¡Descarga Resúmen Proteínas con explicaciones sencillas (Bachiillerato Internacional Biología) y más Resúmenes en PDF de Biología solo en Docsity! PROTEÍNAS - Las proteínas son biomoléculas constituidas por C, H, N y O. - Moléculas orgánicas de elevado peso molecular - Polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos. - También pueden estar compuestas por P, S, Fe, Mg, I o Cu. - NO CONSUMIMOS PROTEÍNAS, CONSUMIMOS AMINOÁCIDOS. Estructura ● Hay 20 aminoácidos en toda la materia viva ● Sus grupos funcionales son el grupo amino, hidrógeno, carboxilo y el grupo R ● El grupo R puede variar en cada aminoácido. Variaciones del grupo r PÉPTIDOS, POLIPÉPTIDOS Y PROTEÍNAS o Dipéptido 🡪 2 aminoácidos o Oligopéptido 🡪 20 aminoácidos o Péptido 🡪 40 aminoácidos o Polipéptido 🡪 más de 40 – 2000 o a lo mucho 10 000 aminoácidos. o Proteínas 🡪 cadena de polipéptidos. 42 = 16 B x = Y B = cantidad de aminoácidos máxima en la cadena / X = cantidad de aminoácidos presentados / Y = resultado Aminoácidos ■ Clasificación ● Apolar o polar - depende del grupo r ● Grupos R hidrofóbicos ● Grupos R hidrofóbicos ■ Aminoácidos esenciales. ● Isoleucina, lisina, valina, histidina, treonina, fenilalanina, leucina, arginina, triptófano y metionina. Niveles de organización de las proteínas 1. Estructura primaria: o Secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. o Forma lineal o Extremos: 1 amino terminal y 1 carboxilo terminal. - Enlaces iónicos ● Se forman con residuos de aa que tienen carga positiva y negativa se atraen. ○ Todo esto ayuda a que las proteínas tengan un mayor plegamiento. ○ La diferencia entre la estructura secundaria y terciaria es la cantidad de enlaces 4. Estructura cuaternaria: - Pocas proteínas - Ejem. Hemoglobina = Encontrada en glóbulos rojos, transporte de O2 - Unión de varias cadenas de proteínas que a su vez están en estado terciario - Muy plegada - Presenta todos los enlaces antes mencionados - La unión de dos o más cadenas en estructura terciaria forma la estructura cuaternaria. - Proteínas fibrosas y globulares a. Fibrosas: forma alargada, unidades repetidas de un solo tipo de estructura secundaria, resistentes e insolubles, función estructural. Ejemplos: Colágeno Queratina Fibroína ● De la queratina depende la forma del cabello, cómo está configurada. Se produce alfa hélice. Puede tener enlaces disulfuro, y puentes de hidrógeno. Cabello ondulado tiene más enlaces disulfuro, tiene más pliegues. Cuando se moja, se rompen los enlaces puentes de h. b. Globulares: las cadenas se pliegan en forma esférica, estructura compleja, más de una estructura secundaria en una misma molécula, solubles en agua. Ejemplos: Mioglobina Citocromo Ribonucleasa Propiedades de las proteínas ● Solubilidad: Cómo se comportan en el agua. - Cuando se pliega la proteína se pliega con los aminoácidos hidrofóbicos adentro, radicales libres polares en los extremos. - Proteínas en sí son solubles en agua, por la ubicación de las moléculas hidrofílicas. ● Amortiguadora: Comportamiento anfótero: puede actuar como ácido o como base. - Puede liberar protones o capturarlos del medio, convirtiéndolo en un medio neutro. ● Desnaturalización (coagula): En un medio ambiente demasiado ácido, este ambiente destruye a la proteína. ○ Llega a su estructura primaria. ○ pH rompe sus enlaces primero y destruye su estructura y se queda en estructura primaria (cadena lineal). ○ También pasa con la t° y rompe sus enlaces y su estructura. ○ Agentes desnaturalizantes: Ácido: limón; temperaturas excesivamente altas (50-60°C) o bajas (-10-0°C), alta salinidad, agitación molecular (con un equipo especial), sustancias que modifican el pH. ○ Sí se puede renaturalizar en casos específicos. ● Especificidad: Cada ser vivo tiene una información de ADN especial que le permite fabricar proteínas especiales. Se ve en diferentes especies- producen diferentes tipos de proteínas. Funciones de las proteínas ● De reserva. En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: albúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo. ● Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso- están formadas, entre otras sustancias, por proteínas. ● Enzimática. Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas. ● Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular. ● Transporte de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas, moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, son también proteínas. ● Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular. ● Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre. ● Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a los agentes patógenos, son proteínas.
