Mitocondrias y cloroplastos, Apuntes de Biología Celular

¡Descarga Mitocondrias y cloroplastos y más Apuntes en PDF de Biología Celular solo en Docsity! Mitocondrias, Cloroplastos y Microcuerpos Síntesis de Energía en las Células • Energía derivada de oxidación parcial de metabolitos se utiliza para formar ATP • El proceso requiere una membrana y puede originarse de distintas maneras: - conversión de E lumínica en E química (Fotosíntesis; cloroplastos) - utilización de O2 y obtención ATP a partir metabolismo intermediario (Respiración Aerobia; Mitocondrias, MP bacteriana) Base molecular síntesis ATP es el Acoplamiento Quimiosmótico que acontece en dos etapas 1) e- de alta E derivados: oxidación metabolitos, luz solar u otras fuentes, son transportados por carriers embebidos en la membrana. La transferencia e- libera E que se utiliza en bombear H+, derivados de H2O, a través membrana generando un gradiente electroquímico que es una forma de almacenamiento de E 2) La E del gradiente es utilizada por una ATP sintetasa para formar ATP a partir de ADP y Pi Proteínas y otras moléculas implicadas en transporte e- constituyen la Cadena de Transporte Electrónico Mitocondrias orgánulos clave para generar ATP • Sin ellas solo se generaría ATP en la glicolisis anaerobia (GA) que convierte la glucosa en piruvato • El piruvato importado a la mitocondria se oxida totalmente convirtiendo la glucosa en CO2 + H2O y genera 15 veces mas ATP que la GA 3 procesos clave para funcionamiento mitocondria: -Obtención metabolitos -Cadena de transporte electrónico -Síntesis de ATP (Fosforilación oxidativa) Morfología Mitocondrial Cilindros alargados (0,5-1 μm), móviles, cambios constantes de forma Cada región contiene un set específico de proteínas, mayoría codificadas por genes nucleares, transportadas por translocadores específicos de MME (TOM) y MMI (TIM) MME: Porinas: pasan mols hasta 5kD pero no MMI (muy impermeable) MMI: Muy especializada; cardiolipinas (impermeable); Proteínas traslocadoras (TIM) y de la Fosforilación oxidativa. Crestas: Aumento área disponible, su desarrollo refleja actividad mitocondrial (17 veces más que la MP) Espacio intermembranoso composición similar a citosol; Matriz: mols muy selectivas Copyright © 2013 by W. H. Freeman and Company Molecular Cell Biology, 7th Edition Lodish et al. Mitocondrias son muy dinámicas: se fusionan y rompen formando redes tubulares y ramificadas. Estos procesos están regulados por varias GTPasas y tienen significado funcional: parecen proteger el ADN mitocondrial de la acumulación de mutaciones permitiendo aislar los segmentos alterados y degradarlos por autofagia Copyright © 2013 by W. H. Freeman and Company Molecular Cell Biology, 7th Edition Lodish et al. 9 reacciones oxidan Acetil-CoA a CO2; por cada Acetil-CoA se generan 2 CO2, 3 NADH, 1 FADH2 y GTP (convertible en ATP). La mayoría de los complejos enzimáticos y otras mols necesarias están en matriz, salvo succinato deshidrogenesa en MMI Para que se produzcan estas reacciones se tiene que regenerar el NAD+ a partir de NADH, pero éste no atraviesa la MMI utilizándose lanzaderas para mandar los e- del NADH citosol a la MM y permitiendo que en MM haya NADH para iniciar la cad trasporte electrónico Copyright © 2013 by W. H. Freeman and Company Molecular Cell Biology, 7th Edition Lodish et al. Lanzadera malato-aspartato (1) Malato deshidrogenasacit trasfiere e- del NADHcit al oxalacetato formando malato que pasa MMI (2) mediante un antiporte, intercambiándose con α-ceto-glutarato (3) Malato deshidrogenasaMM convierte malato en oxalacetato reduciendo NAD+ a NADH (que así llega a MM) (NADHcit + NAD+MM → NAD+cit + NADHMM) (4) Oxalacetato (que no pasa MMI) se convierte en aspartato añadiendo un –NH3 cedido por glutamato (que se convierte en α-ceto-glutarato). Un segundo antiporte (5) saca el aspartato al citosol intercambiándolo con glutamato (6) Una transaminasa citosólica convierte aspartato en oxalacetato y α-ceto-glutarato. Hay por tanto dos ciclos en sentido contrario Aspartato/Malato y Glutamato/α-ceto.glutarato La oxidación genera e- de alta E que se transporta vía las co-enzimas reducidas NADH y FADH2 Los e- se transfieren a MMI donde entran en la cadena de transporte e- , y Al perderlos regeneran NAD+ y FAD necesarios para continuar el metabolismo oxidativo La E liberada durante la oxidación de NADH o FADH2 se almacena, por tanto, en un gradiente de H+ y otro de e- a través de la MMI Un átomo H se separa en H+ y e- y van pasando separados a lo largo de la cadena de transporte electrónico para al final volver a juntarse equilibrándose las cargas (-) con H+ NADH dona un H- y regenera NAD+ (H2-→ 2H+ + 2e-) Los e- pasan por más de 15 transportadores distintos perdiendo gradualmente E; generalmente pasan de un ión metálico a otro unidos a proteínas que van alterando la afinidad e-/ión Mayoría proteínas se agrupan en 3 grandes complejos enzimáticos respiratorios (proteínas TM de MMI) Cada complejo tiene mayor afinidad por los e- que el anterior y al final lo ceden al O2 que es el de mayor afinidad Los e- se mueven por la cadena respiratoria y la E se almacena en forma de gradiente electroquímico de H+ a través de MMI Los e- se mueven secuencialmente de un complejo a otro El movimiento está acoplado a la captura/liberación de H+ y a cambios alostéricos en las bombas generadoras de E Resultado: un bombeo neto de H+ a través MMI de matriz a espacio intermembranoso con 2 consecuencias: -Gradiente pH (más alto en matriz, menos H+) -Gradiente voltaje (potencial membrana MMI) con interior (-) y exterior (+) Gradiente pH devuelve H+ a matriz aumentando potencial voltaje que intenta atraer iones (+) para contrarrestrar cargas (-) Resultado en mitocondrias activas: 180-190 mV (Fuerza Motriz Protónica): 160-170 mV debido a gradiente voltaje y el resto a gradiente pH (aumento pH 1 igual a 60 mV) Clusters Fe-Azufre Grupos prostéticos no hemo que contienen Fe unido a S inorgánico o de residuos Cyst Fe aparece como Fe++ ó Fe+++ por el efecto deslocalizador del e- extra que salta rápidamente de un átomo a otro Coenzima Q (CoQ)/Ubiquinona Único transportador e- sin grupo prostético Su forma oxidada acepta un e- y se convierte en Semiquinona, con un radical libre La llegada de un segundo e- mas 2H+ produce la forma totalmente reducida, Dihidroquinona CoQ y CoQH2 son solubles en lípidos y difunden bicapa MMI llevando los e- de un complejo a otro CoQ acepta e- del Complejo I y del II y los pasa al III El transporte de los pares e- por CoQ está acoplado al bombeo de H+ de la matriz al esp intermembranoso: CoQ acepta un e- en zona matriz MMI, lo libera en esp interm y bombea H+ en igual dirección Succinato-CoQ reductasa (Complejo II) Succinato deshidrogenasa que oxida succinato a fumarato en Krebs es 1 de las 4 subunidades del complejo II (Krebs y transporte e- física y funcionalmente unidos) Paso succinato a fumarato libera 2 e- que se transfieren a FAD → Fe-S (regenera FAD) → CoA (hendidura zona matriz complejo II) Succinato (red) + CoQ (ox) → Fumarato (ox) + CoQH2 (red) La E liberada en la reacción es insuficiente para bombear H+ además de los generados en la reducción de CoQ a CoQH2 (no bombeo de H+ en complejo II) Otra reacción Redox a partir de ac graso CoA cede e- a FADH2 y NADH para, finalmente, reducir CoQ a CoQH2 Ac. Graso CoA deshidrogenasa cataliza oxidación ac. Graso CoA en matriz mitocondrial en 4 reacciones que generan: Acetil CoA (al Krebs), FADH2 (permanece unido al enz) y NADH ETF (electron transfer flavoprotein), una proteína soluble en agua transfiere e- de alta E desde FADH2 a ETF-QO (electron transfer flavoprotein: ubiquinona oxido reductasa), una proteína MMI que reduce CoQ a CoQH2 (CoQH2 se genera por 3 vías: I, II y ETF:QO) CoQH2-Cyt c reductasa (Complejo III) CoQH2 dona 2e- a complejo III, regenera CoQ (ox) y libera 2H+ al espacio intermembranoso desde matriz En complejo III los e- son transferidos a: cluster Fe-S → Cyt c1 ó a Cyt bL y Cyt bH Finalmente los 2e- transferidos secuencialmente a 2 mols Cyt c (proteína periférica soluble en agua que difunde en cara intermembranosa de MMI; como CoQ es el elemento móvil que transfiere e- entre complejos) CoQH2 (red) + 2 Cyt c+++ + 2H+in → CoQ (ox) + 2 Cyt c++ + 4H+out Complejo III genera suficiente E para bombear 2 H+ El grupo hemo de cytc y la mol soluble CoQ igual papel en cad e-: lanzaderas móviles de e- Los complejos están formando supercomplejos en la MMI con el concurso de las cardiolipinas que actúan como “pegamento” Generación de ROS (reactive O2 species) - 1-2% O2 metabolizado por aerobios se convierte no en H2O si no en radicales superóxido O2- (átomos con 1 ó más e- desapareados y altamente reactivos que alteran estructuras celulares: ADN y ac. grasos insaturados) (más frecuente de MO, Neu) -Generación ROS sucede en Mit y Cloroplastos: los e- pueden tener suficiente E para reducir O2 a O2- pero solo lo hacen en contacto con trasportadores electrónicos reducidos (Fe, FMN, CoQ H2) que normalmente están aislados dentro de los complejos proteicos -En algunos sitios (Complejo I, CoQ-) y condiciones (Alto ratio NADH/NAD+) en MM, Abundante H+ en ausencia de síntesis ATP) los e- pueden escaparse y reducir O2 a O2- -Las mit tienen mecanismos para proteger las células de ROS: -Enzs que inactivan los O2- en H2O2 (superóxido dismutasa) y, luego, en H2O (catalasa, peroxidoxina, glutathion peroxidasa), y -Pequeñas mols anti-oxidantes (vit E, ác α-lipoico) En total 10 H+ se trasportan desde MM a través MMI. Cuando los e- vienen de FADH2 solo se trasportan 6 porque el complejo I no actúa y el complejo succinato- CoQ reductasa no trasporta H+ Ciclo Q optimiza el rendimiento del complejo III gracias a que la subunidad que contiene el Fe-S tiene una región flexible Al principio del proceso Fe-S esta cerca de Qo para coger el e- cedido por CoQH2 pero luego se mueve cerca de Cyt c para ceder el e- En esta posición el segundo e- liberado por CoQH2 no alcanza a Fe-S y “sigue” la vía alternativa de Cyt bL El gradiente de H+ gobierna la síntesis de ATP mediante la ATP sintetasa de la MMI Enzima crea una vía hidrofílica a través de MMI para que fluyan los H+ y utilizar la E para catalizar ADP + Pi → ATP (energéticamente desfavorable) ATP sintetasa filogenética antigua: presente en todos los eucariotas, bacterias y archaea (origen orgánulos en bacterias – Hipótesis Endosimbiontes-) ATP sintetasa es una ATPasa Fo/F1 de 500kD y múltiples subunidades Cabeza con actividad enzimática: 6 subunidades que se proyectan a la matriz Tallo alargado que sostiene la cabeza, formado por proteínas TM que actúan como una turbina Base: Anillos de 10-14 subunidades idénticas de TM que actúa de rotor La rotación de la subunidad γ F1, gobernada por el movimiento de los H+, provoca la síntesis de ATP Cada β hexámero puede unir ADP y Pi y catalizar síntesis endergónica ATP si se acopla al flujo de H+ desde espacio inter- membranoso a matriz El acoplamiento del flujo H+ a la síntesis ATP debe ser indirecta porque ocurre en puntos (cabeza y superficie MMI) separados 9-10 nm Síntesis ATP: Modelo de Unión/Cambio E liberada por el flujo H+ hacia matriz a través F0 induce directamente rotación del anillo c + γ y ε que están unidas γ actúa como un eje cuya rotación dentro del hexágono estático αβ empuja secuencialmente las unidades β → cambios cíclicos conformacionales que fluctúan entre 3 estadios: - Abierto (O): une poco ATP y débilmente ADP y Pi -Laxo (L): une fuertemente ADP y Pi pero no ATP -Fuerte (T): une tan fuertemente ADP y Pi que reaccionan espontáneamente formando ATP (esta fuerte unión hace que el ATP formado no se pueda separar hasta que en otro giro de γ, la subunidad vuelva a O, se suelte el ATP y se reinicie el ciclo) ATP/ADP se unen también a proteínas reguladoras/ alostéricas en las tres α modificando el nivel, pero no la síntesis, del ATP en dependencia de los niveles de nucleótidos disponibles Evidencias que apoyan el modelo-I • Una sola β aislada de F1 que unía fuertemente ADP y Pi , puede formar ATP y mantenerlo unido sin prácticamente nada de E (formación espontánea); el ATP se disocia muy lentamente sugiriendo la necesidad de un cambio conformacional de β debido a un giro • Estructura tridimensional de las tres β (Difracción X) demuestra conformaciones distintas aunque secuencias y estructural global igual • Complejos F0F1 tratados con agentes que unen covalentemente γ y ε con c pueden sintetizar ATP mediante bombeo H+ → Las tres moléculas trabajan juntas Copyright © 2013 by W. H. Freeman and Company Molecular Cell Biology, 7th Edition Lodish et al. Figure 12.26 Structure of ATP synthase (the F0F1 complex) in the bacterial plasma membrane and mechanism of proton translocation across the membrane. Además de regular síntesis ATP, flujo H+ regula su salida de la mitocondria Salida ATP necesaria para E de otros compartimentos celulares y para que entre ADP y Pi necesarios para síntesis ATP Dos proteínas MMI implicadas: -Un transportador de fosfato (Antiporte PO4H2-/OH-): entra PO4H2- y sale OH- que se combina con H+ dando H2O -Un antiporte ATP/ADP (muy abundante en MMI): mete ADP solo si sale ATP Por cada 4 H+ que salen de la matriz mitocondrial 3 se gastan en sintetizar ATP y solo uno en su transporte, esto asegura que siempre hay mas ATP que ADP en la célula Rendimiento ATP distintos metabolitos Glicolisis: 2 ATP por glucosa metabolizada Fosforilación oxidativa: Cada 2 e- donados por NADH mitocondrial 2,5 ATP (quitando el ATP necesario para transportarlo al citosol) Cada 2 e- donados por FADH2 o por NADH citosólico 1,5 ATP Cada glucosa totalmente metabolizada 30 ATP; [ATP] 10 veces mayor que de [ADP] Desarrollo de los cloroplastos Plastos: Metabolismo intermediario: síntesis de purinas y pirimidinas, síntesis mayoría aa y de todos los ácidos grasos. (A=Citosol) Cuticle Leaf Upper epidermis Chloroplasts Mesophyll Lower epidermis Cuticle Inner membrane: transporters for Chloroplast phosphate and Stroma: enzymes that sucrose precursors catalyze CO, fixation and starch synthesis Thylakoid membrane: absorption of light by Outer chlorophyll, synthesis membrane: of ATP*-, NADPH, and permeable to electron transport small molecules Intermembrane space Granum Thylakoid membrane Figure 12-29 Molecular Cell Biology, Sixth Edition 0 2008 W.H. Freeman and Company Cloroplastos Lentes aplastadas 5μm Ø y 2,5μm grosor; 3000 proteínas distintas, 95% codificadas en núcleo e importadas; 2 membranas envolventes sin pigmentos, no implicadas en fotosíntesis: -MPE: porinas, permeable a metabolitos bajo PM -MPI: muy impermeable, proteínas trasportadoras metabolitos dentro y fuera orgánulo. No participa directamente en Fotosíntesis Una tercera membrana interna: membrana tilacoidal Fases de la Fotosíntesis -Absorción luz, generación e- alta E, formación O2 a partir de H2O -Transporte de e-, reducción NAPD+ a NADPH y bombeo H+ -Síntesis ATP (los tres suceden en las membranas tilacoidales) -Conversión CO2 en azúcares (6 CO2 + 6 H2O → C6H12O6), sucede en el estroma (Fijación del carbono) Absorción luz, paso inicial fotosíntesis, realizada por clorofila asociada a proteínas membrana tilacoidal E luz absorbida se usa para eliminar e- de un donante (H2O en plantas) formando O2 en el llamado PSII (2 H2O → O2 + 4H+ + 4e-) e- transferidos a un aceptor (Quinona, Q, similar a CoQ) Clorofilas Anillo porfirínico unido a una larga cadena hidrocarbonada (Fitol) con Mg++, en vez de Fe, y un anillo pentamérico adicional Cada Fotón de luz lleva una cantidad definida de Energía • Luz: forma de radiación electromagnética que cuando interacciona con materia se comporta como paquetes discretos de energía (Quanta), llamados Fotones • La E de un fotón es proporcional a la frecuencia y la longitud de onda (λ) de la onda lumínica • Fotones de λ baja tienen mas energía • E de una λ típica de la luz solar es de unas 52 Kcal/mol suficiente para sintetizar varios moles de ATP si toda se utiliza en ello En los cloroplastos la luz se capta en los Fotosistemas (PS) PS son grandes complejos proteicos que catalizan la conversión de la E lumínica capturada por moléculas de clorofila en formas de E útiles para las células Constan de dos elementos, íntimamente asociados: complejos antena (proteínas unidas a numerosos pigmentos que captan la luz y la pasan al centro de reacción) y centros de reacción fotoquímicos (CR) (complejos de proteínas y clorofilas “especiales” que convierten la E lumínica en E química, generándose los primeros e- altamente energéticos) Estructura del PSII en cloroplastos y bacterias Dímero; cada monómero consta de 16 proteínas TM + 3 subunidades en el lumen; 36 clrofilas, 7 carotenoides, 2 feofitinas, 2 grupos hemos, 2 plastoquinonas Monómero Monómero El CR contiene las dos clorofilas “especiales” que atrapan irrevesiblemente el e- excitado pasando inmediatamente a un aceptor del mismo CR, posicionalmente adecuado para las siguientes reacciones ¿ Cómo sucede este fenómeno ? En el CR la E lumínica capturada por la clorofila crea un fuerte donante de e- a partir de uno débil -Luz proporciona E para transferir un e- desde un donante débil (con fuerte afinidad por el e-; no lo suelta) a un donante fuerte (una mol reducida con ↓ afinidad; suelta el e- con facilidad) -Las clorofilas especiales pasan rápidamente el e- capturado -Al pasarlo pierden (-) y se cargan (+) pero capturan otro e- de un donante próximo y vuelven a su estado estable, no excitado. El donante en plantas superiores es H2O y el aceptor Quinona Un complejo productor de O2 localizado en cara luminal del CR de PSII realiza la fotolisis del H2O -El CR contiene 2 clorofilas especiales (P680), 2 clorofilas accesorias, 2 feofitinas, 2 quinonas (QA, QB) y un Fe no hemo; todas unidas a 2 proteínas D1 y D2 (muy similares a las subunidades L y M del CR bacteriano) - PSII + fotón → P680+ + e- (el e- es transportado rápidamente a clorofilas accesorias, feofitinas, QA y, finalmente, QB en cara estroma tilacoide) Fotosíntesis en algas verdes y púrpuras no genera O2 como en cianobacterias, algas y plantas superiores porque estos tienen dos PS: PSI que reduce NAPD+ a NADPH, y PSII que forma O2 a partir de H2O Comparación de los tres CR fotosintéticos A) Dos subunidades L y M que contienen los pigmentos; e- de baja E llegan a clorof por un citocromo; LH1 es el light-harvesting centers B) Dos proteínas D1 y D2, homólogas a L y M; los e- llegan a las clorof a través de un cluster de Mn. LHCII son light-harvesting centers, que captan la E y la pasan a los proteínas antena C) Psa A y Psa B, equivalentes a la fusión de D1 ó D2 con los CA del PSII; los e- llegan a las clorof por plastocianinas (pC); los e- de alta E pasan de un Q inmóvil a través de 3 centros de Fe-S Copyright © 2013 by W. H. Freeman and Company Molecular Cell Biology, 7th Edition Lodish et al. El único PS de bacterias púrpuras genera un gradiente H+ pero no O2 CR formado por 3 proteínas L, M, H, un par de bactclorf aespeciales, otros pgmentos y 2 quinonas, QA y QB La E lumínica mueve un e- desde bactclorf excitada del CR al aceptor QB a través de pheofitina y QA; la clorf queda + y QB – La clorf acepta un 2nd e- y la Q une 2H+ del citosol, se reduce a QH2 y sale del CR, difundiendo hasta el Q0 de Cyt bc1 (equivalente complejo III mit); se liberan los 2H+ al exterior y 2 e- se mueven a un Cyt soluble que se reduce a Fe++ Cyt difunde a un CR, libera un e- a la clorf a+, se oxida a Fe+++,y recupera el estado basal de la clorf Flujo Lineal a través de PS II y PS I genera O2, bombeo H+ y NADPH (I) -Absorción un fotón por PS II → un e- se mueve de clorofila P680 a un aceptor (Plastoquinona QB) en la superficie estromal del tilacoide -Pérdida del e- genera un P680+ (ox) que arranca un e- de H2O que genera un intermediario y finalmente O2 y H+ (queda en luz tilacoidal) -P680 absorbe un segundo e- y captura 2H+ del estroma → QH2 -QH2 difunde membrana tilacoidal, se une en Q0 a Cyt bf (realiza un Ciclo Q, aumentando el gradiente H+) -e- de QH2 aceptados por Cyt bf se transfieren de 1 en 1 a un Cu++ de la plastocianina (un transportador e- soluble) → Cu+++ -Plastocianina reducida difunde en el lumen tilacoidal llevando el e- a PSI Flujo Lineal a través de PS II y PS I genera O2, bombeo H+ y NADPH (II) -Absorción fotón por PSI: elimina e- de clorofila P700 → P700+ (ox) -P700+ (ox) se reduce con un e- transferido desde el PSII, vía Cyt bf y plastocianina -e- tomado en superficie luminal tilacoide por P700 se mueve dentro PSI por varios transportadores hasta superficie estroma tilacoidal donde lo capta la Ferredoxina -e- en Ferredoxina es transferido con el concurso de la Ferredoxina-NADP+ reductasa para reducir NADP+ con el H+ del estroma a NADPH -Una ATP F0F1 sintetasa tilacoidal sintetiza ATP en cara estromal con el concurso del gradiente H+ -ATP y NADPH formados se utilizan en estroma cloroplasto para Fijación Carbono Como en la fosforilación oxidativa, durante la fotosíntesis se generan ROS • En determinadas condiciones de luz intensa y de la fisiología de la planta la E lumínica activa clorf a un estado llamado triplet en que activa O2 a un estado altamente reactivo –O2, particularmente PSII; PSI genera otros ROS (superóxido, H2O2, -OH) • -O2 produce alteraciones de la actividad tilacoidal, sobre todo, de la sub D1 de PSII (Fotoinhibición) • D1 dañada migra a los tilacoides del estroma donde se degrada y es rápidamente sustituida • Carotenoides (β caroteno, α tocoferol) que abundan en PSII, y Hsp70β que se une a él e impide su alteración controlan efectos adversos de ROS en fotosíntesis Las actividades de PSII y PSI son reguladas para que actúen secuencialmente y liberen la misma cantidad de e- Variaciones en λ e intensidad luz pueden cambiar actividades relativas de los dos PS y modificar las cantidades relativas de flujo lineal y flujo cíclico Redistribución, mediada por fosforilación reversible vía una Kinasa asociada al tilacoide, de complejos LHCII entre PSII y PSI regula el proceso: - LCHII sin P asociado básicamente a PSII - LCHII-P puede asociarse también a PSI Si condiciones lumínicas favorecen absorción luz por PSII → Alta producción QH2 que se une a Cyt bf → cambio conformacional en bf que activa la LHCII Kinasa → Aumento LHC-P → Aumento actividad PSI (para compensar a PSII) → Aumento del flujo cíclico La Genética de Mitocondrias y Cloroplastos ADN mitocondrial (mtADN) Múltiples copias en matriz mitocondrial Ciclo independiente del nuclear: duplicación en interfase Mitocondrias se distribuyen aproximada pero no exactamente igual a las dos células hijas Bromuro de Etidio (ADN, rojo) DiOC 6 (Mitocondrias, verde) Distribución mitocondrias al azar después de la división celular Mitosis: random distribution of mitochondria to daughter cells Respiratory-proficient Petite Respiratory- proficient Figure 6-22b Molecular Cell Biology, Sixth Edition 0 2008 W.H. Freeman and Company mtDNA se hereda a través del citoplasma Mayoría animales espermatozoides contribuye muy poco; en plantas superiores la herencia mitocondrial es exclusivamente materna y en otros organismos (levaduras) biparental: Mutantes petite de levaduras (n): mitocondrias anormales, sin apenas crestas que no realizan fosforilación oxidativa, tienen crecimiento lento y forman colonias más pequeñas que mas WT; en el apareamiento por fusión los dos parentales contribuyen Figure 14-64 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) Mutantes petite: les falta una parte importante del mtADN por lo que no tienen crestas ni realizan fosforilación oxidativa pero sí mitocondrias lo que indica la enorme importancia de los genes nucleares en la formación mitocondrial mtADN de distintos organismos muestran grandes diferencias de tamaño, estructura y capacidad codificadora -Animales multicelulares: circular (pero también lineales, empaquetados cabeza-cola, 16kb, genes compactos sin I, en las dos hebras del ADN; codifican 2 ARNr, 22 tARN y 13 proteínas (subunidades complejos de transporte e-, síntesis ATP, transportadores de proteínas). -En levaduras, genes con I, constitutivos (en el mismo lado en todas las especies estudiadas) u opcionales (presentes en unas cepas sí y en otras no). -Tetrahymena, múltiples maxicírculos “enganchados” a miles de minicírculos que codifican ARNs implicados en el editing del ARN codificado por los maxicírculos. -Plasmodium (parásito intracelular obligado, malaria): el más pequeño conocido 6kb, 5 proteínas y 3 rRNA mitocondriales. -Plantas: mucho más grandes (Arabidopsis 167 kb; Cucurbitáceas 2 Mb), mayoría no codifica proteínas; largos I, seudogenes, secuencias duplicadas, elementos móviles, fragmentos de ADN extraño (virus, cloroplastos, genes nucleares) Figure 14-60 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008) Genoma mitocondrial humano Todas las proteínas codificadas por mtADN se sintetizan en mitorribosomas pero la mayoría de las proteínas mitocondriales las codifican genes nucleares, se sintetizan en ribo- somas en el citoplasma y son importadas al orgánulo