Enzimas y vitaminas. Resúmenes para EBAU, Exámenes selectividad de Biología

¡Descarga Enzimas y vitaminas. Resúmenes para EBAU y más Exámenes selectividad en PDF de Biología solo en Docsity! TEMA - ENZIMAS Y VITAMINAS CONCEPTO DE BIOCATALIZADOR Las reacciones químicas son procesos en los que se produce la transformación de unas sustancias iniciales o reactivos en otras sustancias finales o productos. Los catalizadores son compuestos químicos que facilitan y aceleran la velocidad de las reacciones químicas al disminuir la cantidad de energía de activación que se necesita para que estas ocurran. Los catalizadores no se consumen en la reacción que catalizan, actúan únicamente mediante su presencia. Por ello cuando termina la reacción quedan libres y pueden volver a utilizarse de nuevo. En el caso de los seres vivos se llaman biocatalizadores y pueden funcionar como tales las enzimas, vitaminas (cofactores) y hormonas. ENZIMAS Los enzimas son proteínas globulares (solubles en agua) con alto grado de especialización cuya función en las células es actuar como biocatalizadores de las reacciones metabólicas. Existe un solo tipo de enzimas: las ribozimas, que no son de origen proteico (es un ARN catalítico). -COMPOSICIÓN /ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS Y CLASIFICACIÓN 1.- Enzimas proteicas: formadas únicamente por aa. Hay varios tipos de aa en cualquier enzima:  AA no esenciales: pueden reemplazarse sin que la enzima pierda su actividad  AA estructurales: detrminan la conformación de la enzima y si cambian pierde actividad  AA catatíticos: se unen al sustrato y rompen sus enlaces para que se puedan transformar en productos  AA de unión o fijación: los radicales de estos aa tienen afinidad por el sustrato , lo atraen y hacen enlaces con él para fijarlo al centro activo en la posición adecuada. 2.- Holoenzimas: formadas por dos componentes q tienen que estar unidos para que la enzima sea activa. ➢ APOENZIMA: componente proteico ➢ COFACTOR: componente no proteico.  COFACTOR: puede ser: * un elemento metálico inorgánico (Fe, Mg, Zn...) * una molécula orgánica (nucleótidos como FAD, FMN, NAD, NADP, coenzima A...) que según su tipo de enlace con el apoenzima recibe diferente nombre: - Coenzima: unión no covalente, temporal - Grupo prostético: unión covalente, permanente  APOENZIMA: Es la parte proteica de la holoenzima y determina la especificidad de la reacción enzimática. Es donde está localizado el CENTRO ACTIVO de la enzima, que representa una pequeña parte del volumen de la enzima, está localizado superficialmente, con estructura tridimensional en forma de cavidad, que está forrado interiormente por unos aa que no se encuentran contiguos en la cadena peptídico y que coinciden juntos gracias al plegamiento de la cadena. El centro activo es el lugar por donde la enzima se une con el sustrato. o 1 -PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS  Eficacia: no se consumen en la reacción (por eso se necesitan en pequeñas cantidades).  Son muy ESPECIFICAS por lo que actúan en una determinada reacción sin alterar otras. Tienen especificidad de sustrato (bien absoluta o bien de grupo) y especifidad de acción o de clase (actúa sobre un tipo de enlace y no sobre una molécula) Esta especificidad se debe a la complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo del enzima. Para explicar la especificidad enzimática se han propuesto varios modelos: 1.  modelo de la llave y la cerradura (complementariedad) el centro activo tenía una forma tridimensional determinada y el sustrato sería complementario a él y encajaría perfectamente. 2.  modelo del ajuste inducido o de la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad. El enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente situado. 3.  en algunos casos, tanto el sustrato como la enzima modifiquen su forma para acoplarse (modelo de apretón de manos).  Actúan a temperatura ambiente, la del ser vivo.  Son muy activas, algunas aumentan la velocidad de la reacción más de un millón de veces, muy superior a los catalizadores no biológicos. Gran poder catalítico  Presentan un peso molecular muy elevado.  Reversibilidad: le da igual el sentido de la reacción - MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA * ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Y COMPLEJO ACTIVADO: Para la transformación de un sustrato o reactivo en un producto es necesario un paso intermedio en el que el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y se facilite su ruptura. Este paso intermedio recibe el nombre de COMPLEJO ACTIVADO y requiere un aporte de energía llamada ENERGÍA DE ACTIVACIÓN Para facilitar las reacciones es necesario rebajar esa energía de activación, efecto que podría conseguirse de dos ★ Para facilitar las reacciones es necesario rebajar esa energía de activación, efecto que podría conseguirse de dos formas: aumentando la temperatura (incompatible con la vida) o añadiendo biocatalizadores (enzimas) que hagan las reacciones más rápidas y a una temperatura compatible con la vida. El mecanismo de acción de la enzima es unirse a uno o varias sustrato/s por el centro activo y forman un complejo enzima-sustrato de forma que la enzima provoca unas alteraciones en los enlaces del sustrato dando lugar a su transformación en otras sustancias que son los productos (molécula/s que se obtienen tras la reacción) dejando el enzima intacto. * FACTORES QUE REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA 2