¡Descarga Hemoglobina Bioquímica (del libro blanco) y más Apuntes en PDF de Bioquímica Médica solo en Docsity! Hemoglobina La hemoglobina es una proteína conjugada cuyo grupo protético es el hemo y su porción proteica es la globina. Su función principal es el transporte de oxigeno a todo el cuerpo. Porción prostética hemo Es un derivado del núcleo porfina, gran anillo o macrociclo formado por cuatro grupos pirrol unidos entre si por puentes metino. Una de las propiedades de la porfina es su capacidad de formar complejos con metales, en el caso del hemo esta formado por protoporfina III con un átomo de hierro engarzado en el centro, en estado bivalente o ferroso. Este Fe forma seis enlaces coordinados, aceptando pares de electrones no compartidos de otros ligandos. Cuatro de los enlaces coordinados unen al Fe a los átomos de N de los pirroles, el quinto liga el hemo a un N del núcleo de imidazol de un resto de histidina en la globina por último una molécula de O2 puede unirse a la sexta posición de coordinación. Porción proteica globina Es una molécula tetramerica constituida por la asociación de dos cadenas polipeptídicas de 141 aminoácidos (α o ζ) y dos de 146 aminoácidos (β, ð, ɣ o ε). La presencia y la asociación de estos diferentes tipos de cadenas hacen que existan distintos tipos de hemoglobina: En un adulto: Hemoglobina A1 (HbA1): es la más abundante pues presenta en 95% de la hemoglobina en los glóbulos rojos. Esta constituida por dos subunidades α y dos β. Hemoglobina A2 (HbA2): está presente en una porción que no alcanza el 3% del total y esta formada por dos cadenas α y dos cadenas ð . En el recién nacido: Hemoglobina fetal (HbF): está integrada por dos subunidades α y dos ɣ. Tiene menor tendencia a unirse al BPG (explicado mas adelante) por lo que su afinidad por el oxigeno es mayor a la de la hemoglobina normal. Existes otros tres tipos de hemoglobinas llamadas embrionarias: Hemoglobina Gower 1: esta compuesta por dos subunidades zeta (ζ) y dos épsilon (ε). Hemoglobina Gower 2: compuesta por dos α y dos ε. Hemoglobina portland: dos subunidades ζ y dos ɣ. Estructura cuaternaria Las cuatro cadenas constituyentes de molécula se ensamblan para formar un conjunto compacto casi esférico, con una cavidad a lo largo del eje central. Por otro lado, cada una de las cadenas forma un nicho en el cual se aloja el hemo. Las uniones de las cuatro cadenas son mas firmes para las subunidades diferentes α- β (interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrogeno) que para la misma clase α- α o β- β (atracciones electroestáticas). Estructura secundaria y terciaria Cada subunidad esta formada por segmentos de hα conectado por trozos de disposición al azar. En general los residuos polares se disponen hacia la superficie, en contacto con el medio acuoso, mientras los hidrófobos se ubican hacia en interior y ayudan a formar el nicho. Hemoglobina/Oxihemoglobina La hemoglobina se une reversiblemente al oxigeno para formar oxihemoglobina. Una molécula de Hb reacciona con cuatro de oxígeno (una por cada hemo): El curso de la reacción es altamente dependiendo de la presión parcial de oxigeno (Po2) en el medio, el aumento de esta desplazara la reacción hacia la derecha. En su forma desoxigenada, las cuatro cadenas de Hb se mantienen estrechamente asociadas, las dos α y las dos β se unen entre si mediante enlaces del tipo salino (atracciones electroestáticas), dando una conformación tensa (T) que dificulta el ingreso del O2, sin embargo cuando una molécula de O2 ingresa a uno de los nichos y se une al Fe genera un cambio conformacional en la molécula rompiendo estos enlaces salinos y facilitando en ingreso de O2 a los grupos hemos de otras subunidades dando así una conformación relajada (R). Factores como disminución del pH, aumento de la presión parcial de CO2, presencia de compuestos orgánicos con fosforo y aumento de la temperatura, producen una desviación hacia la derecha de la curva de disociación de oxígeno de la Hb (los mismos factores no afectan a la mioglobina). La acción de los hidronios y el CO2 sobre la Hb se denomina efecto de Bohr, estos dos favorecen la conformación T de la molécula cuando aumentan. 2,3-bifosfoglicerato (BPG)
