Tema 1: base molecular de la vida, Resúmenes de Biología

¡Descarga Tema 1: base molecular de la vida y más Resúmenes en PDF de Biología solo en Docsity! Proteínas:í : Son biomoléculas orgánicas que se caracterizan por ser, después del agua, el componente más abundante de las células, su variedad de funciones y su carácter específico. Características químicas: están formadas por la unión de aminoácidos (monómeros), todas tienen C, H, O, N, P, S, Fe y Cu. Son macromoléculas y son capaces de renovarse fácilmente. HOLOPROTEÍNAS: Son simples; están formadas solo por aminoácidos. • Globulares: forma esférica, solubles en agua o en soluciones coloidales. • Fibrilares: forma fibrosa, insolubles en agua, función estructural. HETEROPROTEÍNAS: Son complejas; están formadas por aminoácidos y un grupos prostético. • Fosfoproteínas: grupo prostético ácido fosfórico (caseína de la leche). • Glucoproteínas: grupo prostético glúcido (glucoproteínas, membra celular). • Lipoproteínas: grupo prostético lípido (en las paredes celulares bacterianas y en el plasma sanguíneo). • Cromoproteínas: grupo prostético sustancia coloreada (hemoglobina). • Nucleoproteínas: grupo protésico ácido nucleico (cromatina y ribosomas). FUNCIONES: Estáticas: • Almacén de aminoácidos: para la síntesis de proteínas (en las semillas de las plantas y los huevos de animales). • Estructural: principales elementos plásticos que forman la materia de los seres vivos. Glucoproteínas (membranas celulares), tubulina (microtúbulos), histonas y protaminas (ADN), colágeno, elastina, queratina y fibroína. Dinámicas: proteínas que participan en procesos bioquímicos y fisiológicos. • Biocatalítica enzimática. • Biocatalítica hormonal (insulina y glucagón). • Regulación génica (histonas y glucagón). • Inmunitaria (antígenos y anticuerpos). • Homeostática: ayudan a mantener el equilibrio osmótico y el pH. • Contráctil: responsables de movimientos y locomoción. • Transportadora PROPIEDADES: Variedad: existen muchas proteínas, debido a que existen muchas combinaciones posibles de aminoácidos. Especificidad: • De función: cada proteína realiza una única función muy concreta. • De composición: cada especie fabrica sus propias y únicas proteínas (poder antigénico). Se debe a la estructura primaria y es responsable del resto de estructuras. Solubilidad: • Solubles: raras, de pequeño tamaño, estructura terciaria globular y muchos aminoácidos polares. • Soluciones coloidales: de gran tamaño, globulares y con muchos aminoácidos polares. • Insolubles: de gran tamaño, configuración fibrilar y muchos aminoácidos apolares. Alteración de la estructura espacial: las proteínas pueden perder su estructura tridimensional y su actividad biológica cuando sufren desnaturalización (proceso en el que actúan factores rompiendo los enlaces y reduciendo la proteína a filamentos lineales y formando compuestos fibrosos e insolubles). Pueden ser reversibles (cuando termina la acción la proteína vuelve a su estado normal mediante una renaturalización) o irreversibles. Histonas: regulación génica, ADN. Albuminas: reserva energética, lactoalbúminas (leche). Globulinas: funciones varias, ovoglobulinas (huevo). Escleroproteinas: colágeno y querina (pelo, uñas, …) Elastina: propiedad elasticidad. En órganos (pulmones, arterias, …) Miosina: contráctil de las células musculares. Fibrinógeno: coagulación sanguínea. Transportadas de las membranas (permeasas). Transportadas de electrones de la cadena respiratoria (citocromos). Transporte extracelular entre diversas partes del organismo: mioglobina, hemoglobina, hemocianina, lipoproteínas y seroalbúminas. Clasificación: solo 20 se encuentran en las proteínas de todos los seres vivos. • Aminoácidos neutros apolares: el radical es hidrófobo, son solubles en agua (Ala, Val, Leu,…). • Aminoácidos neutros polares: el radical es polar, pueden formar puentes de hidrógeno con los dipolos de agua, por lo que son muy solubles (Ser, Thr, Gln, …). • Aminoácidos básicos: toman un protón, por lo que tienen carga neta positiva (Lis, Arg e His). • Aminoácidos ácidos: desprenden un protón, por lo que tienen carga neta negativa (Glu y Asp). Nomenclatura: tres letras, son las del código genético. Enlace peptídico: los aminoácidos se unen mediante una relación de condensación, entre el grupo carboxilo y el grupo amino del siguiente, liberando una molécula de H2O y formando un dipéptido. Este puede unirse a otro aminoácido mediante la creación de un nuevo enlace peptídico y la liberación de otra molécula de H2O, creando un tripéptido, tetrapéptido, pentapéptidos,…. La unión de muchos aminoácidos forma polipéptidos, que puede ser considerado proteína si esta formado por más de 50 aminoácidos. • Globulares: grado de plegamiento elevado, forma general esferoidal. • Fibrilares: se pliega menos, forma general alargada. Logra su estabilidad mediante puentes disulfuro (fuertes enlaces covalentes entre dos grupos), fuerzas electrostáticas (enlaces iónicos entre grupos con cargas eléctricas opuestas), puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals. • Cuaternarias: proteínas oligoméricas, formadas por varios monómeros o protómeros, que se agrupan para formar la molécula, tras haber adquirido la estructura terciaria. Se estabiliza por las mismas fuerzas que la terciaria. Ejemplo: la hemoglobina. Estructura: la estructura tridimensional es específica y determina sus actividad biológica; se consigue mediante una serie de plegamientos que permiten llevar a cabo su función. • Primaria: cadena lineal de aminoácidos que forman la cadena polipeptídica. Define su especialidad y esta controlada por el código genético. Dos regiones: • Común plana: debido a la rigidez de los enlaces peptídicos. Extremo amino libre (al principio), esqueleto de la macromolécula y extremo carboxilo libre (al final). • Diferencial: formada por los radicales que se sitúan en zig-zag formando el esqueleto. Es la causa de que unas proteínas sean distintas de otras. • Secundaria: disposición que adopta en el espacio la estructura primaria debido a giros y plegamientos. Es muy estable y presenta 2 tipos básicos: • Estructura α-hélice: plegamiento de la cadena en espiral. Logran su estabilidad mediante puentes de hidrógeno que se establecen entre un grupo –NH y un –CO, sus aminoácidos quedan enfrentados. • Estructura β-laminar: la cadena se pliega formando una lámina doblada en zig-zag, los carbonos α son los puntos de plegamiento. Logran su estabilidad mediante puentes de hidrógeno. • Terciaria: ultimo nivel de muchas proteçinas y el más importante funcionalmente, con esta estructura adquiere su actividad biológica. Es muy estable, se obtiene por plegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, formando una estructura tridimensional muy compleja y específica. AMINOÁCIDOS: moléculas que se obtienen de la hidrolisis total de las proteínas. Disueltos en agua con pH adoptan un estado dipolar, sus grupos amino y carboxilo se ionizan y sus cargas contrarias se compensan. *punto isoeléctrico: valor de pH único en cada aminoácido. Contienen al menos un grupo carboxilo (-COOH) y un amino (-NH2). Los presentes en las proteínas son α-aminoácidos, el amino y el carboxilo van unidos al carbono α, este además va unido a un H y a un radical que es el que los diferencia. Propiedades: Incoloros. Solubles en agua. Cristalizables. Carácter anfótero: pueden actuar como ácido o como base. • En medio ácido actúa como base, cuando -COO- capta un protón, se neutraliza y queda solo la carga positiva del grupo -NH3. • En medio básico actúa como ácido cuando -NH3 cede un protón, se neutraliza y queda solo -COO-.