Proteínas- Biologia 2ºBach, Apuntes de Biología Celular

¡Descarga Proteínas- Biologia 2ºBach y más Apuntes en PDF de Biología Celular solo en Docsity! 1 TEMA 4: P ROTEÍNAS 1. Concepto y clasificación Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…). Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que se unen mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Su importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden desempeñar. Se clasifican en: Oligopéptidos: 2-10 aa Péptidos (2-100 aa) Polipéptidos: 10-100 aa Globulares Holoproteínas (sólo contienen aa) Fibrosas Glucoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Proteínas (+ 100 aa ó PM: + 5000) Heteroproteínas (aa + otro componente no proteico) Cromoproteínas 2. Aminoácidos: Estructura, clasificación y propiedades 2.1. Estructura Son solubles en agua y en ácidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo amino en el carbono siguiente al carboxilo se denominan α-aminoácidos, si lo tienen en el segundo β- aminoácidos,… Los aa presentes en los seres vivos son todos α-aminoácidos. La fórmula general de un aminoácido es: Se conocen 20 aa distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman aminoácidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, lisina. 2.2. Propiedades de los aminoácidos a) Isomería espacial o estereoisomería: El carbono α es asimétrico (excepto la glicina) por lo que si tienen el grupo amino a la derecha serán D-aa y si lo tienen a la izquierda L-aa. Todos los aa proteicos son L-aa. D-aa L-aa 2 b) Isomería óptica: Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si lo desvían a la izquierda son levógiros (-). c) Son anfóteros: El grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino básico por lo que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases, por ello se dice que son anfóteros. A un PH de condiciones fisiológicas (7) los aa se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar, que es la que tiene propiedades anfóteras. aceptaron H+ Zwitterion cedieron H+ • Punto isoeléctrico: Es el PH en el que el aa tiene tantas cargas positivas como negativas. Cada aa tiene su punto isoeléctrico característico. • Si el PH del medio es mayor que el punto isoeléctrico, entonces el medio es básico y el aa cede H + . d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusión es elevado, por lo que son sólidos. 2.3. Clasificación Los aminoácidos se clasifican según la estructura química del grupo R. • Aminoácidos apolares (hidrófobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, met • Aminoácidos con grupos R polares sin carga (forman puentes de H): Gly (Glicina), Ser, Thr (Treonina), Cys, Tyr, Asn, Gln • Aminoácidos con grupos R polares con carga (+): His, Arg, Lys (grupo amino) • Aminoácidos con grupos R polares con carga (-): Glu, Asp (grupo carboxilo) 5 4.3. Estructura terciaria Es la disposición espacial que adopta la secundaria al replegarse adquiriendo una conformación más o menos redondeada. En general, presenta hélice α en los tramos rectos y estructura β en las dobleces. ¿Qué significa la afirmación de que la estructura primaria o la secuencia de aminoácidos determina la estructura y por tanto la función de una proteína? Los plegamientos se producen u mantienen por la existencia de enlaces entre las cadenas laterales (R) de los aa. Por esto, la secuencia de estos aa en la estructura primaria es fundamental en la conformación espacial de la proteína. Cualquier cambio en la posición de alguno de ellos puede ocasionar la alteración de la estructura terciaria y, por tanto, la pérdida de su función. La estructura terciaria se mantiene estable gracias a los siguientes enlaces: • Fuertes: Puentes disulfuro (S-S): Realizados entre dos grupos –SH de dos aa cisteína. Es covalente. • Débiles: o Puentes de hidrógeno: entre aminoácidos polares o Interacciones iónicas: entre radicales con cargas opuestas (aa ácidos y básicos) o Interacciones hidrofóbicas: los aa apolares se disponen en el interior de la estructura o Fuerzas de Van der Waals: atracción gravitatoria 4.4. Estructura cuaternaria La presentan aquellas proteínas que tienen más de una cadena peptídica. Cada cadena constituye una subunidad. La agrupación de varias subunidades forma un oligómero. Los enlaces estabilizadores son los mismos que en la estructura terciaria, aunque en general no covalentes. Si están formadas por dos subunidades se llaman dímeros: ej: β- queratina. Si están formadas por tres subunidades se llaman trímeros: ej: colágeno Si están formadas por cuatro subunidades se llaman tetrámeros: ej: hemoglobina Si están formadas por muchas subunidades se llaman polímeros: ej: filamentos de actina 5. Propiedades de las proteínas Son substancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos se puedan interrelacionar con el medio. 5.1. Solubilidad Debido a su gran tamaño son insolubles en agua o se disuelven formando coloides. Este es el caso de las proteínas globulares cuyos radicales se ionizan y establecen puentes de hidrógeno con el agua formando coloides. Las fibrilares son insolubles. 5.2. Especificidad Los glúcidos y lípidos son los mismos en todos los seres vivos pero las proteínas son específicas de cada especie e incluso algunas de cada individuo. Esta especificidad se basa en el plegamiento de la 6 cadena peptídica como consecuencia de su secuencia de aa y esta es el reflejo de la información genética, ya que la síntesis de proteínas está controlada por los ácidos nucleicos. Así proteínas homólogas (que desempeñan la misma función) presentan diferencias en su secuencia de aa y serán grandes entre especies alejadas evolutivamente y pequeñas entre especies emparentadas. Ej. Será más parecida la hemoglobina humana a la del chimpancé que a la del perro. De ahí que la estructura primaria se utilice para estudios evolutivos. Esta propiedad es la responsable de rechazos en transplantes e injertos. Al introducir una nueva proteína el organismo la reconoce como extraña y fabrica anticuerpos para su destrucción. 5.3. Desnaturalización Es un cambio en la estructura tridimensional de la proteína cuando se la somete a cambios bruscos de PH, de temperatura, acción de rayos ultravioletas, detergentes, ácidos o bases fuertes, agitación fuerte… lo que provoca la rotura de los enlaces con la consiguiente pérdida de su estructura y por tanto de su función. No afecta a la estructura primaria. Si la desnaturalización es suave, al restablecer las condiciones iniciales puede recuperar su estructura y a esto se le llama renaturalización. La desnaturalización provoca generalmente una disminución de la solubilidad y la proteína precipita. Ejemplo: La leche que se corta cuando la caseína, que era soluble, se desnaturaliza y precipita formando el yogurt. (Se debe a que las bacterias transformaron la lactosa en ácido láctico provocando un ascenso de PH. 6. Clasificación de las proteínas Se clasifican tomando como criterio su composición, forma, estructura y solubilidad. 6.1. Holoproteínas Son proteínas simples, compuestas únicamente por aminoácidos. Pueden ser: a) Proteínas globulares: Son más o menos redondeadas, solubles en agua (coloides), tienen estructura terciaria o cuaternaria y función dinámica. Las más importantes son: • Albúminas: Tienen función de reserva y transportadoras, como la ovoalbúmina de la clara de huevo y la lactoalbúmina de la leche y la seroalbúmina de la sangre. • Globulinas: α, β, γ globulinas. • Protaminas e histonas: Asociadas a los ácidos nucleicos. Las primeras sólo en espermatozoides. b) Proteínas fibrilares, filamentosas o escleroproteínas: Son alargadas ya que carecen de estructura terciaria y únicamente la poseen secundaria o cuaternaria. Son insolubles en agua y generalmente estructurales. Destacan: • Colágeno: Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Tiene función de protección y soporte. Al cocerlo da gelatina. • Queratina: Forma estructuras como pelo, lana, uñas, plumas,… 6.2. Heteroproteínas (proteínas conjugadas) Formadas por dos moléculas: • Grupo proteico: una proteína • Grupo prostético: una molécula no proteica. Puede unirse mediante enlace débil o covalente. Si una heteroproteína pierde su grupo prostético recibe el nombre de apoproteína, Según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en: 7 a) Glucoproteínas, como las mucinas, los anticuerpos y las hormonas FSH y LH. b) Lipoproteínas, como el LDL y HDL. c) Fosfoproteínas, con ácido fosfórico, como la caseína de la leche. d) Nucleoproteínas, como los cromosomas y la cromatina e) Cromoproteínas, en las cuales el grupo prostético es una sustancia coloreada denominada pigmento que puede ser de dos tipos: • Porfirínico: Derivados de la metalporfirina, que es una porfirina (anillo tetrapirrólico) que lleva en su interior un catión metálico. Si lleva Fe 2+ , el metal se llama grupo hemo. El más importante es la hemoglobina, que transporta el oxígeno por la sangre. La mioglobina por el músculo y los citocromos que transportan electrones. • No porfirínico: Por ejemplo la hemocianina, pigmento azul por presencia de cobre que transporta oxígeno por la sangre de algunos crustáceos y moluscos. 7. Funciones de las proteínas • Estructural: Forman parte de la membrana celular, cilios y flagelos, microtúbulos, fibrillas contráctiles,… Ejemplos: colágeno, gelatina, glucoproteínas, queratinas,… • Catalítica o enzimática: Muchas son enzimas y catalizan reacciones químicas que son la base de la vida. • Reguladora u hormonal: Muchas son hormonas, cuya acción es parecida a la de las enzimas pero en vez de ser local se realiza en todo el organismo. Ejemplo: insulina, FSH, tiroxina,… • Reserva: Como las albúminas y la caseína que actúan como almacén de aminoácidos. • Defensiva: Las γ-globulinas o anticuerpos actúan defendiendo al organismo de sustancias extrañas. • Contráctil: Algunas como la actina y la miosina intervienen en la contracción muscular. • Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias. Ejemplo: la hemoglobina, citocromos, lipoproteínas. • Homeostática: Algunas colaboran en mantener estables las constantes del medio, como el PH y la concentración osmótica. 8. Actividades 1) Tenemos una disolución acuosa de alanina y treonina cuyos PI son respectivamente 6.02 y 6.6. Si el PH del medio es 6.3 en una electroforesis, ¿Cuál va al ánodo y cual va al cátodo? 2) ¿Qué ocurre si se desnaturaliza la hemoglobina? 3) Escribe la fórmula general de un aminoácido indicando cual es su propiedad más importante y formula el compuesto resultante de la unión de tres aminoácidos. ¿Que tipo de enlace se establece entre cada uno de ellos y como se llama ese enlace? ¿Que otros tipos de enlaces mantienen estable las distintas estructuras de las cadenas polipeptídicas? (Galicia 2007)