Proteínas: Niveles de organización y estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuatern, Apuntes de Bioquímica

¡Descarga Proteínas: Niveles de organización y estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuatern y más Apuntes en PDF de Bioquímica solo en Docsity! TEMA 2(a): Proteínas ÍNDICE ▲ 1.-Introducción ■ 1.1.-Funciones de las proteínas. ▲ 2.-Los aminoácidos. ■ 2.1.-Estructura. ■ 2.2.-Propiedades. ▲ 3.-El enlace peptídico. ▲ 4.-Niveles de organización de una proteína. ■ 4.1.-Estructura primaria ■ 4.2.-Estructura secundaria • Hélice alfa • Lámina plegada beta ■ 4.3.-Estructura terciaria • Fuerzas que la estabilizan ■ 4.4.-Estructura cuaternaria ▲ Desnaturalización de proteínas 1.- INTRODUCCIÓN ▲ Son las macromoléculas más abundantes de la naturaleza. ▲ Presentes en todas las células y en todos los compartimentos subcelulares. ▲ Polímeros formados por cadenas de monómeros llamados aminoácidos (20 aminoácidos) ▲ Estructura definida y función propia ▲ Gran variedad de funciones 1.1.-FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS -Estructural: es una de las funciones básicas. Las glucoproteínas y lipoproteínas intervienen en la formación de las membranas celulares, otras proteínas constituyen el esqueleto celular, las protaminas e histonas dan forma a los cromosomas, el colágeno y la elastina dan consistencia y elasticidad al tejido conjuntivo, la queratina forma estructuras rígidas… -Enzimática o biocatalizadora: tal vez sea la función más importante. Este tipo de proteínas, denominadas enzimas, se encargan de controlar todas las reacciones químicas que se dan en un individuo, controlan, por lo tanto el metabolismo. El poder catalítico de las enzimas es extraordinario: aumentan la velocidad de una reacción, al menos un millón de veces. Las deshidrogenasas catalizan las reacciones redox, la isomerasa transforma un isómero de un compuesto químico en otro, la ligasa cataliza la unión entre dos moléculas de gran tamaño, dando lugar a un nuevo enlace químico. -Hormonal: es realizada por las hormonas de naturaleza proteica. La insulina y el glucagón se encargan de regular el metabolismo de los glúcidos. La hormona del crecimiento estimula el crecimiento, reproducción celular, y la regeneración en humanos y otros animales. -Defensiva: puede ser inespecífica, como la que realizan la trombina y el fibrinógeno cuando cierran las heridas que se producen en los vasos sanguíneos. Pero las proteínas que poseen una función más importante son específicas, son las inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos. -De transporte: la realizan proteínas como la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados, la mioglobina, encargada de transportar oxígeno en el músculo, los citocromos que transportan electrones, las lipoproteínas que transportan el colesterol y otros lípidos. La hemocianina es una proteína presente en la sangre de algunos crustáceos, arácnidos y moluscos que se encarga del transporte del oxígeno. Su función es equivalente a la que la hemoglobina realiza en la sangre de otros animales. -Reserva: es poco frecuente. Pero hay algunos casos en que determinadas proteínas actúan como reserva de aminoácidos (no de energía). Por ejemplo la ovoalbúmina del huevo. Los organismos solo utilizan proteínas para obtener energía cuando ya no quedan lípidos ni glúcidos disponibles. La gliadina es una glucoproteína presente en trigo y otros cereales esencial en permitir que el pan se levante durante su preparación y le da su forma durante la cocción. La lactoalbúmina es una albúmina presente en la leche rica en aminoácidos azufrados y de fácil digestión. -Motilidad: responsable del movimiento de determinadas células. Son especialmente importantes la actina y la miosina que son responsables en la contracción muscular. Las metaloproteasas son proteasas que usan un metal, normalmente ZINC, en el mecanismo catalítico. -Transducción de señales: como la que realizan las proteínas que captan estímulos externos y los trasladan al interior. Por ejemplo, la rodopsina, es un receptor proteico de los bastones de la retina, que transforman estímulos luminosos en impulsos nerviosos. Las quinasas implicadas en el proceso de fosforilación. -Homeostática: la realizan aquellas proteínas que intervienen en el restablecimiento del equilibrio osmótico, pH, temperatura… 2.-LOS AMINOÁCIDOS 2.1.-ESTRUCTURA DE LOS AMINOÁCIDOS Los aminoácidos son las unidades que forman las proteínas. Presentan un grupo amino (-NH₂) y un grupo ácido o carboxílico (-COOH) unidos a un carbono central (Cα) del que parten además un átomo de hidrógeno y un grupo radical. 2.2.-PROPOIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS La ISOMERÍA es debida a que el carbono que ocupa la posición central es asimétrico, en todos los aminoácidos excepto en la glicocola, ya que en este aminoácido el grupo radical es H. En la estereoisometría son posibles dos configuraciones espaciales por cada aminoácido: los de la serie D son los aminoácidos que tienen el grupo amino situado hacia la derecha; y los de la serie L si está a la izquierda. La mayoría de las proteínas en los seres vivos aparecen en forma de L- aminoácidos, pero en paredes de bacterias aparece la forma D-aminoácido. La SOLUBILIDAD de los aminoácidos depende de su bipolaridad. La molécula del aminoácido posee una parte con tendencia a captar protones (grupo amino) y otra con tendencia a cederlos (grupo ácido). Lo que favorece la formación de puentes de hidrógeno con el agua y aumenta su solubilidad en medios hidrófilos. Algunos aminoácidos tienen una cadena radical hidrófoba que les permite interaccionar mediante fuerzas de Van Der Waals con otros grupos hidrófobos. carbonilo del enlace peptídico con el amino del enlace peptídico 4 lugares por debajo) y las cadenas radicales quedan orientadas hacia el exterior. No todas las secuencias de aminoácidos adoptan la estructura de α-hélice. El aminoácido que nunca aparece en la estructura de α-hélice es la prolina debido a su estructura cíclica. Cuando en una α-hélice aparece una prolina, la hélice se distorsiona y desaparece. ▲ β-lámina: la cadena polipeptídica está extendida formando una estructura en zig-zag. Ésta cadena puede unirse a otras mediante puentes e hidrogeno y formar la β-lámina o lámina plegada. La estabilidad de esta estructura también viene determinada por los puentes de hidrógeno, pero también porque las cadenas laterales se disponen por encima y por debajo de la cadena alternándose. Entre segmento de la β-lámina con otro tiene que haber una zona que no sea β-lámina, llamado normalmente giro β. Se representan con una flecha, y la punta de esta determina la dirección en la que va la cadena polipeptídica. Debido a esto se diferencian 2 tipos de estructuras β-lámina: • Antiparalela: donde los segmentos que están formando la β-lámina tienen sentidos contrarios. Es más estable que la paralela porque los puentes de hidrógeno tienen un ángulo llano, lo que les confiere una mayor fuerza que si no fueran llanos. • Paralela: donde los segmentos que están formando la β-lámina tienen los mismos sentidos . Antiparalela Paralela 3.-Estructura Terciaria Determina la estructura tridimensional de la proteína en el espacio. Hay distintos tipos: • Proteína fibrosa: suelen ser alargadas y menos solubles en agua. Debido a la forma que presentan van a llevar a cabo funciones principalmente estructurales y mecánicas. Siempre se repite la misma estructura secundaria. • Proteína globular: tienen forma de globo, son más compactas. Suelen ser más solubles en agua. Hay distintas combinaciones de estructura secundaria: α-hélice-aleatorio, α- hélice- β-lámina, β-lámina-aleatorio, toda aleatoria (todas las zonas que no tienen una disposición repetitiva en el espacio, pero si están dispuestas de la misma forma en una misma molécula). Si la proteína adquiere una u otra, va a depender de la estructura primaria, de la secuencia de aminoácidos. MOLÉCULA DE COLÁGENO: tiene muchas peculiaridades, es una de las moléculas más abundantes en animales. El tronco de colágeno está presente en todos los sistemas de sostén en los animales sobre todo superiores (formando ligamentos, articulaciones, tendones,…) El colágeno es el resultado de la unión de 3 cadenas polipeptídicas y cada cadena forma una hélice de colágeno y adopta la forma helicoidal porque la estructura primaria presenta secuencias repetitivas (Gly,Pro,Hydroxy-Pro o Hydroxy-Gly). Casi la mitad de la molécula de colágeno está formada por prolina (que interrumpe la α-hélice), pero al haber tanta cantidad de prolinas, se forma un hélice, pero levógira, es más estrecha que la α-hélice. Las cadenas de este tipo se unen entre si y tienen gran resistencia a la torsión y a la tracción. 1/3 de su composición es glicina y se sitúa en el interior de la hélice, haciendo que la complexión sea muy alta, porque la glicina es muy pequeña. ENLACES QUE APARECEN EN LA ESTRUCTURA DE UNA PROTEÍNA: Puentes de hidrógeno: en la α-hélice, en las β-lámina y entre las cadenas laterales. Interacciones hidrofóbicas: aquellas cadenas laterales que sean apolares van a huir del contacto con el agua replegándose en el interior. Interacciones electrostáticas: atracciones entre grupos con carga de signo opuesto. Puentes disulfuro: (covalente) se produce cuando 2 Cisteínas se encuentran cerca en el espacio, van a formar entre ellas un enlace con azufre. ENLACES QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCRUTA TERCIARIA 4.-Estructura Cuaternaria Es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, o sea, compuesta por varios péptidos. Solo aparece en las proteínas oligoméricas, es decir, aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida. La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Hemoglobina 5.-DESNATURALIZACIÓN- RENATURALIZACIÓN Pérdida de la estructura nativa, funcionalmente activa o tridimensional de una proteína. Cuando una proteína pierde su estructura terciaria, pierde su actividad, su función, ya que están íntimamente ligadas. Hay dos tipos de desnaturalización: • Reversible: una proteína que ha perdido su estructura, es decir, que se ha desnaturalizado, puede volver a recuperarla si deja de actuar el agente que la causó. En ese caso la proteína se vuelve a pegar y se renaturaliza. • Irreversibles: cuando una proteína ha perdido su estructura terciaria, es decir se ha desnaturalizado, y aunque cese el agente que la causó, no se vuelve a renaturalizar, es decir, no se vuelve a plegar como inicialmente. Ejemplo: La ribonucleasa, está estabilizada por enlaces débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas electrostáticas…), pero además también al tener bastantes cisteínas tiene puentes disulfuro establecidos entre ellas. Si se mete en un tubo de ensayo con algo de hielo, mantiene su estructura, por lo que mantiene su función, pero esto se ve modificado si le echamos 2 compuestos distintos. • Si le echamos β-mercaptoethanol. Este compuesto rompe los puentes disulfuro y hace que los azufres de las cisteínas se unan a los del β-mercaptoethanol y no a otras moléculas de cisteína. • Si le echamos urea, como detergente que es, rompe todos los enlaces débiles. La urea junto con el β-mercaptoethanol hacen que la proteína se abra completamente perdiendo su estructura, porque se han roto todos los enlaces. La proteína está desplegada, desnaturalizada por lo que la molécula pierde su función. Si ahora se quita el β-mercaptoethanol del tubo de ensayo, es decir, se vuelven a formar los puentes disulfuro, pero como todavía existe urea, la proteína está desplegada, por lo que se formarán puentes disulfuro en las cisteínas que se encuentren cerca, pero algunos no son correctos. Debido a esto si ahora quitáramos la urea no se podría volver a renaturalizar, porque existen puentes que impiden que la proteína vuelva a su estructura inicial. Si una vez quitado el β-mercaptoethanol, se le quita la urea y se le añade muy poca cantidad de β- mercaptoethanol, los puentes disulfuro se vuelven a romper. Como no hay urea, la proteína empieza a plegarse correctamente. AGENTE CAUSANTES DE LA DESNATURALIZACIÓN