RESUMEN FINAL DE BIOQUÍMICA, BIOLOGÍA CELULAR y BIOLOGÍA MOLECULAR, Resúmenes de Bioquímica Médica

¡Descarga RESUMEN FINAL DE BIOQUÍMICA, BIOLOGÍA CELULAR y BIOLOGÍA MOLECULAR y más Resúmenes en PDF de Bioquímica Médica solo en Docsity! RESUMEN FINAL DE BIOQUÍMICA, BIOLOGÍA CELULAR y BIOLOGÍA MOLECULAR 2013-02 SÍNTESIS PROTEICA La síntesis proteica o traducción se divide en 3 etapas: Iniciación Elongación o alargamiento Terminación Además de estas etapas, existen otras etapas necesarias para este proceso, 2 son previas; activación y formilación y una más es posterior, llamada procesamiento postraduccional. ACTIVACIÓN.- Activación del aminoácido, se refiere a la unión de este con su ARNt específico, es decir formación de aminoacil-RNAt • Para esto se requiere de la enzima aminoacil-ARNAt sintetasa • Esta enzima requiere para su acción: ATP, ARNt y Aminoácidos • Cada aminoácido que participa en la síntesis proteica deberá ser activado, tanto en procariotes como en eucariotes FORMILACIÓN.- Esta etapa sucede sólo en la traducción en procariotes, y solamente se formila el primer aminoácido de la síntesis (metionina) INICIACIÓN.- Esta etapa requiere de factores de iniciación y de la hidrólisis de GTP en GDP y Pi • Esta etapa inicia con la disociación del ribosomas por la presencia de los factores de iniciación. • Acaba al formarse de nuevo el ribosoma, en este momento se distinguen 2 sitios en el, sitio P (peptidil) y sitio A (aminoacil). ELONGACIÓN o ALARGAMIENTO.- También requiere de factores de alargamiento y de la hidrólisis de GTP por cada aminoácido que se incorpore. • En esta etapa ocurre la actividad de peptidiltransferasa (formación del enlace peptídico). • En esta etapa ocurre la translocación (desplazamiento del ribosoma sobre el RNAm en el sentido 5´-----------3´). • Esta translocación depende del factor de alargamiento EFG (procariotes) o FA2 (eucariotes), llamados también translocasa y de la hidrólisis de GTP. TERMINACIÓN.- En eucariotes depende de los factores de relajación RF y de la hidrólisis de GTP. De acuerdo al codón de terminación será el factor de liberación o relajación: RF1--------UAA y UAG RF2--------UAA y UGA RF3--------Potencializa la acción de RF1 y RF2. PAGE 14 PROCESAMIENTO POSTRADUCCIONAL.- Las proteínas recién sintetizadas no son biológicamente activas hasta que han sido sometidas a procesamiento conocidas como modificaciones postraduccionales. En esta etapa puede ocurrir: • Eliminación del grupo formilo de la formilmetionina terminal • Eliminación de la metionina N-terminal • Formación de los enlaces disulfuro • Hidroxilación • Glucosilación • Fosforilación de hidroxiaminoácidos • Carboxilación • Metilación • Unión a grupos prostéticos • Proteólisis • Modificaciones lipofílicas como la acilación y la prenilación Inhibidores de la síntesis proteica: • CLORANFENICOL.- Inhibe alargamiento (peptidiltransferasa) tanto en procariotes como eucariotes • ERITROMICINA.- Inhibe alargamiento (translocasa), en procariotes y eucariotes. • PUROMICINA.- Inhibe alargamiento (actúa como análogo de tir-RNAt) provocando una terminación prematura. • ESTREPTOMICINA.- Inhibe iniciación (impide la unión de formil-met-RNAt) en procariotes y eucariotes. • TETRACICLINAS.- Inhibe alargamiento e iniciación tanto en procariotes y eucariotes • AC. AURINTRICARBOXÍLICO.- Inhibe iniciación (impide la unión del ribosoma al RNAm) solo en procariotes. • CICLOHEXIMIDA. Se une a la subunidad 50s e inhibe la translocación (en procariotes). MUTAGÉNESIS Mutación.- Es una alteración en la secuencia de bases o material genético. Mutante.- Estado genético de un organismo Mutágeno.- Agente físico o químico que causa una mutación Mutación puntual.- Cambio de bases Transición.- Cuando el cambio de bases es de una purina por otra purina o de una pirimidina por otra pirimidina. Transversión.- Cuando el cambio de bases es de una purina por una pirimidina o viceversa. Por la alteración en la secuencia de aminoácidos las mutaciones pueden ser: Sentido equivocado.- Un aminoácido es cambiado por otro Sin sentido.- Se origina un codón de terminación Ocre UAA Ambar UAG PAGE 14 Las etapas de la PCR se describen a continuación: 1. Construcción de cebador: Estos oligonucleótidos sintéticos funcionan como cebadores en las reacciones de PCR. 2. Desnaturalización del ADN: el ADN que va a amplificarse se calienta para separar el ADN deseado de doble hebra en hebras sencillas. 3. Renaturalización de los cebadores de ADN de hebra sencilla: las hebras separadas se enfrían y se deja que se hibriden con los dos cebadores (uno para cada hebra). 4. Extensión de la cadena: La ADN polimerasa añade nucleótidos al extremo 3´-hidroxilo del cebador y el crecimiento de la hebra se extiende a través del ADN de interés, haciendo copias complementarias de este último. Al finalizar el ciclo de replicación, la mezcla de reacción se vuelve a calentar para desnaturalizar las hebras de ADN (de las cuales hay ahora cuatro). Cada hebra de ADN se une a un cebador complementario y el ciclo de extensión de la cadena se repite. DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS En la boca no se encuentran enzimas digestivas para proteínas. La digestión de las proteínas se inicia en el estómago. La hormona gastrina estimula la secreción de pepsinógeno y prorrenina por las células principales en estómago y la secreción de HCl por las células parietales. El HCl: Activa al pepsinógeno en pepsina y a la prorrenina en renina. Desnaturaliza a las proteínas de los alimentos Proporciona el pH óptimo de acción de la pepsina y de la renina La pepsina, es una enzima proteolítica, autocatalítica y pertenece a las endopeptidasas, cuya especificidad es hidrolizar los enlaces peptídicos en los que participa el α-carboxilo de los aminoácidos aromáticos, hidrofóbicos y ácidos. La renina (quimosina, fermento lab, cuajo), actúa sobre la caseína de la leche en presencia de Ca++ y la convierte en paracaseína, la cual es insoluble, esto hace el transito más lento y se favorece la acción de la pepsina sobre esta proteína. Esta enzima es importante en lactantes y no existe en el jugo gástrico de los adultos. Estos fragmentos de proteínas, conocidos como proteosas o peptonas pasan al intestino delgado, donde continua la digestión de proteínas. El jugo pancreático (pH 7-8) contiene a los siguientes cimogénos: Tripsinógeno------------- F 0E 0 Tripsina PAGE 14 Quimotripsinógeno----- F 0E 0 Quimotripsina Proelastasa---------------- F 0E 0 Elastasa Procarboxipeptidasa--- F 0E 0 Carboxipeptidasa La tripsina es producida por activación de la enterocinasa. La tripsina es una enzima autocatalítica, y también activa al quimotripsinógeno, proelastasa y procarboxipeptidasa Tripsina, quimotripsina y elastasa son enzimas endopeptidasas. La tripsina tiene especificidad sobre los aminoácidos básicos. La quimotripsina tiene especificidad sobre los aminoácidos aromáticos. La elastasa tiene especificidad sobre los aminoácidos glicina, alanina, serina. La carboxipeptidasa, hidroliza el enlace peptídico del extremo carboxilo terminal (exopeptidasa). Carboxipeptidasa A hidroliza péptidos con aminoácidos aromáticos o alifáticos. Carboxipeptidasa B, péptidos con arginina y lisina en el extremo carboxilo terminal. Otras enzimas proteolíticas pero de origen intestinal son: Aminopeptidasa, hidroliza el enlace peptídico del extremo amino terminal (exopeptidasa). Las dipeptidasas, hidrolizan dipeptidos, se encuentran en el borde de cepillo de las células intestinales. Por la acción conjunta de todas estas enzimas proteolíticas, las proteínas se convierten en aminoácidos. Los L-aminoácidos se absorben por transporte activo (rápido) Los D-aminoácidos se absorben por difusión facilitada (lento) Estos mecanismos de absorción dependen del fosfato de piridoxal (vit B6). Todos aquellos aminoácidos que no se absorben pasan a intestino grueso, en donde van a ser utilizados por la flora proteolítica. Por desaminación de los aminoácidos la flora bacteriana produce cetoácidos y NH3. Por descarboxilación de los aminoácidos la flora bacteriana (microbiota) produce las siguientes aminas primarias, llamadas ptomaínas: Lisina--------- F 0E 0 Cadaverina Histidina----- F 0E 0 Histamina Ornitina------ F 0E 0 Putrescina Arginina------ F 0E 0 Agmatina Tirosina------ F 0E 0 Tiramina Triptófano--- F 0E 0 Triptamina Estas ptomaínas tienen actividad vasopresora. PAGE 14 Otro producto catabólico de la flora bacteriana proteolítica son: Etilmercaptanos y Metilmercaptanos. Estos mercaptanos derivados de la cisteína a su vez producen gases como metano y etano, también producen ácido sulfídrico (SH2). El triptófano es degradado por la flora proteolítica en indol y escatol, responsables del olor de las heces fecales. El aumento de la flora proteolítica produce diarrea de putrefacción. El ciclo de Meister o ciclo del γ−glutamil tiene como finalidad introducir aminoácidos a las células de los tejidos. Esta vía metabólica requiere de 6 enzimas, siendo la más importante la γ-glutamil transpeptidasa. Esta enzima transmembranal requiere de glutatión para introducir aminoácidos. El ciclo de Meister requiere de 3 moléculas de ATP. CICLO DE LA UREA Las reacciones de desaminación de los aminoácidos producen amoniaco (NH3), el cual es tóxico para el organismo, especialmente para el sistema nervioso central (SNC). El amoniaco llega al hígado desde otros tejidos, principalmente como alanina y glutamina. El amoniaco también es producido por bacterias en el intestino y viaja al hígado a través de la vía porta. El ciclo de la urea tiene como finalidad convertir al NH3 en un compuesto no tóxico y de fácil eliminación, la urea. En el ciclo de la urea participan 5 enzimas: 1.- Carbamoil-P sintetasa (mitocondrial) 2.- Ornitina transcarbamoilasa (mitocondrial) 3.- Arginosuccinato sintetasa 4.- Arginosuccinasa 5.- Arginasa 1.- El carbamoilfosfato es sintetizado en la primera reacción a partir de NH4, CO2 y 2 moléculas de ATP, por la enzima carbamoilfosfato sintetasa I, que se localiza en la mitocondria. PAGE 14 Los aminoácidos cetogénicos son aquellos cuyos esqueletos carbonados se catabolizan a acetil-CoA o acetoacetato, porque estos intermediarios se convierten en cuerpos cetónicos o en ácidos grasos. Solo existen dos aminoácidos que son exclusivamente cetogénicos: Leucina Lisina Aminoácidos gluco-cetogénicos Aquellos aminoácidos que utilizan algunos de sus átomos de carbono para formación de acetil-CoA o acetoacetato, además de que también son precursores de glucosa se conocen como gluco-cetogénicos. • Isoleucina • Treonina • Triptófano • Fenilalanina • Tirosina Síntesis de creatina La creatina se sintetiza a partir de los precursores glicina, arginina y S- adenosilmetionina (SAM). La glicina se combina con arginina para formar ornitina y guanidinoacetato, que es metilado por la SAM para formar creatina. La creatina va desde el hígado a otros tejidos donde es convertida en creatinfosfato. El ATP fosforila a la creatina para formar creatinfosfato en una reacción catalizada por la creatincinasa (CK). La creatina-P es inestable y sufre una degradación lenta y espontánea a Pi y creatinina Síntesis de acetilcolina La acetilcolina se sintetiza en el citoplasma del axón presináptico a partir de colina y acetil CoA, está reacción es catalizada por la enzima colina acetiltransferasa. La acetilcolina se almacena en las vesículas sinápticas, para después salir por exocitosis y alcanzar los receptores postsinápticos. Después de ser secretada en la hendidura sináptica, se degrada por la acetilcolina esterasa en colina y acetato que son captados nuevamente por la neurona presináptica y utilizados otra vez para la síntesis de acetilcolina. PAGE 14 METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS. La fenilalanina puede ser hidroxilada para formar tirosina, esta reacción es catalizada por la fenilalanina hidroxilasa y requiere de tetrahidrobiopterina. La deficiencia de la fenilalanina hidroxilasa produce fenilcetonuria • En la fenilcetonuria hay excreción urinaria de: Fenilpiruvato Fenilacetato Fenilacetilglutamina Fenilalanina • En la fenilcetonuria puede ocurrir retraso mental, por lo que se debe hacer el diagnostico la más rápido posible para evitar este. • La incidencia es de 1:10000 nacidos vivos • El tratamiento consiste en eliminar de la dieta las proteínas que contengan fenilalanina La deficiencia de la enzima homogentísico oxidasa ocasiona la alcaptonuria • Se acumula ac. homogentísico • Se caracteriza por una triada: Aciduria homogentísica Ocronosis Artritis El albinismo es el resultado de una falla en la conversión de tirosina a melanina, que causa la ausencia parcial o total de este pigmento en el cabello, la piel y/o los ojos. La enfermedad es el resultado de una deficiencia de la enzima tirosinasa (que convierte a la tirosina en melanina), o de anomalías en el transporte de tirosina. La falta de melanina incrementa el riesgo de desarrollar cáncer de piel. La deficiencia de la enzima tirosina hidroxilasa ocasiona el albinismo • Se caracteriza por deficiencia en la síntesis de melanina Disminución de pigmentación en la piel, cabello y ojos Disminución de la agudeza visual Fotofobia PORFIRINAS Son estructuras tetrapirrólicas con dobles enlaces alternos asociadas al fierro Forman el grupo prostético de algunas proteínas conpuestas o conjugadas y en esta forma su función es muy importante: PAGE 14 Hemoglobina Transporte de O2 y CO2 Citocromos Transporte de electrones Catalasas Enzimática Peroxidasas Enzimática La unidad básica de las porfinas es el porfobilinógeno (PBG) El PBG es un anillo pirrólico con un radical acético y otro propiónico en los vertices Los 4 anillos pirrólicos se unen para formar a su vez otra estructura cíclica (anillo tetrapirólico) Cada uno de los anillos se unen unos con otros mediante puentes que pueden ser de dos tipos: Meténicos (insaturados) =C- Metilénicos (saturados) -C- Los porfirinógenos contienen puentes metilénicos Las porfirinas contienen puentes meténicos Los conpuestos porfirínicos importantes (80 %) para el organismo humano son III o IX Se llaman isómeros III o IX cuando se pierde la alternancia de los radicales en por lo menos un anillo Uroporfirinógeno Formado por: 4 Radicales acéticos 4 Radicales propiónicos 4 Puentes metilénicos Uroporfirina Forrmado por: 4 Radicales acéticos 4 Radicales propiónicos 4 Puentes meténicos Coproporfirinógeno Formado por: 4 Radicales metilos 4 radicales propiónicos 4 Puentes metilénicos Coproporfiria Formado por: 4 Radicales metilos 4 Radicales propiónicos PAGE 14 Es ocasionada por una sobreproducción de bilirrubina. Ej. hemólisis por cualquier causa Ictericia hepática La hiperbilirrubinemia producida se debe a problemas en captación, conjugación o excreción hepática. Enf. de Gilbert Alteración en la captación Incremento de bilirrubina indirecta Autosómica dominante Enf. de Crigler Najjar Alteración en la conjugación Deficiencia de glucuronil transferasa Incremento de bilirrubina indirecta Autosómica recesiva Enf. de Dubin Johnson Alteración en la excresión Incremento de la bilirrubina directa Autosómica recesiva Ictericia poshepática Debida a hiperbilirrubinemia ocasionada por cualquier obstrucción de vías biliares. HEMOGLOBINAS La hemoglobina es ampliamente conocida como el pigmento rojo de la sangre de los vertebrados Las hemoglobinas son proteínas globulares de alta concentración en los eritrocitos, que fijan O2 en los pulmones y lo transportan en sangre hacia los tejidos En su retorno a los pulmones transportan CO2 y H+ La Hb esta formada por 4 cadenas polipeptídicas de 2 diferentes estructuras primarias. Las 4 cadenas están unidas entre sí por interacciones no covalentes. Cada cadena contiene un grupo HEME (sitio de unión para el O2), por lo que la Hb puede transportar como máximo 4 moléculas de oxígeno. Hemoglobina A (α2 β2) 98% Hemoglobina A2 (α2 δ2) 2% PAGE 14 Hemoglobina E (α2 ε2) Hemoglobina F (α2 γ2) Las cadenas α contienen 141 aminoácidos y las cadenas β, γ, δ contienen 146 aminoácidos El grupo HEME es el grupo prostético de la Hb En el grupo HEME el fierro en estado ferroso (Fe++), Esta unido a los 4 nitrógenos del anillo protoporfirina El Fe++ puede formar 2 uniones adicionales por las que interacciona con la cadena polipeptídica. Sólo la ferrohemoglobina (Fe++) puede unir oxígeno. La unión de los 4 O2 en la Hb es establecida por cooperatividad positiva, es decir la unión de la primera molécula de O2 a la desoxihemoglobina facilita la unión de O2 a las otras subunidades en la molécula. Factores que afectan la curva de disociación de O2 Naturaleza de la cadena polipeptídica de la globina pH (efecto BOHR) Efecto del 2,3 difosfoglicerato Efecto del CO2 COAGULACIÓN SANGUÍNEA Hemostasia. Es el cese del sangrado que sigue a la interrupción traumática de la integridad vascular Se distinguen 4 fases de la hemostasia 1- Fase vascular Constricción del vaso dañado 2- Fase plaquetaria Formación de un tapón laxo de plaquetas o trombo blanco 3- Fase Coagulación sanguínea 4- Fase Disolución parcial o completa del coagulo de fibrina Los factores de la coagulación, se conocen, además de su nombre, por un número romano. Factor Nombre Vía Función I Fibrinógeno Común Forma el coagulo de fibrina II Protrombina Común Activa al fibrinógeno III Tromboplastina Extrínseca Activa al Factor X Tisular PAGE 14 IV Calcio V Proacelerina Común Estimula Activación del factor II VII Proconvertina Extrínseca Activa al factor X VIII Antihemofílico Intrínseca Activa al factor X IX Christmas Intrínseca Activa al factor X X Stuart-Prower Común Activa al factor II XI Antecedente Intrínseca Activa al factor IX Tromboplastínico del plasma XII Hageman Intrínseca Activa al factor XI XIII Estabilizante de Común Estabiliza el coagulo fibrina por enlaces cruzados Precalicreina o Intrínseca Activa al factor XII Factor Fletcher Factor Fitzgerald Intrínseca Activa la precalicreina Con excepción del calcio (factor IV), el resto de factores de la coagulación son proteínas. Con excepción del factor III (tromboplastina tisular), el resto de factores de la coagulación de encuentran circulando en el plasma sanguíneo. Los factores de la coagulación II, VII, IX y X se conocen como factores K dependientes Vía Extrínseca F 0 B 7 1Sumamente rápida en respuesta al daño tisular. F 0 B 7 2Inicia con la participación del factor tisular presente en muchos tejidos y el endotelio vascular, formando un complejo con el factor VII y Ca++ F 0 B 7 3Este complejo activa al factor X para iniciar la fase común para ambas vías F 0 B 7 4El factor Xa, factor Va, Ca++ y fosfolípidos forman un complejo que activa a la protombina y la convierte en trombina. F 0 B 7 5La trombina activa al fibrinógeno y lo convierte en fibrina. F 0 B 7 6El factor XIIIa polimeriza el coagulo de fibrina y le da estabilidad, mientras se regenera el vaso dañado. Vía Intrínseca F 0 B 7 1Se inicia con la activación del factor XII por la calicreína que a su vez se produce a partir de la precalicreína por acción del cininógeno de alto peso molecular. F 0 B 7 2Este factor XII también puede ser activado por cualquier superficie distinta al endotelio vascular (colágeno, vidrio, etc). F 0 B 7 3El factor XII activa al factor XI. F 0 B 7 4El factor XIa y el Ca++ activan al factor IX. F 0 B 7 5El factor IX a forma un complejo junto al VIIIa, Ca++ y fosfolípidos para activar al factor X y continuar con la fase común. PAGE 14 ACETILCOLINA Es el neurotransmisor más abundante • Participa en la contracción muscular. • El organismo sintetiza acetilcolina a partir de la colina, la lecitina, de las vitaminas C, B1, ácido pantoténico, B6 y de los minerales como el zinc y el calcio. NORADRENALINA • También conocida como norepinefrina • Estimula la liberación de grasas • Participa en la liberación de hormonas relacionadas con el estado de animo, líbido y apetito • Estimula el proceso de memorización • Mantiene el funcionamiento del sistema inmunológico • Mantiene el estado de alerta en situaciones de estrés • La noradrenalina se sintetiza a partir de dos aminoácidos fenilalanina y tirosina. DOPAMINA • Químicamente semejante a la noradrenalina. • Afecta el movimiento muscular. • Relacionada con cognición, comportamiento. SEROTONINA • Neurotransmisor encontrado en altas concentraciones de plaquetas. sanguíneas participando en la coagulación sanguínea. • Se sintetiza partir de L-triptófano y constituye el precursor de la melatonina, que es un regulador del reloj biológico. GLUTAMATO • Representa la principal vía de biosíntesis del ácido γ-aminobutírico (GABA). • Existe en altas concentraciones en todo el SNC, ejerce funciones de excitación e inhibición de las neuronas. • Bajos niveles de L-glutamato implican una disminución del rendimiento, tanto físico como mental. GABA • El ácido γ-aminobutírico, tiene acción predominante inhibitoria sobre el SNC. • El GABA está disponible como suplemento alimentario. ESTRUCTURA QUÍMICA DEL NEUROTRANSMISÓR • La estructura del neurotransmisor determina su función en el SNC. PAGE 14 • Cualquier cambio en la estructura química de los mismos modifica o altera su funcionamiento y el de otros neurotransmisores ya que se regulan entre sí. XENOBIÓTICOS Un xenobiótico es un compuesto extraño para el organismo. Las clases principales de xenobióticos de importancia médica son fármacos, carcinógenos químicos, la mayoría pueden ser metabolizados en el cuerpo humano, principalmente por el hígado. Es conveniente considerar el metabolismo de los xenobióticos en 2 fases: Fase 1, la reacción principal implica la hidroxilación del compuesto, catalizada por miembros de la clase de enzimas conocidas como monooxigenasas o citocromo 450. Las enzimas además de hidroxilación, también catalizan reacciones de desaminación, deshalogenación, desulfuración, epoxidación, peroxigenación, hidrólisis y reducción. Fase 2, los compuestos hidroxilados son convertidos por enzimas específicas a varios metabolitos mediante la conjugación con ácido glucurónico, sulfato, acetato, glutatión y aminoácidos, o mediante metilación. El objetivo de las fases en el metabolismo de los xenobióticos es el incremento de su solubilidad en agua y su excreción del organismo. En ocasiones, las reacciones convertirán xenobióticos inactivos a biológicamente activos ó visceversa antes de su conjugación. RADICALES LIBRES Los radicales libres son especies químicas que difieren de otros compuestos en que tienen electrones no apareados en sus orbitales externos. Son capaces de dañar los componentes celulares y contribuyen en diferentes condiciones patológicas. Naturaleza química Los radicales libres de oxígeno son producidos continuamente mediante reacciones intracelulares de oxido-reducción. Algunos compuestos inorgánicos, como el óxido nítrico (NO) y el dióxido de nitrógeno (NO2) contienen un electrón no apareado por lo que son considerados radicales libres. Un compuesto se transforma en radical libre ya sea ganando un electrón adicional, o bien mediante pérdida de un electrón. PAGE 14 RADICALES LIBRES DE OXÍGENO R. O2- Radical anión superóxido. HO2. Radical hidroxiperoxilo. H2O2 Peróxido de hidrógeno. OH. Radical hidroxilo. ROO. Radical peróóxido. 1O2 Oxígeno singlete Reactividad en los sistemas biológicos Altamente reactivos e inestables. Vida media muy corta (ms). Concentraciones muy bajas (10-4 a 10-9). Radio de acción muy limitado. Componentes celulares dañados por los radicales libres Lípidos Peroxidación de ácidos grasos poliinsaturados, membrana plasmática, etc. Proteínas Oxidación del grupo sulfhídrilo en residuos de cisteína en enzimas y otras proteínas. Carbohidratos Despolimerización de polisacáridos. Ácidos nucleicos Hidroxilación de bases nitrogenadas, ruptura de cadenas polinucleotídicas en el ADN, entrecruzamiento covalente de cadenas polinucleotidícas en el ADN, causando mutaciones e inhibiendo a alterando los procesos dependientes de ADN. Los productos finales de la peroxidación de los ácidos grasos poliinsaturados son varios residuos químicos como: Aldehídos Hidrocarburos gaseosos Malonilaldehído. Estos productos difunden desde su sitio de formación y pueden originar: Edema celular. Alteración de la permeabilidad vascular. Quimiotaxis. Inflamación. Alteración de la actividad de la fosfolipasa A2. Mecanismos de protección contra los radicales libres PAGE 14