Acetilación, metilación y funciones en histonas, proteínas Ran, nucleolares y Golgi - Prof, Apuntes de Biología Celular

¡Descarga Acetilación, metilación y funciones en histonas, proteínas Ran, nucleolares y Golgi - Prof y más Apuntes en PDF de Biología Celular solo en Docsity! 1. Significado de los procesos de acetilación y metilación en las Histonas. · ACETILACIÓN→ La magnitud de la unión entre el ADN y las histonas puede ser alterada por el proceso llamado acetilación. Las enzimas histonas acetilasas transfieren dos grupos acetilos de carbón a las puntas de aminoácidos particulares en las proteínas histonas. La adición de un grupo acetilo cargado positivamente a aminoácidos tales como la lisina remueve la carga y reduce la afinidad general de las histonas hacia el ADN cargado negativamente. En esta configuración, el ADN es más accesible para los factores de transcripción y entonces aumenta la transcripción. · METILACIÓN→ La metilación del ADN en las histonas es uno de los mecanismos epigenéticos implicados en la regulación de la expresión génica en mamíferos. Los patrones de metilación son específicos para cada especie y tipo de tejido. La maquinaria implicada comprende diferentes proteínas reguladoras, incluyendo a las ADN metiltransferasas, desmetilasas putativas, proteínas de unión a CpG metilados, enzimas modificadoras de histonas y complejos remodeladores de la cromatina. La metilación del ADN es de vital importancia para mantener el silenciamiento génico en el desarrollo normal, la impronta genómica y la inactivación del cromosoma X; En contraste, alteraciones en ella están implicadas en algunas enfermedades humanas, especialmente aquéllas relacionadas con defectos en el desarrollo y el proceso neoplásico. 2. A) Función de las proteínas Ran en el transporte desde el núcleo al citoplasma. B) ¿Son imprescindibles en todos los casos? A) Mecanismos para la incorporación nuclear de las proteínas “carga”→ En el citoplasma, una importina libre se une a la NLS de una proteína carga y forma un complejo de carga bimolecular. Dicho complejo de carga se difunde a través del NPC mediante interacciones con sucesivas nucleoporinas FG. En el nucleoplasma, la interacción de las proteínas Ran-GTP con la importina libre provoca un cambio conformacional que disminuye la afinidad de ésta por la NLS, y libera la carga. Para sustentar otro ciclo de incorporación, el complejo importina-Ran-GTP es transportado de regreso al citoplasma. Una proteína aceleradora de GTPasa (GAP), asociada con los filamentos citoplasmáticos del NPC, estimula a las proteínas Ran a hidrolizar el GTP unido; Esto genera un cambio de conformación que provoca la disociación de la importina, la cual puede después iniciar otro ciclo de incorporación. Las proteínas Ran- GDP son unidas mediante el NTF2 y devueltas al nucleoplasma, donde un factor de intercambio de nucleótido de guanina (GEF) provoca la liberación del GDP y el restablecimiento de la unión de GTP. B) Estas proteínas no son imprescindibles, porque existen mecanismos de transporte desde el núcleo al citoplasma independientes de proteínas Ran, como por ejemplo el transporte de mRNA desde el núcleo. 3. Definición y función de una “región organizadora nucleolar” (NOR). La región organizadora nucleolar (NOR) es la zona cromosómica donde se localizan los clusters de genes ribosómicos que codifican para el ARN ribosómico, y que está asociada a una constricción secundaria. Aparece ocupando una posición subterminal en los brazos cortos de 5 cromosomas acrocéntricos en humanos (13, 14, 15, 21 y 22), donde se localizan entre 30 y 40 repeticiones en tándem de una unidad de transcripción de 13 kb y un espaciador no transcrito de 27 kb, donde residen los elementos reguladores. En eucariotas, las regiones NORs están implicadas en la organización de los nucléolos (ARN ribosómico y proteínas), relacionados con la formación de los ribosomas y que, a su vez, están implicados en la síntesis proteica. 4. Mecanismos de formación de los diferentes compartimentos Golgianos. El Golgi está constituido por vesículas y cisternas, y se divide en dictiosomas. El dictiosoma y el retículo están en continuo movimiento, cambiando vesículas y cisternas → maduración. Hay vesículas retículo→Golgi y Golgi→retículo, y luego hay una serie de vesículas ‘especiales’: lisosomas y endosomas. de un primer endosoma pueden llegar a fusionarse hasta llegar al último endosoma, que se fusiona a su vez con los lisosomas (y ahí puede ser digerido). Las vías del citoesqueleto son fundamentales para que estas vesículas se desplacen y fusionen de forma correcta. El contenido de las vesículas pasa del retículo a Golgi, porque en el sistema de Golgi maduran. Las redes cis-Golgi se forman por fusión de vesículas, y esa red cis-Golgi va a ser desplazada por la siguiente red que se forme. 5. Proceso detallado de la síntesis de una proteína de secreción. El RE rugoso es el sitio donde tienen lugar la síntesis y la maduración de las proteínas que entran en la Vía secretora, y constituye pues el puerto de entrada para esa vía. Las proteínas sintetizadas para esa vía en el RER son generalmente glicoproteínas integrales de membrana, las destinadas a la secreción extracelular y las enzimas lisosomales, y que a diferencia del resto (cuya síntesis termina en el citosol) terminan de ser sintetizadas en el RER. Las proteínas cuya síntesis se realiza principalmente en el RER tienen normalmente en su extremo (NH2) aminoterminal una secuencia de aproximadamente treinta aminoácidos cuyos radicales son predominantemente hidrófobos, que recibe el nombre de péptido señal o péptido guía que se une a una partícula de reconocimiento de la señal, SRP (acrónimo de Signal Recognition Particle en inglés). La síntesis de estas proteínas comienza con ribosomas libres en el citosol, la interacción entre la secuencia señal y la partícula SRP para temporalmente la traducción de la proteína por el ribosoma. El complejo se acopla entonces con sitios de anclaje de la membrana del retículo endoplasmático (al receptor de la SRP), la partícula SRP se separa, y la traducción se reanuda de nuevo y la proteína en nacimiento va atravesando un poro transmembrana llamado translocón (un canal construido de proteínas) en la membrana del RE. Por otra parte, el ribosoma se adhiere a la membrana del RE a través de