¡Descarga Enlace peptídico y proteínas y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity! Enlace peptídico y proteínas Enlace peptídico Péptido: asociación de varios aminoácidos de modo lineal a través de un enlace peptídico. Aparecen mediante la hidrólisis de proteínas y su origen puede ser ribosómico o no ribosómico. Se forma mediante un enlace amida, desprendiendo 1 H2O. En la cadena polipeptídica se les denomina residuos. Hibridación de los orbitales sp2 Presencia de 2e- sin compartir en el N amídico. El O es más electronegativo que el N. Atracción de los dos electrones por el O. El enlace peptídico se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin embargo, posee una serie de características que lo aproximan más a un doble enlace. Las distancias interatómicas medidas en los enlaces C-O y C-N son intermedias entre las del enlace sencillo y el doble enlace. • El enlace C-N que une a dos aminoácidos es más corto que otros enlaces C-N (de 1,4Å a 1,32 Å). • El enlace C-N presenta carácter parcial de doble enlace ya que se estabiliza por resonancia, lo que no permite el giro en dicho enlace. Esta rigidez en el movimiento del enlace restringe las conformaciones de los péptidos en dos: cis y trans (180º). La configuración cis sólo está permitida a la prolina mediante las prolincistransisomerasas, que colocan la prolina en posición cis o trans. • Los cuatro átomos del enlace (CO-NH) se hallan en un mismo plano, con el oxígeno y el hidrógeno en posición trans. • La polaridad del enlace peptídico se ve incrementada y se establece un momento dipolar, pudiéndose generar puentes de hidrógeno. Impedimento estérico: efecto producido debido al volumen de la molécula. Proteínas Macromolécula constituida por C, H, O, N, S y P. Están formados por aminoácidos que constituyen péptidos. La purificación proteica es una serie de procesos que permiten aislar un solo tipo de proteína de una mezcla compleja. De esta forma se permite caracterizar las propiedades físico-químicas y su composición y secuencia (estructura espacial, conformación, y función y regulación). • Configuración (química): disposición de una molécula como consecuencia de sus enlaces o sus carbonos quirales (estructura primaria). • Conformación (bioquímica): sólo es posibles gracias a una temperatura y a un pH adecuado, si varía, la proteína cambia su forma y puede llegar a desnaturalizarse (estructura secundaria y terciaria). Clasificación macroscópica: estructura global • Fibrosas: son muy abundantes, están ordenadas paralelamente a un eje y son insolubles en soluciones acuosas. Funcionan como elementos estructurales o protectores. Ejemplos: queratina y colágeno. • Globulares: son cadenas plegadas con forma esférica. Son solubles y son elementos dinámicos. Ejemplos: enzimas, anticuerpos y transportadores. • Mixtas: tienen un aspecto fibroso y son solubles en agua. Ejemplos: miosina y fibrinógeno. Nivel de complejidad del plegamiento • Estructura primaria: esqueleto carbonatado de la proteína. • Estructura secundaria: ordenación regular y periódica de las cadenas en el espacio a lo largo de una dirección. • Estructura terciaria: plegamiento de cadenas que poseen estructura secundaria compacta. • Estructura cuaternaria: acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria. Estructura secundaria: está presente en todas las proteínas y es la estructura definitiva en las proteínas fibrosas. Las interacciones que intervienen en su estabilidad son los puentes de hidrógeno, las fuerzas de Van der Waals, las interacciones electrostáticas y los puentes de disulfuro. Sus estructuras más frecuentes son la α-hélice, la hoja en β y la triple hélice de colágeno. Los métodos de estudio son la difracción en rayos X, el dicroísmo circular (técnica espectroscópica de absorción) y la resonancia magnética nuclear.
