Las proteínas: estructura, propiedades y funciones, Apuntes de Biología

¡Descarga Las proteínas: estructura, propiedades y funciones y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity! 1 TEMA 4: LAS PROTEÍNAS 1. AMINOÁCIDOS 2. ENLACE PEPTÍDICO. PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS 3. NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEINAS 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS 5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS 6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS 2 TEMA 4: LAS PROTEÍNAS - Son biomoléculas orgánicas formadas por la unión de muchos aminoácidos enlazados por enlaces peptídicos. 1. AMINOÁCIDOS * ESTRUCTURA - Son compuestos orgánicos sencillos formados por Carbono, Hidrógeno, Oxígeno y Nitrógeno cada uno algunos también por Azufre. ( C H O N ---S). - Los aminoácidos que forman las proteínas se llaman aminoácidos proteicos o primarios y están formados por un carbono llamado carbono alfa (Cα) al que se une un grupo carboxilo, un grupo amino y un radical que es distinto para cada aminoácido. - Existen 20 aminoácidos proteicos en los seres humanos con los que se forman todas las posibles proteínas. - Las posibilidades son 20n , siendo n el número de aminoácidos que tenga la proteína. - Existen muchos otros aminoácidos que no forman proteínas y que aparecen libres o combinados con otras moléculas orgánicas. * PROPIEDADES - Los aminoácidos son solubles en agua, sólidos, incoloros y presentan todos menos la glicina (glicocola) el carbono a asimétrico, por lo que presentan estereoisómeros D y L, y actividad óptica. - Cuando el grupo amino está a la derecha se dice que es el isómero D y cuando está a la izquierda es el L. * AMINOÁCIDOS ESENCIALES - Son aquellos aminoácidos que no podemos fabricar en nuestro cuerpo, por lo tanto, debemos ingerirlos en la dieta. - Si no se ingieren en la dieta no se podrán fabricar las proteínas que los contienen. - De los aminoácidos proteicos, 8 son esenciales. -- Histidina (sólo en los bebés) -- Isoleucina -- Leucina -- Lisina -- Metionina -- Fenilalanina -- Treonina -- Triptófano -- Valina 5 -- Estructura terciaria: - Las estructuras secundarias sufren plegamientos debido a enlaces que se forman entre los grupos R (radicales o cadenas laterales) de cada aminoácido, formando la estructura terciaria. - Estos enlaces entre los radicales R pueden ser: atracciones electrostáticas entre los grupos R polares con carga opuesta, puentes de hidrógeno entre grupos polares sin carga, atracciones hidrofóbicas (fuerzas de Van der Waals) entre los grupos R apolares, en los radicales de los aminoácidos de cisteína tenemos grupos –SH que forman entre ellos puentes disulfuro y entre el grupo –NH₃+ de un radical de un aminoácido básico y el grupo –COO- del radical de un aminoácido ácido se puede formar enlace amida. - Estos dos últimos enlaces son enlaces covalentes, más fuertes y estables que los anteriores. - El puente disulfuro se forma al unirse dos grupos –SH dando –S-S-. - La estructura terciaria puede originar proteínas globulares y filamentosas o fibrosas: --- Proteínas globulares: - La estructura secundaria se pliega sucesivamente originando una proteína esferoidal compacta. - Son solubles en agua y presentan funciones variadas, como por ejemplo función catalizadora (enzimas) o función transportadora. - Los radicales de los aminoácidos apolares se disponen hacia el interior y los polares se localizan en el exterior, permitiendo que estas proteínas sean solubles en agua. - Las proteínas globulares suelen tener varios tramos de hélice α, lámina β y otras estructuras secundarias en diferentes proporciones. --- Proteínas filamentosas o fibrosas: - Su estructura terciaria tiene menos plegamientos. - Dan proteínas alargadas porque sus cadenas polipeptídicas se disponen en forma de hebras alargadas, muy resistentes e insolubles en agua y poseen función estructural: Queratina en piel, pelo, plumas… Colágeno en los tejidos conectivos como hueso, cartílago, tendones… - Aquellas proteínas que únicamente están formadas por una cadena polipeptídica, su actividad biológica, es decir, su función depende de la estructura terciaria. -- Estructura cuaternaria: - Formada por dos o más estructuras terciarias. - Estas cadenas polipeptídicas poseen estructura terciaria cada una y se unen entre sí usando los mismos tipos de enlaces débiles entre los radicales R de los aminoácidos que aparecen en la estructura terciaria: Atracciones electrostáticas, atracciones hidrofóbicas, puentes de hidrógeno y en ocasiones también enlaces fuertes como puentes disulfuro. Proteína (anticuerpo): Formada por 4 cadenas polipeptídicas→ Dos cadenas pesadas y dos cadenas ligeras Proteína (Hemoglobina): Formada por 4 cadenas polipeptídicas→ Dos cadenas alfa y dos cadenas beta. 6 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS -- Solubilidad: - Visto en estructura terciaria (proteínas globulares solubles en agua y fibrosas no). -- Carácter anfótero: - Las proteínas, al igual que los aminoácidos que la forman tienen carácter anfótero, debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases liberando o retirando H+ del medio. - Por tanto, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones de pH (son sustancias tamponadoras al igual que los aminoácidos que la forman). -- Desnaturalización y renaturalización: - La desnaturalización de las proteínas consiste en la rotura de los enlaces que determinan la conformación espacial de las proteínas (estructura tridimensional) y como consecuencia de ello la proteína pierde su función biológica. - En la desnaturalización se pierden las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, aunque permanecen los enlaces peptídicos (quedando la estructura primaria). - La desnaturalización (rotura de enlaces) puede ser debida a altas temperaturas, cambios de pH… - En determinadas condiciones, la desnaturalización puede ser reversible y la proteína puede volver a plegarse adoptando su conformación espacial anterior, recuperando con ello la actividad biológica (su función). - A este proceso reversible se le llama renaturalización. 7 5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS - Cada proteína tiene una función específica, entonces hay tantas funciones como proteínas distintas. - Sin embargo podemos agrupar a todas las proteínas en 7 funciones: -- Función transportadora: - Como por ejemplo la hemoglobina, mioglobina y hemocianina que transportan oxígeno en sangre, músculo y en algunos invertebrados, respectivamente. - También existen en la sangre proteínas transportadoras como la seroalbúmina (transporta sustancias químicas diversas como aminoácidos, ácidos grasos…) y las lipoproteínas. - Las lipoproteínas transportan lípidos en sangre como el LDL (“colesterol malo”) y el HDL (“colesterol bueno”). - En las membranas celulares también existen proteínas transportadoras para regular el paso de sustancias. -- Función de reserva (energética): - Aunque las proteínas por lo general no son la principal fuente energética, hay ciertas clases de proteínas que constituyen un almacén de aminoácidos, dispuestos para ser utilizados por el embrión en desarrollo como fuente energética y unidades estructurales, por ejemplo la lactoalbúmina de la leche y la ovoalbúmina del huevo. -- Función estructural: - Muchas proteínas fibrosas tienen función estructural como el colágeno que da resistencia en tejidos conectivos como el óseo y cartilaginoso, la elastina que aparece en tejidos sometidos a estiramientos como los pulmones, vasos sanguíneos, la dermis de la piel… y la queratina que aparece en la piel, pelo, uñas, lana… -- Función enzimática: - Las proteínas que tienen acción biocatalizadora, es decir, que aceleran la velocidad de las reacciones químicas en los seres vivos, son enzimas. - Se conocen aproximadamente 3.000 enzimas, algunos ejemplos son la amilasa que digiere almidón y glucógeno, la lipasa que digiere grasas, la lactasa que digiere la lactosa… -- Función hormonal: - Muchas hormonas son proteínas como la insulina, el glucagón, la hormona del crecimiento y la tiroxina. -- Función defensiva: - Las inmunoglobulinas, también llamadas g-globulinas (gammaglobulinas) son proteínas conocidas con el nombre de anticuerpos, forman parte de nuestro sistema inmunitario y se unen a determinadas sustancias extrañas (antígenos). - La trombina y el fibrinógeno son proteínas que intervienen en la coagulación sanguínea. -- Función contráctil: - Son proteínas que permiten el movimiento o contracción, son la actina y miosina del músculo, la dineína en cilios y flagelos y la flagelina en el flagelo bacteriano.