RESUMO DE BIOLOGIA 1 ANO UNLP, Apuntes de Biología

¡Descarga RESUMO DE BIOLOGIA 1 ANO UNLP y más Apuntes en PDF de Biología solo en Docsity! Rayssa Xavier RESUMEN DE BIOLOGIA AGUA - Ósmosis: pasaje de AGUA (solvente) del medio menos concentrado (hipotónico) hacia el medio más concentrado (hipertónico) - Difusión: pasaje de SOLUTO del medio más concentrado para el menos concentrado - Osmolaridad (hipo/iso/hiperosmolar) Osm = i . [M] - Osmolaridad efectiva/Presión osmótica/Tonicidad (hipo/iso/hipertónica) π= σ . i . [M] . RT [M] → molaridad, concentración molar/1000ml de solución σ → coeficiente de reflexión relacionado a permeabilidad celular (cero es permeable, 1 es impermeable) i → coeficiente de Van’t Hoff (número de iones disociados) pH + pOH = 14 pH = - log [H+] pOH= - log [OHˉ] %p/v → peso (g) de soluto en 100ml de volumen (v) de solución MONOSACARIDOS - Monosacáridos más simples son triosas: gliceraldehído y dihidroxicetona; - Son todos reductores con *isomería óptica excepto las DIHIDROXICETONAS; - Posee grupos cetona o aldehído que son diferenciados por el teste de Fehling - Los azúcares pertenecen a la serie D - Son glúcidos: polihidroxicetonas y polihidroxialdehidos, o sea, con muchos grupos –OH (excepto la desoxirribosa) - Son sustancias reductoras en medio alcalino - Si el grupo –OH del carbono asimétrico (4 ligandos ≠) de un monosacárido se encuentra hacia arriba del plano de la moléc., cuando esta se encuentra ciclada, se tratará de una forma β y para abajo, α. * La existencia de un C asimétrico determina la posibilidad de que los sustituyentes se distribuyan de dos maneras (imágenes especulares NO superponibles) generando isómeros espaciales o estereoisómeros denominados enantiómeros ENANTIOMEROS: cambio de todos los –OH → D-GLUCOSA y L-IDOSA DIASTEREOISOMEROS: cambio de algunos –OH → D-MANOSA y L-IDOSA EPIMEROS: (tipo de diasteroisomero) cambio de uno –OH → D-GLUCOSA y D-MANOSA Rayssa Xavier DISACARIDOS - Se unen por enlaces o-glicosídicos y son reductoras si presenta el C hemiacetálico libre α-maltosa (glucosa + glucosa), α-lactosa (glucosa + galactosa), sacarosa (glucosa + fructosa) β-celobiosa (monómero de la celulosa, glucosa + glucosa en unión β1→4) POLISACARIDOS Homopolisacáridos → Reserva: almidón y glucógeno → Estructural: celulosa y quitina (monómero: N-acetilglucosamina) Almidón: reserva nutritiva en vegetales compuesto por dos glucanos diferentes: AMILOSA: cadena helicoidal de enlaces α(1→4). AMILOPECTINA: mayor tamaño que amilosa y se distingue por tener ramificaciones α(1→6) y enlaces α(1→4). Glucógeno: polisacárido de reserva en animales, hígado y musculo son los tejidos más ricos y posee enlaces α(1→4) y es ramificado (α1→6), similar a la amilopectina, para que tenga mayores puntos de absorción. Celulosa: glucano con funciones estructurales en vegetales, es uno de los componentes de paredes celulares, posee enlace β(1→4). LIPIDOS - Grupo de pequeñas moléculas clasificado en saponificables (presentan ácidos grasos saturados o insaturados) y insaponificables (no presentan ácidos grasos en la cadena). - GRASAS: lípidos con ácidos grasos saturados, sólidos y de origen animal - ACEITES: lípidos con ácidos grasos insaturados, líquidos y de origen vegetal *los ácidos grasos, monoglicéridos y diglicéridos forman en agua MICELAS *los ácidos grasos insaturados naturales presentan la configuración cis *ácido graso + alcohol = éster (Reacción de Esterificación) *ácido graso + base = jabón (Reacción de Saponificación) → son compuestos anfipáticos Rayssa Xavier POLARES ÁCIDOS (NEGATIVOS, -CH + - COOH): Aspartato (Asp) y Glutamato (Glu) AMINOACIDOS SEGÚN SU pH: UNION PEPTIDICA es un enlace covalente entre el grupo –COOH del primero y -NH₂ del otro AA PROTEINAS La conformación energéticamente más favorable y biológicamente activa se denomina CONFORMACION NATIVA. Esta conformación se halla estabilizada fundamentalmente por un gran número de interacciones débiles (no covalentes) que se establecen intramolecularmente y con el agua circundante: interacciones electrostáticas, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van Der Walls e interacciones hidrofóbicas. El único enlace covalente que puede estabilizar la conformación proteica es el PUENTE DISULFURO (-S-S-) resultante de la unión de las cadenas laterales de 2 cisteínas (Cys) por reacción de oxidación. Dado que el citosol es un ambiente reductor, estos enlaces sólo se encuentran en proteínas extracitosólicas. - En las proteínas, las uniones por interacciones hidrofóbicas se dan entre grupos R de AA no polares Rayssa Xavier - Los aminoácidos se unen para formar una proteína por enlaces peptídicos PROTEÍNAS SEGÚN SU COMPOSICIÓN: - Proteínas Simples (holoproteínas): formada por sus aminoácidos o derivados - Proteínas Conjugadas (heteroproteínas): formadas por aminoácidos acompañados de sustancias diversas, lipoproteínas, glicoproteínas, fosfoproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas e metaloproteínas. PROTEÍNAS SEGÚN SU FORMA (TIPO): Fibrosas → holoproteínas insolubles en agua. Estructura primaria, secundaria α o β, no posee terciaria y cuaternaria solo se forman dímeros. Globulares* → holoproteínas solubles en agua o disoluciones polares. Estructura primaria, secundaria α y β, terciaria y cuaternaria se forman dímeros. *las enzimas son proteínas globulares, si son globulares tiene estructura terciaria. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Primaria → secuencia de aminoácidos que indica cuales AA son y qué orden se disponen y determina la función de la proteína. TODAS LAS PROTEINAS LA TIENEN. Estabilizada por uniones peptídicas. Secundaria → disposición de la estructura primaria en el espacio. Ese tipo de estructura se mantiene con enlaces de hidrógeno. Se conocen dos tipos: α-hélice: se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente (dextrógira – hacia la derecha) sobre sí misma. Esto se debe a la formación de PUENTES DE HIDROGENO entre él oxígeno del –CO- de un AA y el hidrógeno del –NH- del cuarto AA siguiente. Conformación β o lámina plegada: la cadena polipeptídica se dispone en zigzag. Entre estas moléculas o segmentos se establecen PUENTES DE HIDROGENO (grupos CO y NH). Terciaria → disposición en el espacio de la estructura secundaria, se pliega sobre sí misma y origina una forma globular que se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales (R) de los AA (enlaces de hidrogeno, atracciones electrostáticas, atracciones hidrofóbicas, puentes disulfuro y Fuerzas de Van Der Walls). Son solubles en agua. En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar tramos rectos (presentan estructuras secundarias α-hélice o conformación β) y zonas de giros (no tienen estructura secundaria). La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica. Cuaternaria → la presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes del tipo enlace disulfuro. BIOENERGETICA ΔG→ Energía Libre de Gibbs, en condiciones celulares ΔG = 0 → Reacción en equilibrio ΔG < 0 → Reacción ESPONTANEA (EXERGONICA, gráfico con colita para abajo) ΔG>0 → Reacción NO ESPONTANEA (ENDERGONICA, gráfico con colita para arriba) Rayssa Xavier ΔG° < 0 → reacción espontánea en condición ESTANDAR (1atm, 25°C o 298K, pH=0) SOLO PUEDO DECIR CON RESPECTO A REVERSIBILIDAD SI ΔG° ~ 0 (próximo a cero). ΔG°’ < 0 → reacción espontánea en condición ESTANDAR BIOQUIMICO (1 atm, 25°C o 298K, pH=7) CINETICA ENZIMATICA - Para que la reacción química tenga lugar las moléculas de reactivo deben alcanzar un ESTADO ACTIVADO (R#) - Parámetros del gráfico: Estado Activado (R#), Energía de Activación (energía necesaria para el reactivo llegar al estado activado) y ΔG de la reacción. - Cuanto menor Ea (Energía de Activación) más rápida la reacción, o sea, reacción catalizada por una enzima ¿Cómo logran las enzimas (E) disminuir la Ea? Interaccionan con los reactivos (SUSTRATOS) dando un complejo llamado ENZIMA-SUSTRATO que tiene menos energía de activación que el sustrato solo. - El SITIO ACTIVO es un lugar específico donde el SUSTRATO se une a la ENZIMA - En complejo ENZIMA-SUSTRATO, el sitio activo de la enzima tiene que ser complementario al sustrato, por ejemplo, si el sitio activo de la enzima posee aminoácidos de carga negativa (AA ácidos) el sustrato si o si tiene que ser positivo. ¿De qué depende la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente? 1- Concentración del sustrato: a menor [S] e en T y pH óptimos, la Vmáx disminuye 2- concentración de la enzima: al modificar la concentración de enzima, se modifica Vmáx y no KM 3- variación del pH: grandes variaciones disminuyen la Vmáx 4- modificación de la temperatura: bajas temperaturas se inactivan la enzima e altas temperaturas desnaturaliza la enzima, en los dos casos disminuye la Vmáx 5- inhibidores: COMPETITIVOS → AUMENTA KM e IGUAL Vmáx (similar al sustrato) NO COMPETITIVOS → IGUAL KM y MENOR Vmáx (no similar al sustrato) Parámetros cinéticos: Vmáx: se registra cuando todos los sitios activos están ocupados KM: concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la Vmáx Cuanto mayor sea la afinidad de la enzima por el sustrato, MENOR KM METABOLISMO INTERMEDIARIO: - Todas y cada una de las reacciones del metabolismo intermediario están catalizadas enzimáticamente - Las rutas metabólicas pueden ser lineales, ramificadas o cíclicas Enzimas reguladoras: son capaces de modificar su conformación por la unión a LIGANDOS y así cambian sus actividades catalíticas 1) Enzimas reguladas por modificación covalente: en estas enzimas el cambio conformacional se da por la unión covalente de ligandos a restos específicos de aminoácidos, las más frecuentes son fosforilaciones o acetilaciones (en restos de serina o triptófano) 2) ENZIMAS ALOSTERICAS: estas enzimas posee, además del sitio activo, otro sitio (denominado alostérico) al cual se unen ligandos (denominados moduladores) por Rayssa Xavier *fragmentos de ADN que están mezclados con ARN que sucedió porque la ADNpol III no puede trabajar en sentido 3’→5’ de la cadena retrasada. - Las ADN polimerasas poseen actividad nucleasa: exonucleasa 3’→5’ (ADNpol I, II y III) e exonucleasa 5’→3’ solamente la ADN pol I ADN LIGASA→ une los fragmentos de ADN (sin tocarlos) después que el ADNpol I sacó a los ARN que estaban en la cadena retrasada por acción exonucleasa 5’→3’ DAÑOS AL ADN EN LA REPLICACCION: - Despurinación: eliminación de purinas (sitio apurínico, AP) - Desaminación: Citosina pasa a U, A pasa a hipoxantina, guanina pasa a xantina y no se pasa nada con timina porque no posee el grupo anima (-NH₂) - Dímeros de pirimidina: TT, CC, TC Corrección: - La ADN glucosilasa rompe enlace N-glicosídico y saca la base equivocada. En el sitio AP, actúa la AP endonucleasa que abre la cadena para la fosfodiesterasa sacar el nucleótido sin la base nitrogenada, después viene la ADNpol y ligasa para polimerizar y unir la cadena de nuevo (reparo por ESCISION de base y nucleótidos) - Después de encontrar el dímero de pirimidina viene una endonucleasa que corta el pedazo de la cadena que posee ese error junto con la helicasa que rompe las puentes de hidrógeno de las bases pareadas para así actuar la ADNpol y ligasa. TELOMEROS → son estructuras nucleoproteicas especializadas que constituyen las extremidades de los cromosomas; son regiones de ADN no codificante, altamente repetitivas, cuya función principal es brindar estabilidad estructural a los cromosomas de las células eucariotas durante la división celular y el tiempo de vida de las familias celulares. TELOMERASA → enzima que sintetiza el ADN telomérico controlando la síntesis del telómero. Es una TRANSCRIPTASA INVERSA que sintetiza ADN a partir de un molde de ARN. Se trata de una ribonucleoproteína que contiene en su molécula la secuencia AAUCCC capaz de crear e insertar los fragmentos TTAGGG que se pierden en cada división MECANISMOS GENETICOS BASICOS II – TRANSCRIPCION Y TRADUCCION PASOS DE LA TRANSCRIPCION PROCARIOTA - INICIACION → el ARNpol con sus dos subunidades α, β, β’, ω y cofactor σ se une a la secuencia consenso/promotora (Prinbow) del ADN y suelta el cofactor σ para empezar la lectura Subunidades del ARNpol + cofactor σ = HOLOENZIMA (activa) Subunidades del ARNpol – cofactor σ = APOENZIMA (inactiva) α = ensamblan el enzima y promueven interacciones β = actividad catalítica β’ = se une al ADN ω = ensamblaje y regulación expresión cofactor σ = se una a las regiones promotoras y posicional a la holoenzima en el sitio de inicio - ELONGACION → los nucleótidos de ARN libres se aparean con las bases expuestas del ADN. Como resultado, de los tripletes del ADN se forman tripletes complementarios en molécula de ARNm (codón), en sentido 5’→3’. - TERMINACION → la molécula de ARNm se separa del ADN por medio de señalizadores dependientes o no del factor Rho (ρ), sale del núcleo y va a los ribosomas. Dependientes de Rho: tiene propiedades de helicasas y al final de la transcripción puede Rayssa Xavier eliminar los puentes de hidrógeno, liberándose la molécula de ARN. Independientes de Rho: señal dado por una secuencia de ADN palindrómica que detén la transcripción PASOS DE LA TRANSCRIPCION EN EUCARIOTAS En eucariotas hay tres tipos de ARNpol: I (genes para ARNr), II (genes para ARNm, excepto el 5s) y III (genes para ARNt y ARN 5s)- PRE-INICIACION → antes del inicio de la transcripción se necesitan de factores de transcripción que ejercen función de unir a secuencias de específicas de ADN para reconocer el sitio donde la transcripción ha de comenzar. - INICIACION → la ARNpol se une al ADN y separa las hebras de ADN en colaboración con otros cofactores permitiendo, de esta manera, el acceso de la ARNpol al molde de ADN de cadena simple - ELONGACION → la ARNpol tiene la capacidad de desenrollar y volver a enrollar el ADN, mantener las cadenas separadas de ADN y el producto de ARN, cataliza la unión de nuevos nucleótidos y puede reiniciar la síntesis de ARN en caso de que se detenga - MADURACION/TERMINACION: Adición del CAP5’ → nucleótido modificado de guanina que se añade al extremo 5’ de la cadena del ARNm transcripto mediante un enlace fosfodiéster. Necesario para el proceso normal de traducción del ARN, para mantener su estabilidad y el acceso del ribosoma. Evita acción de exonucleasas. (Cotranscripcional) Adición de cola de poli-A 3’ → secuencia larga de poliadenilato. Su adición esta mediada por una secuencia o señal de poliadenilación (AAUAAA) situada unos 20/30 nucleótidos antes del extremo 3’ original. Esta cola protege al ARNm frente a degradación (Postranscripcional). Splicing → proceso de CORTE y EMPALME de ARN por una enzima llamada espliceosoma. Este proceso consiste en eliminar los intrones (secuencia no codificantes de AA) del transcripto primario (ARNm luego de ser transcripto) y posteriormente unir los exones (secuencia codificante). Splicing alternativo: proceso que permite obtener a partir de un transcripto primario de ARNm distintas moléculas de ARNm maduras, para la síntesis de diferentes proteínas PROCARIOTA EUCARIOTA PROMOTOR Caja y zona operadora Solo caja CISTRON Policistrones Monocistrones RNApol Una con 5 subunidades 3 ARNpol ESTABILIZACION RNA recién transcripto, no tiene Contiene, al comienzo de la cadena, 7- metil-guanosina o CAP, y al final de la cadena, una secuencia poli A COMIENZO ARNpol se autoacopla al promotor ARNpol necesita la presencia de proteínas de iniciación que se unan antes que ella al ADN INTRONES No tiene Tiene y se eliminan por Splicing (corte y empalme) LUGAR DE ACCION Inmediatamente al ser creado En el citoplasma Rayssa Xavier TRADUCCION - Síntesis de una molécula de proteína, de acuerdo con el código contenido en el ARNm - La secuencia de nucleótidos de un ARNm determina la ESTRUCTURA PRIMARIA de una proteína - En el citoplasma, el ARNm se mueve hacia los ribosomas. Los AA que se necesitan están dispersos por el citoplasma. Los AA llegan al ARNm por el ARNt - ARNt → ANTICODON (5’→3’): bases complementarias a los CODONES del ARNm (5’→3’) RIBOSOMAS: - Se encargan de sintetizar proteínas a partir de la información contenida en el ADN, que llega transcrita a los ribosomas en forma de ARN mensajero. - En procariotas son 70S (subunidad mayor 50S y menor 30S) y en eucariotas son 80S (subunidad mayor 60S y subunidad menor 40S) - La subunidad mayor cataliza la unión peptídica y la menor escanea el AUG en el sitio P* *los ribosomas posee tres sitios (EPA): E (exit, donde sale el ARNt), A (aminoacil, donde el ARNt se liga al AA) y P (peptidil, donde hay la cadena peptídica creciente). PASOS DE LA TRADUCCION: PRE INICIACION - INICIACION – ELONGACION – TERMINACION PRE INICIACION - activación de aminoácidos por medio de la enzima Aminoacil ARNt transferasa Aminoácido + ATP – aminoacil ARNt sintetasa → Aminoacil-AMP + PPi Aminoacil-AMP + PPi → Aminoacil-ARNt + AMP + PPi INICIACION – codón AUG - un extremo de la molécula de ARNm se pega al ribosoma en el AUG - las moléculas de ARNt recogen AA y se mueven hacia el punto donde el ARNm está pegado al ribosoma - una molécula de ARNt con el anticodón correcto se enlaza con el codón complementario en el ARNm - existen factores de inicio: IF1, IF2 y IF3 - fuente de energía: GTP ELONGACION -a medida que el ARNm se mueve a lo largo del ribosoma (translocación), el siguiente codón hace contacto con el ribosoma. El siguiente ARNt se mueve a su posición con su AA. Los AA adyacentes se enlazan por medio de un enlace peptídico - se deprende la primera molécula de ARNt. El siguiente codón se mueve a su posición y el siguiente AA se coloca en su posición - existen factores de elongación: EF – Tu, EF – Ts y EF – G - fuente de energía: GTP TERMINACION – codones de termino UAA, UGA, UAG Rayssa Xavier PROTEINAS INTEGRALES - Pueden atravesar total (TRANSMEMBRANA) o parcialmente la bicapa (NO TRANSMEMBRANA) - Pueden atravesar la membrana un sola vez (unipaso) o más de una vez (multipaso) - Las proteínas que suelen atravesar la membrana lo hacen, en general, en α hélice, con excepción de la proteína barril integral - Se refiere a sector proteico o dominio las partes hidrofílicas (en contacto con la parte cabeza de la bicapa) o hidrofóbicas (en contacto con la cola del fosfolípido) - únicamente pueden ser extraídas de la membrana por medio de detergentes (SDS y Tritón) PROTEINAS PERIFERICAS - se encuentran sobre la cara externa o también interna de la membrana y pueden estar ligadas tanto a las proteínas integrales como a los fosfolípidos por uniones débiles. CARBOHIDRATOS - las membranas celulares contienen glúcidos que se asocian covalentemente a los lípidos (glucolípidos) y a las proteínas (glicoproteínas) - Los glucolípidos presentes en la membrana son los gangliósidos y cerebrósidos. Los gangliósidos se forman por la unión de un oligosacárido con la ceramida. - suelen ubicarse en la cara extracitosólica formando el glucocálix, cuyas funciones son: proteger a la superficie de la célula de agresiones mecánicas o físicas, atraer cationes y agua en el medio extracelular por poseer muchas cargas negativas, intervenir en el reconocimiento y adhesión celular y actuar como receptores de moléculas que traen información para la célula como receptores de hormonas y neurotransmisores. Rayssa Xavier Transportadores acoplados (cotransportadores): SIMPORTE (los dos solutos se transportan en la misma dirección) Y ANTIPORTE (los dos solutos se transportan en direcciones opuestas) TRANSPORTE A TRAVES DE MEMBRANA La apertura del canal está regulada por unión de ligando, cambios de voltaje y estimulaciones mecánicas. CARRIERS: proteínas que tienen un sitio específico al cual se une el soluto provocando un cambio en la proteína Los canales son túneles llenos de agua por donde transitan solutos Transportadores sencillos (monotransportadores): UNIPORTE PRIMARIO: la energía procede directamente del ATP (Bombas: transportadoras de iones Na⁺, K⁺, Ca²⁺, H⁺, Cl⁻…) SECUNDARIO: la energía procede del gradiente generado por el transporte activo primario. La difusión de Na⁺ hacia el interior a favor del gradiente impulsa el movimiento de otra molécula en contra su gradiente. Simporte o antiporte. Rayssa Xavier Tipos de transporte: (corregido) - El transporte activo mediado por bombas del tipo ATPasa es impulsado por la energía liberada en la ruptura del enlace anhidro fosfato-fosfato de la molécula de ATP - El transporte activo secundario o acoplado depende de la energía liberada al disipar un gradiente químico/electroquímico de un soluto que impulsa el transporte de otro en contra de su gradiente METABOLISMO Y MITOCONDRIA La glucolisis es un proceso: Respiración Celular: Glucosa + 6 O₂ → 6 CO₂ + 6 H₂O (30/32 ATP)* - que tiene lugar en el citosol - a través de cual se oxida glucosa en ausencia de oxígeno - en el cual se generan 4 moléculas de ATP por molécula de glucosa (neta son 2 ATP) GLUCOSA + 2 ADP + 2Pi + 2 NAD⁺→ 2 PIRUVATO + 2 ATP + 2 NADH + 2H⁺ *Las moléculas de NAD⁺ y NADH generadas en la glucolisis no pueden atravesar la membrana mitocondrial interna ya que es una barrera selectiva y bastante impermeable y no lo llegaría a la matriz mitocondrial para ceder sus electrones al complejo I de la cadena transportadora. Luego, en las células de mamíferos existen dos sistemas de LANZADERAS de solutos que permiten la transferencia de pares de electrones y H⁺ o bien directamente hasta la cadena transportadora, bien hasta la matriz mitocondrial: LANZADERA DE GLICEROFOSFATO → 1 Glucosa genera 30 ATP LANZADERA DE MALATO-ASPARTATO → 1 Glucosa genera 32 ATP Na⁺/K⁺ ATPasa Transporte Activo Primario por carriers multiporte antiporte Ca²⁺ ATPasa Transporte Activo Primario por carriers, uniporte Canal de K⁺ Transporte Pasivo por Difusión Facilitada mediado por canales, uniporte. Disipación de su propio gradiente electroquímico Canal de Na⁺ Transporte Pasivo por Difusión Simple por canales uniporte Intercambiador ADP⁻/ATP Transporte Activo Secundario por carriers multiporte antiporte Intercambiador HCO₃⁻/Cl⁻ HCO₃²⁻→Transporte Pasivo por carriers multiporte antiporte Cl⁻→ Transporte Activo Secundario por carriers multiporte antiporte Intercambiador Na⁺/Ca²⁺ Na⁺→ Transporte Pasivo por Difusión Facilitada por carriers multiporte antiporte Ca²⁺→ Transporte Activo Secundario por carriers multiporte antiporte Bomba de H⁺ Transporte Activo Primario por carriers uniporte ATPasa H⁺/K⁺ Transporte Activo Primario por carriers multiporte antiporte Transportador Na⁺/Glucosa Na⁺→ Transporte Pasivo por Difusión Facilitada por carriers multiporte simporte Glucosa→ Transporte Activo Secundario multiporte simporte CO₂ Transporte Pasivo por Difusión Simple O₂ Transporte pasivo por difusión simple Aquaporina Transporte Pasivo por difusión facilitada por poros