Proteínas: estructura y propiedades, Apuntes de Biología

¡Descarga Proteínas: estructura y propiedades y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity! TEMA 5 PROTEÍNAS Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son compuestos orgánicos que contienen: un grupo carboxilo- COOH, un grupo amino –NH2, un protón –H y una cadena lateral (grupo R) distinto para cada aa.…unidos a un átomo de carbono denominado carbono alfa (Cα). Existen 20 aminoácidos proteicos. El grupo R es distinto para cada aminoácido y determina sus propiedades. Algunos pueden ser sintetizados por el organismo los restantes deben ser ingeridos en la dieta: son los aminoácidos esenciales (Phe, Ile, Leu, Lys, Met, Thr, Trp, Val en sshh). • Los aminoácidos muestran actividad óptica (desviar el plano de la luz polarizada) ya que tienen un C asimétrico (excepto Gly) y dos estereoisómeros posibles: D o L, según la orientación del grupo amino. • Los aminoácidos son sustancias anfóteras: pueden comportarse como ácidos o como bases. ENLACE PEPTÍDICO Los aminoácidos se unen para formar cadenas mediante enlaces peptídicos: enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, perdiendo una molécula de agua. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS (4 niveles) Estructura primaria: la secuencia (orden y nº) de los aminoácidos unidos mediante enlace peptídico. Si <100 aa lo denominamos péptido. Estructura secundaria: la cadena de aminoácidos se pliega debido a la formación de puentes de hidrógeno (entre el O y el H). Dos configuraciones posibles: hélices α y láminas β. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS Solubilidad: las proteínas adoptan una estructura globular en un medio acuoso (los a.a. polares interactuar con las moléculas de H2O -> puentes de hidrógeno) NO SE DISOCIAN. Especificidad: Unión selectiva. Cada proteína se une de manera determinada a su sustrato. Capacidad amortiguadora: Al tener comportamiento anfótero, son capaces de amortiguar las variaciones de pH. Desnaturalización: pérdida de su conformación espacial (debido a la Tª, pH, presión, etc.). Si es temporal y reversible, la proteína adopta la conformación original al terminar la causa de desnaturalización. Si es irreversible, la proteína no se renaturaliza (albúmina del huevo). ESTRUCTURAL OSM Es A EEN ENS OPENS (colágeno en el conjuntivo, queratina, elastina...) lan » Las enzimas son biocat: ERRE Rel ocurren en las células. A EE os (ovoalbúmina, caseína hordeína...) TRANSPORTE * Se unen a diversas sustancias para E a (Ea den EA] DEFENSA Ni o inmunitario (inmunoglobulinas) o LC eS EN para nutrir o formar el embrión. O Ae Cae OA EN ja en el músculo, dineína y AE AS] OO MESES ie actividad de otras células (insulina, A dl A aos SEÑALES QUIMICAS * Las proteínas de membrana EAST E ME EA e A] OE a A