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Citosol: Propiedades, Función, Plegamiento y Degradación de Proteínas - Prof. Parra Catalá, Apuntes de Biología Celular

El citosol es el 55% del volumen celular y es el medio donde la célula realiza su fisiología. Se compone de agua, iones y sales, proteínas (enzimas y señalización), rnam y rnat, pequeñas partículas, inclusiones lipídicas, gránulos de glucógeno, cristales proteicos, pigmentos y más. La función del citosol incluye la regulación de ph y osmolaridad, desarrollo de actividad enzimática, síntesis de proteínas, nucleótidos y glucógeno, y plegamiento y degradación de proteínas. El plegamiento de proteínas se realiza gracias a las chaperonas hsp70 y hsp60, mientras que la degradación se lleva a cabo por el proteasoma. Las chaperonas ayudan a la estabilidad y correcto plegamiento de las proteínas, mientras que el proteasoma rompe las proteínas en sus aminoácidos iniciales o pequeños péptidos. Las proteínas mal plegadas, como los priones, pueden generar enfermedades como la encefalopatía bovina espongiforme y la enfermedad de creutzfeldt-jacob.

Tipo: Apuntes

2016/2017

Subido el 11/10/2017

keila29-1
keila29-1 🇪🇸

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¡Descarga Citosol: Propiedades, Función, Plegamiento y Degradación de Proteínas - Prof. Parra Catalá y más Apuntes en PDF de Biología Celular solo en Docsity! CITOSOL Es el 55% del volumen celular Se compone de: • H2O • Iones y sales • Proteínas: enzimas y prot. señalización • RNAm y RNAt • Pequeñas partículas: ribosomas, smiRNA, proteasomas… • Inclusiones lipídicas • Gránulos de glucógeno • Cristales proteicos • Pigmentos FUNCIÓN Es el medio donde la célula realiza su fisiología • Regulación de pH • Regulación osmolaridad • Desarrollo actividad enzimática • Síntesis de proteínas, aa, a.g. y nucleótidos • Síntesis y degradación de glucógeno • • Plegamiento y degradación de proteínas ■ Plegamiento: chaperonas ■ Degradación: proteosomas PLEGAMIENTO DE PROTEÍNAS Lo realizan las chaperonas: • HSP70 • CHAPERONINA o HSP60 (es más compleja) La proteína que va siendo traducida por el ribosoma, se pliega adecuadamente dentro de un medio acuoso. Las chaperonas ayudan a la estabilidad de la proteína y su correcto plegamiento a los lados de toda la secuencia de aminoácidos. Cuando se finaliza el plegamiento libera a la proteína que en principio se ha plegado correctamente por el HSP70. La chaperonina (que es más grande y compleja) presenta una cavidad donde las proteínas entran (al entrar esta cavidad se cierra) y se dan las condiciones adecuadas para que el plegamiento sea correcto. La chaperonina actúa cuando el plegamiento por la HSP70 ha sido incorrecto o insuficiente. Todo esto necesita energía (ATP). DEGRADACIÓN DE PROTEÍNAS.PROTEASOMA Es un complejo proteico compuesto por varias subunidades proteicas con cámara central que se encarga de romper la proteína en sus aminoácidos iniciales o pequeños péptidos. Solo se abre cuando hay una proteína señalizada para su degradación. La señalización es una cola de ubiquitina que se unen unas con otras mediante lisinas, esta cola es colocada por una serie de enzimas. Es reconocida por el proteosoma y se realiza la actividad catalítica. Todas las proteínas que ayudan a colocar la ubiquitina son E1, E2, y E3. Se dice que se poliubiquitinan. La proteína para ser degradada se linealiza al introducirse en el proteasoma. Hay una clase de plegamiento erróneo que impide que sean degradadas (Taxinas), al reconocerla el proteosoma no puede linealizarla, y por lo tanto, no puede degradarla.
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