¡Descarga Proteínas: estructura y propiedades y más Resúmenes en PDF de Biología solo en Docsity! PROTEINAS Biomoléculas orgánicas. Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. AMINOACIDOS Monómeros que forman péptidos y proteínas. De 200, 20 forman proteínas, aminoácidos proteicos (aa) y son iguales en todos los seres vivos. -clasificación: - Aminoácidos neutros: radical no hay g.amino ni g.carboxilo - Polares: 1 o + g.hidrofilicos - Apolares: 1 o + g.hidrófobos Aminoácidos ácidos; radical llevan ácigo (g.carboxilo) Aminoácidos básicos: radical llevan g.básico (g.amino) -aminoácidos esenciales- Organismos heterótrofos, qué el ser humano tiene que incorporar en su dieta ya qué es incapaz de sintetizar. Son; Valina, Leucina, Isoleucina, Triptófano, Fenilalanina, Metionina, Treonina y Lisina -Propiedades- Comportamiento anfótero: en disoluciones acuosas se comportan como acido o base según el PH de la disolución. Debido al g. carboxilo y g. amino. En disoluciones acuosas neutras los aminoácidos están ionizados formando iones dipolares; g. carboxilo pierde un protón mientras que el amino lo gana. - Si el medio se hace acido (pH disminuye) el aminoácido se comporta como base; COO- capta protón, pierde la carga negativa y el aminoácido queda +. - Si el medio se hace base el aminoácido actúa como acido. El g. NH3 libera protón y pierde su carga +, el aminoácido queda -. Estereoisometría: menos la glicina. tienen esta porque tienen c asimétrico alfa. Según donde se encuentre el NH2 tiene dos estereoisómeros D y L. todos los aminoácidos presentan configuración L y no son superponibles entre sí. ENLACE PEPTIDICO: Unión entre aminoácidos para formar péptidos y proteínas. Se forman entre un g. carboxilo y g.amino de diferentes aminoácidos liberando una molécula de agua. Estos se rompen por hidrolisis. -Características: - Enlace covalente Tiene carácter parcial de doble enlace: rígido e impide rotaciones. Enlaces de C alfa se pueden girar O del d.carboxilo y H de g.amino a lados opuestos del enlace Polaridad: al tener O y N aparecen puentes de H entre péptidos -péptidos- Compuestos formados por la unión de aminoácidos por enlaces peptídicos. Están; Oligopéptidos: 2 y 10 aminoácidos Polipéptidos: +10 aminoácidos Péptidos: no son proteínas, obtenidos por hidrolisis parcial, aunque hay péptidos naturales. ESTRUCTURAS: 1) E. PRIMARIA: Secuencia lineal de aa unidos por enlaces peptídicos entre g. Carboxilo (R-COOH) y el g. Amino (R-NH2) del siguiente aa. Tienen 2 extremos. - N terminal - C terminal Características; - ZIGZAG: debido a la capacidad de rotación de los enlaces que forman el carbono alfa - enlaces peptídicos no pueden girar - C, N e O se sitúan en el mismo plano. - Si la proteína se desnaturaliza, no se pierde la estructura primaria. 2) E. SECUNDARIA: tras darse la 1 estructura, en la segunda se pueden dar 2 formas; Hélice alfa o alfa hélice: - Cadena de aa se enrolla en espiral con giro dextrógiro. - Formación de p de H entre el O del -C— --O de un aminoácido e H del NH del 4 aa. - Presenta 3,6 aa en cada vuelta Lamina beta o conformación beta: - ZIGZAG por la rigidez del enlace peptídico. - Formada; unión de cadenas de forma paralela dando p de H entre los grupos C=O y NH. 3) E. TERCIARIA: tras darse la estructura secundaria, esta se plegará quedanse estable gracias a los enlaces; Puentes de H, Enlaces iónicos, Fuerzas de Van der Waals y Puentes disulfuro Puede ser; 4) Globulares: se pliega la estructura secundaria dando una estructura esférica. Proteínas terciarias, características; solubles en agua y F enzimática y de transporte u hormonal. (mioglobina) 5) Fibrosa: estructura secundaria alargada. Insolubles en agua y f estructural. (colágeno) 6) E. CUATERNARIA: estructuras cuando la proteína está formada por 2 o + cadenas polipeptídicas. Denominadas protómeros. (Cadenas unidas por enlaces débiles como puentes de H…) como hemoglobina.
