Enzimas séricas y tipos, Tesis de Bioquímica

¡Descarga Enzimas séricas y tipos y más Tesis en PDF de Bioquímica solo en Docsity! UNIDAD 5: Enzimas. SUMARIO: 5.1- Actividad enzimática sérica fisiológica. Patrón enzimático: Enzimas séricas en IMA y Pancreatitis. Mecanismo fisiopatológico. Valor pronostico. Músculo esquelético. Variaciones no patológicas y patológicas. DESARROLLO: MOTIVACION DEL CONTENIDO A IMPARTIR Para que la vida sea posible es necesario que dentro de los seres vivos se produzcan transformaciones de las sustancias orgánicas, Estas transformaciones suceden en diferentes procesos que en su conjunto se conoce como metabolismo. Son precisamente estas transformaciones lo que es conocido como vida. Estas transformaciones químicas que ocurren en el organismo tienen limitaciones, por ejemplo, deben ocurrir a un pH casi constante, a temperatura de 37 0C. No pueden ser utilizadas sustancias nocivas al organismo. Todas estas transformaciones ocurren en el organismo por medio de las enzimas. DESARROLLO Definición: Las enzimas son proteínas con propiedades catalíticas (facilitan las reacciones químicas necesarias para el mantenimiento de la vida), Las enzimas gobiernan los principios de las determinaciones enzimáticas en química clínica. Cuando la unión de la enzima con el grupo prostético permite su separación se llaman coenzimas. este grupo y la enzima permite su separación, recibe el nombre de coenzima. Función y propiedades: Especificidad: La especificidad de la acción de las enzimas esta dada porque siempre actúan sobre un solo y único sustrato y además porque siempre catalizan el mismo tipo de reacción. Acción catalítica: Las enzimas aceleran la velocidad de transformación (catálisis) de un sustrato en productos, sin consumirse en la reacción. Es precisamente esta última característica la que le da el nombre de catalizadores. Factores que modifican la velocidad de reacción: Temperatura: El aumento o disminución de la temperatura transforman la velocidad de reacción, ya que las enzimas como proteínas que son, se desnaturalizan con temperaturas elevadas (termolábiles) y variaciones en la temperatura cusan disminución de la velocidad de reacción. La temperatura óptima en que las enzimas ejercen su acción es de 370C. La intensidad de la temperatura puede depender del tiempo de reacción. pH óptimo: Las enzimas no son estables en zonas de pH muy alejadas de la neutralidad. La actividad óptima de la enzima está dada por determinado valor de pH. Concentración de enzima: La velocidad de la reacción medida por enzimas es directamente proporcional a la concentración de la enzima. Concentración de sustrato: Cuando en una reacción enzimática se mantiene constante la concentración de la enzima y se incrementa la concentración del sustrato, aumenta la velocidad de la reacción, pero solo hasta un punto, luego se hace estable. Cuando se alcanza una determinada concentración de un sustrato, la velocidad de la reacción no se incrementa más. Activadores e inhibidores Isoenzimas: Son formas múltiples de enzimas que provienen de una modificación genética de la estructura primaria de las proteínas. Son marcadores muy específicos de daño a nivel tisular, celular o sub celular. Ej: La enzima Creatin Kinasa se encuentra en mayor concentración en el músculo esquelético, en el miocardio y en el cerebro, esta enzima tiene 3 Isoenzimas que son específicas del órgano en el cual se encuentran: - CK BB -- presente en el cerebro y pulmón. - CK MM -- presente en el músculo esquelético. - CK MB -- presente en el Miocardio. Las Isoenzimas son de gran utilidad diagnóstica, la CK MB permite confirmar el diagnóstico del IMA, comienza a elevarse entre las 3 a 6 horas de comenzado el Infarto del Miocardio. Causas de error en las determinaciones enzimáticas. Variación en la temperatura. Cambio de pH en la reacción. Tiempo de reacción. Limpieza de la cristalería. Hemólisis de la muestra. Inhibidores contaminantes. Inadecuado almacenamiento de la muestra. Actividad enzimática sérica fisiológica Las enzimas tienen funciones en las células humanas y sus niveles enzimáticos sirven como marcadores e indicadores de procesos patológicos. Sin embargo, algunas enzimas tienen el plasma como sitio de acción y son en gran parte los factores de coagulación, otras enzimas tienen su sitio de acción como la amilasa y la lipasa que se secretan para actuar sobre sustratos extracelulares. Cada tejido está dotado de enzimas en relación con su función, en gran parte determinada por la naturaleza de las reacciones que en él se producen. Existen enzimas que desempeñan funciones intracelulares y que pueden encontrarse en el plasma, como no tienen ninguna función, su presencia es incidental al recambio celular. Enzimas relacionadas con el funcionamiento de diferentes órganos: Hígado, corazón, páncreas, músculo, hueso y próstata. Hígado: En este órgano tenemos la alanino-amino-transferasa (ALAT), aspartato-amino-transferasa (ASAT), fosfatasa alcalina (PAL), gamma-glutamil-transferasa (GGT): ALAT: Se encuentra en el citoplasma del hepatocito y es de alta especificidad hepática. Aumenta su valor en casi todas las afecciones hepáticas, encontrándose muy altas concentraciones en hepatitis virales agudas. Valioso marcador para controlar la evolución de las enfermedades hepáticas. ASAT: Además del hígado, esta enzima mitocondrial tiene otras fuentes importantes: músculo cardiaco, músculo esquelético, riñón y páncreas. Aumenta en las enfermedades agudas del hígado con daño celular. Es un signo de mal pronóstico (necrosis celular). Ej: Neoplasias del hígado y cirrosis hepática. PAL: Se encuentra presente en el tejido hepático y en el óseo principalmente. Sus valores se encuentran elevados normalmente en toda la etapa del crecimiento y durante el primer trimestre del embarazo, por lo que en dichos períodos esta enzima no debe utilizarse como marcador hepático. Los niveles de fosfatasa alcalina aumentan en muchas enfermedades hepáticas, pero tienen un uso específico en las obstrucciones biliares intra y extra hepáticas por cualquier causa. Ej. Litiasis biliares, neoplasias e inflamaciones hepáticas. La PAL es el marcador específico para la colestasis. GGT: Esta enzima generalmente esta unida a la membrana plasmática de los hepatocitos y en menor cantidad en las células epiteliales intestinales y las de próstata, no se detecta en hueso no en músculo esquelético o cardiaco.. La medida de la GGT está indicada para la detección de daño hepático, como en el Cáncer hepático primario, Tumor metastásico de hígado. Hepatitis alcoholica, hepatitis crónica y cirrosis biliar primaria. Corazón: Entre las enzimas cardíacas tenemos la ASAT y la Creatin quinasa (CK) ASAT: Es un marcador para infarto del miocardio. Se eleva generalmente a las 12 horas de ocurrido el infarto, por que no es de gran valor para el diagnóstico, pero sí para la evolución. CK: Esta enzima se encuentra en altas concentraciones en el músculo esquelético, en el miocardio y en el cerebro. Como ya se ha explicado esta enzima tiene 3 isoenzimas específicas de cada uno de estos órganos.. La CK se usa en el diagnóstico de enfermedades en las cuales siempre se eleva: Infarto del miocardio, lesiones cerebrales, infartos pulmonares. La determinación de la CK-MB permite confirmar si hay un infarto del miocardio,. Aparece entre 3 y 6 horas de ocurrido el infarto, alcanza su pico más alto entre 12 y 24 horas y entre las 24 y 48 empieza a disminuir hasta alcanzar su normalidad. Su elevación depende de la magnitud del infarto. Páncreas: Las principales enzimas de origen pancreático de utilidad para el diagnóstico son: Amilasa y Lipasa. Amilasa: Esta enzima se produce en el hígado, páncreas y glándulas salivales. En condiciones normales la amilasa sérica tiene su origen en la amilasa hepática. Solo en la pancreatitis o en procesos obstructivos de los conductos pancreáticos la amilasa pancreática pasa a la circulación sanguínea. Es para la pancreatitis que se utiliza su determinación en suero y orina, ya que en estos casos se elevan sus valores extraordinariamente. Lipasa: Al igual que la amilasa, la lipasa del suero en condiciones normales no proviene del páncreas y consiste en un conjunto de estearasas inespecíficas. La lipasa que se observa elevada en la circulación sanguínea en las afecciones pancreáticas obstructivas. Mecanismo fisiopatológico y valor pronóstico de la Pancreatitis En la pancreatitis aguda la auto lisis del parénquima del páncreas exocrino (células de los acini) libera enzimas celulares al tejido intersticial las cuales llegan a la circulación sanguínea a través de los vasos linfáticos. La lipasa y la α amilasa son de pequeño tamaño y atraviesan el glomérulo renal. La lipasa es fundamentalmente reabsorbida en los túbulos renales, mientras que las α amilasa aparecerá en cantidades importantes en la orina. La determinación de la α amilasa es frecuentemente asociada a la determinación de lipasemia o α amilasemia. Valor Pronóstico La elevación en suero de las enzimas pancreáticas se aprecia entre las 4-6 horas después del comienzo de la crisis. Los valores séricos alcanzan su máximo entre las 24-48 horas después del comienzo, normalizándose entre el 2do y 8vo día. La hiperamilasuria se retrasa 5 o 6 horas respecto a las variaciones séricas, permaneciendo así durante varios días incluso después de normalizarse la α amilasa.