Enzimas y su clasificación bioquímica, Resúmenes de Bioquímica

¡Descarga Enzimas y su clasificación bioquímica y más Resúmenes en PDF de Bioquímica solo en Docsity! Las enzimas son proteínas que funcionan como catalizadores, es decir, modifican la velocidad de una reacción sin ser consumidas durante ella y se definen como catalizadores biológicos. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato de esa enzima. Todas las enzimas son proteínas a excepción de un pequeño grupo de moléculas de RNA catalítico, sin embargo, no todas las proteínas son enzimas. Canaclovilicas % Poseen una elevada eficacia catalítica, pues pueden aumentar millones de veces la velocidad de las reacciones en las que participan. Las enzimas al ser un catalizador, recuperan su estado inicial tras cada ciclo catalítico. Son catalizadores específicos, tanto para el tipo de reacción, como para los compuestos sobre los que actúan. £ Su actividad catalítica puede ser regulada por mecanismos celulares, que varían en función de las necesidades metabólicas de cada momento. % Por tanto, las enzimas son componentes esenciales para la célula: permiten que tengan lugar las reacciones necesarias para su desarrollo, de forma ordenada regulada y adaptada a las circunstancias del organismo. Las enzimas constituyen la mayor parte de las proteínas celulares. Aumentan la velocidad de las reacciones, pero sólo modifican reacciones que ocurren en forma espontánea, o sea reacciones termodinamicamente posibles. + No modifican el equilibrio de la reacción, no desplazan la reacción hacia ninguno de los lados, ni de las sustancias reaccionantes, ni de los productos; sólo acortan el tiempo para alcanzar el equilibrio. 6 El efecto acelerador de las enzimas se debe a su capacidad para disminuir la energía de activación y facilitar la unión de las sustancias reaccionantes en la posición adecuada para lle var a cabo la reacción. oo oo El sistema enzimático consta de los siguientes componentes: Sustrato y productos. El sustrato es la molécula sobre la que actúa la enzima y cuya transformación está condicionada por ella. El producto es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre el o los sustratos; a menudo se obtienen varios productos como resultado de las reacciones catalizadas por las enzimas. Algunas enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que sus residuos aminoácidos, pero otras requieren un componente químico adicional llamado cofactor. El cofactor puede ser uno o varios ¡ones inorgánicos tales como Fe?*, Mg?*, o Zn?* o una molécula orgánica o metaloorgánica compleja denominada coenzima. Algunas enzimas requieren tanto una coenzima como uno o más ¡ones metálicos para su actividad. Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no proteínicas y iones metálicos que participan de manera directa en la unión de sustrato o en la catálisis. Denominados grupos prostéticos, cofactores y coenzimas, éstos extienden el repertorio de capacidades catalíticas más allá de las proporcionadas por el número limitado de grupos funcionales presentes en las cadenas laterales aminoacilo de péptidos. Una coenzima o ion metálico unido covalentemente o de manera muy fuerte a la proteína enzimática se denomina grupo prostético. Una enzima completa catalíticamente activa junto con su coenzima y/o iones metálicos se denomina holoenzima. La parte proteíca de tal enzima se denomina apoenzima o apoproteína. Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupo funcionales específicos. Holoenzima, apoenzima y coenzima. La estructura formada por la apoenzima y la coenzima es la holoenzima. La apoenzima es la enzima propiamente dicha, de naturaleza proteica, peso molecular elevado, no dializable y termolábil; las hay desde peso molecular bajo, 12 000 a 24 000, con una sola cadena polipeptídica (ribonucleasa, papaína, tripsina, pepsina, etc.), hasta proteínas oligoméricas de gran complejidad. Especificidad enzimática es una propiedad muy importante de las enzimas es su especificidad, lo que permite realizar multitud de reacciones simultáneamente sin interferencias y con ello contribuir a una eficiente regulación metabólica celular. Cinélica, enzimálica La cinética enzimática comprende el estudio de los factores que intervienen y regulan las reacciones químicas catalizadas por enzimas como son el tiempo de la reacción, la concentración de la enzima y del sustrato, su regulación, etc. Las leyes generales de la catálisis de las interacciones químicas son aplicables a las reacciones enzimáticas; además, se habrán de considerar las condiciones necesarias para mantener la estabilidad de las propias moléculas enzimáticas. Las enzimas se estiman a través del estudio de la velocidad de la reacción catalizada por ellas por lo que la medición de la actividad enzimática se expresa en "unidades” relacionadas a la desaparición del sustrato o la aparición de alguno de los productos de la reacción, siguiendo dichos cambios en el tiempo. En el año 1961, la Unión Internacional de Bioquímica adoptó el sistema de clasificación y nomenclatura propuesto por su Comisión de Enzimas, basado en la reacción química catalizada, o sea la propiedad específica de cada enzima; los diversos tipos se agrupan en clases, por catalizar procesos semejantes, y en subclases, especificadoras, con mayor exactitud, de la reacción particular considerada.