de enzimas deshidrogenasa que actúan en procesos respiratorios celulares. ■ Vitamina B3, Niacina, Vitamina PP o Ácido nicotínico: Forma parte del NAD (nicotín-adenín-dinucleótido) y del NADP (fosfato de NAD), que 46 son coenzimas de enzimas encargadas de la deshidrogenación en los procesos de oxidación de glúcidos y prótidos. ■ Vitamina B5 o Ácido pantoténico Vitamina B5: Forma parte de la coenzima A, que interviene en la formación y degradación de ácidos grasos y colesterol. ■ Vitamina B6 o piridoxina: Actúa en la formación de niacina a partir del triptófano. ■ Vitamina B8 o biotina o vitamina H: Actúa en reacciones de fijación de CO2 (carboxilaciones). ■ Vitamina B9 o ácido fólico: Es una coenzima que, en unión con una apoenzima, está encargada de la transferencia de grupos monocarbonados. También se conoce su relación con los procesos de crecimiento y en la eritropoyesis (formación de glóbulos rojos). ■ Vitamina B12 o cianocobalamina: Interviene en el metabolismo de formación de proteínas y ácidos nucleicos. Asimismo, actúa en la eritropoyesis. ○ Vitamina C o ácido ascórbico: Es un potente reductor mediante su oxidación en ácido deshidroascórbico. Se ha comprobado su actividad en la síntesis del colágeno, fibra que forma parte de los tejidos reticulares, encargados de mantener la cohesión de los tejidos. Coenzimas. Los coenzimas son moléculas orgánicas no proteicas que junto con una enzima (parte proteica) forman una enzima catalíticamente activa. Participan en la catálisis aceptando o donando electrones o grupos funcionales. Las coenzimas si que se consumen en la reacción enzimática al contrario que las enzimas que no se gastan. Muchas de las coenzimas están formadas por vitaminas y oligoelementos por eso son tan importantes. 47 Se encuentra en el núcleo de las células eucariotas asociado a proteínas (histonas y proteínas no histónicas) formando la cromatina, sustancia que constituye los cromosomas y a partir de la cual se transcribe la información genética. También hay ADN en ciertos orgánulos celulares (cloroplastos y mitocondrias). El ADN de las mitocondrias y de los cloroplastos es distinto del ADN nuclear, muy parecido al ADN de los procariotas. Este ADN forma un nucleoide que carece de envoltura nuclear, y también está asociado a otras proteínas. Estructura. Se pueden distinguir 3 niveles estructurales: ● Estructura primaria: secuencia de los nucleótidos. ● Estructura secundaria: doble hélice. ● Estructura terciaria: collar de perlas, estructura cristalina, ADN superenrollado. En las células eucariotas, a partir de la estructura terciaria, se dan otros niveles de empaquetamiento de orden superior. Estructura primaria ADN. Es la secuencia de nucleótidos de una cadena o hebra, que puede presentarse como un simple filamento extendido o bien algo doblada en sí misma. 5'–P-TCG TCA GCT AAG CGG–OH–3’ La posibilidad de combinar 4 nucleótidos diferentes y la gran longitud que pueden tener las cadenas polinucleotídicas, hacen que pueda haber un elevado nº de ADN posibles, lo que determina que el ADN pueda contener el mensaje biológico o información genética y explica la diversidad del mensaje genético de todos los seres vivos. Un gen es la parte de la cadena de ADN que contiene la información necesaria para que se sinteticen ordenadamente los aa que forman parte de una proteína (estructura primaria). 50 Estructura secundaria ADN. Es la disposición en el espacio de dos cadenas o hebras de nucleótidos en doble hélice, con las bases nitrogenadas enfrentadas y unidas mediante puentes de hidrógeno. Permite explicar el almacenamiento de la información genética y el mecanismo de duplicación del ADN. Fue postulada por Watson y Crick, en 1953, basándose en la difracción de rayos X que habían realizado Rosalind Franklin y M. Wilkins (años 50), y en la equivalencia de bases de Chargaff (1949). Chargaff comprobó que todos los ADN tenían el mismo número de moléculas de adenina (A) como de timina (T), y tantas de citosina (C) como de guanina (G). Teniendo en cuenta que [A] = [T] y [G] = [C]; [A + G] = [T + C] R. Franklin y M. Wilkins y su experimentación de difracción de rayos X se descubrió que el ADN tiene una estructura de 20 Å (0,2 nm) de diámetro, en la que se repetían ciertas unidades cada 3,4 Å (0,34 nm), y que había otra repetición mayor cada 34 Å (3,4 nm). Con toda esa información Watson y Crick idearon el modelo de la doble hélice: ● El ADN está formado por dos cadenas o hebras de polinucleótidos enrolladas helicoidalmente en sentido dextrógiro sobre un mismo eje formando una doble hélice. ● Ambas cadenas son antiparalelas, una va en sentido 3'⟶5' y la otra en sentido inverso, 5'⟶3'. ● Los grupos fosfato están dirigidos hacia el exterior, interaccionando sus cargas negativas con los cationes presentes en el nucleoplasma dando estabilidad a la molécula. 51 ● Las bases nitrogenadas están dirigidas hacia el interior de la hélice con sus planos paralelos entre sí. Las bases de una hebra están apareadas con las de la otra hebra, interaccionando mediante puentes de hidrógeno. ● El apareamiento se realiza únicamente entre la A y la T, por una parte, y la G y la C, por la otra. Complementariedad. Las dos cadenas antiparalelas que forman la doble hélice de ADN se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno entre las bases nitrogenadas complementarias. Siempre aparecerán unidas la A con la T, y la C con la G, mediante puentes de hidrógeno entre sus grupos polares. ● Entre A y T, se establecen dos puentes de hidrógeno. A=T ● Entre C y G, se establecen tres puentes de hidrógeno. G≡C 52 constituye el genoma de dichas células. Las proteínas son de dos tipos: las histonas y las proteínas no histónicas. Las unidades básicas de la cromatina son los nucleosomas. La cromatina interfásica aporta la información genética para los procesos de trascripción y traducción. Se distingue: ● Heterocromatina o cromatina densa: (con empaquetamiento similar al cromosoma, con fragmentos de ADN que no se transcriben). Tiene un aspecto más compacto. ● Eucromatina o cromatina difusa: (menos empaquetada, se tiñe menos, contiene la mayor parte de los genes activos). Esta cromatina contiene los fragmentos de ADN que se transcriben. Cromosomas. Cuando la célula se va a dividir (mitosis o meiosis), la cromatina se condensa en unos cuerpos llamados cromosomas. Los cromosomas, como la cromatina, están formados por ADN asociado a histonas. El número de cromosomas varía según las especies, pero es constante en todas las células de un individuo. El cariotipo es el conjunto de cromosomas de un individuo (o una especie) El cromosoma es una molécula de ADN que contiene los genes, que contienen la información necesaria para sintetizar una proteína o carácter del individuo. Un cromosoma somático está formado por: ● Dos cromátidas idénticas procedentes de la duplicación del ADN, por lo que se les denomina cromátidas hermanas. ● El centrómero o constricción primaria es la región por la que se mantienen unidas las dos cromátidas hermanas del cromosoma replicado, presentando el cromosoma cuatro brazos. Según la posición del centrómero, los cromosomas se clasifican en: ○ Metacéntricos: El centrómero se localiza a mitad del cromosoma y los dos brazos tienen la misma longitud. 55 ○ Submetacéntricos: La longitud de un brazo del cromosoma es un poco mayor que la del otro. ○ Acrocéntricos:Un brazo es muy corto (p) y el otro largo (q). ○ Telocéntricos o Subtelocéntricos: Sólo se aprecia un brazo del cromosoma al estar el centrómero en el extremo. ● El cinetocoro, donde se insertan los microtúbulos del huso mitótico. ● El satélite, segmento del cromosoma separado por la constricción secundaria). ● El telómero es el extremo del cromosoma, con propiedades especiales que protegen al cromosoma. Cromatina y cromosomas: semejanzas y diferencias. Semejanzas entre la cromatina y los cromosomas: Cromatina y cromosomas están compuestos por ADN y proteínas. Diferencias entre la cromatina y los cromosomas: ● Grado de condensación: ○ La cromatina está menos condensada, tipo “collar de perlas”, solenoide o bucle. ○ El cromosoma está muy condensado, pudiendo ser visible con el microscopio óptico. ● Cuándo aparece: ○ La cromatina aparece en la interfase. 56 ○ El cromosoma aparece en la mitosis, para repartir el material genético entre las células en la división celular. 4.2.- Ácido ribonucleico (ARN). El ácido ribonucleico o ARN está formado por nucleótidos de ribosa, con las bases nitrogenadas Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo. No contiene ni desoxirribosa ni Timina. La unión de los ribonucleótidos se realiza mediante enlaces fosfodiéster en sentido 5'→3', como en el ADN, pero el ARN casi siempre es monocatenario. Aunque el ARN presenta una estructura primaria que es la secuencia de ribonucleótidos de la cadena, también tiene zonas plegadas en las que se establecen enlaces de hidrógeno entre las bases complementarias, A-U y G-C, originando una cierta estructura secundaria bicatenaria de doble hélice, similar a la del ADN. El ARN se encarga de utilizar la información que contiene el ADN para poder realizar la síntesis de proteínas. 57