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Bloque de Bioquímica: Clasificación de los Elementos, Biomoléculas y Enzimas, Esquemas y mapas conceptuales de Fisiología

Una introducción a la bioquímica, donde se explica la clasificación de los elementos en función de su naturaleza, abundancia y función. Además, se abordan las biomoléculas, su separación y clasificación según su naturaleza, estructura y tamaño. Finalmente, se introduce el tema de las enzimas, sus propiedades, estructura y nomenclatura.

Tipo: Esquemas y mapas conceptuales

2020/2021

Subido el 14/04/2022

Carlos4554_
Carlos4554_ 🇪🇸

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¡Descarga Bloque de Bioquímica: Clasificación de los Elementos, Biomoléculas y Enzimas y más Esquemas y mapas conceptuales en PDF de Fisiología solo en Docsity! Bloque de bioquímica Introducción 1. Clasificación de los elementos Según su naturaleza: Metales, no metales u metaloides Según su abundancia: Bioelementos primarios (99.3%: H,C,O,N), bioelementos secundarios (0.7%: Ca, P, K, S, Na, Cl, Mg, Fe) y oligoelementos (Trazas: Ni, Mn, I, Cu, Co, Zn, F, Mo, Se, Sr). Según su función: Plástica o estructural (H, O, C, N, P, S), esquelética (Ca, Mg, P, F, Si), energética (C, O, H, P), catalítica (Fe, Co, Cu, I), osmótica y electrolítica (Na, K, Cl). 2. Compuestos Las biomoléculas pueden ser separadas mediante métodos físicos (filtración, decantación y evaporación), pero no cambia la naturaleza de la sustancia implicada. Según su naturaleza: Materia inorgánica Materia orgánica Estructura Sencilla Compleja Peso molecular (Pm) Bajo Alto Solubles en agua La mayoría La mayoría no Datos Alto punto de fusión y ebullición Formado principalmente por C Ejemplos Agua, gases y sales inorgánicas Glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos Según su tamaño: Macromoléculas (Pm > 100.000 d), unidades estructurales (Pm = 100- 200 d), intermediarios metabólicos (Pm = 50-200 d) y precursores (Pm < 50 d). Tema 5: Enzimas e introducción al metabolismo 1. Introducción Propiedades: Gran poder catalítico; no alteran el punto del equilibrio de manera que [R]=[P] y Vf=Vd; son de naturaleza proteica, por lo que tienen un alto Pm; son específicas tanto de una reacción como de un tipo de reacciones; y no se consumen ni se alteran de forma permanente durante la catálisis. Estructura: Si están formados por una parte proteica con alto Pm (apoenzima) y por una parte no proteica de bajo Pm (cofactor) se le denomina holoenzima. El cofactor pueden ser iones (cationes metálicos como Mg, Zn, Cu o Co), grupos prostéticos unidos covalentemente (ya sea orgánico o inorgánico) o coenzimas unidas débilmente (son orgánicas como las vitaminas). Nomenclatura: Recomendada: Glucosa oxidasa. Sistemática: Se también define el aceptor de e- para que la glucosa se oxide. β-D- Glucosa oxígeno oxidoreductasa. IUPAC: Se define la clase, la subclase, la subsubclase y la especificación. EC 1.1.3.4. Clasificación: Número Clase Características Ejemplo 1 Oxido-reductasas Se transfieren e- y H+ en reacciones redox Hidroxilasas 2 Transferasas Se transfiere un grupo químico de un donador a un aceptor Fosforilasas y quinasas 3 Hidrolasas Rompen enlaces covalentes en reacciones de hidrólisis, desprendiendo moléculas de H2O Fosfatasas 4 Liasas También rompen enlaces pero no mediante la hidrólisis - 5 Isomerasas Se transforma un isómero en otro - 6 Ligasas Forma enlaces covalentes entre sustratos mediante el gasto de ATP Sintetasas (las sintasas son sustancias que catalizan una reacción que produce esa sustancia, por lo que pueden a distintas clases en función de a quién catalicen). 2. Catálisis enzimática Estado de transición: Cuando los enlaces de los reactivos están debilitados o rotos, pero aún no se han formado los nuevos. Energía de activación: Es la energía necesaria para alcanzar el estado de transición. Etapas de las reacciones catalizadas: E+S → E-S → E+P El S se fija en la superficie del centro activo de la apoenzima y se forma el complejo E- S. Luego la coenzima lleva a cabo la reacción y se obtiene el P. Por último, el P se libera del centro activo y a la apoenzima queda libre para volver a unirse. 3. Centro activo Es una cavidad con repliegues donde se fija el sustrato (S) y se cataliza. Además, se encuentra en la superficie de las enzimas y está formada por aminoácidos de unión y catalíticos y por dos centros:
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