Estructura Proteica: Características del Enlace Peptídico y Niveles Estructurales - Prof. , Apuntes de Farmacia

¡Descarga Estructura Proteica: Características del Enlace Peptídico y Niveles Estructurales - Prof. y más Apuntes en PDF de Farmacia solo en Docsity! TEMA 7: ESTRUCTURA PROTEICA CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO -Es plano: Incapacidad de rotación (C, H, O y N permanecen en el mismo plano). La rotación solo es posible a través de los enlaces sencillos (φ y ϕ). Deriva de la longitud de enlace, que se descubrió gracias a la difracción de rayos X que su distancia era intermedia entre un enlace simple y un enlace doble, este carácter parcial del doble enlace es lo que impide la rotación. -Estabilizado por resonancia -El enlace es polar: La polaridad es consecuencia de la resonancia y permite que los átomos que forman parte de él puedan formar puentes de hidrógeno. -Tiene configuración trans (En la forma cis se producen choques estéricos) NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS -ESTRUCTURA PRIMARIA: Secuencia específica en la que se unen los aa en la cadena peptídica. (Dicha secuencia viene determinada genéticamente). Es la más sencilla y tambén la más importante porque determina la función de la proteína. SECUENCIACONFORMACIÓNFUNCIÓN -ESTRUCTURA SECUNDARIA: Disposición regular que se repite. Se produce en las proteínas por interacción de los aa cercanos. (Estas interacciones suelen ser débiles) Héliceα, Hoja plegada β y hélice de colágeno. *Diagrama de Ramanchadran: Indica los valores de φ y φ permitidos, no todos los valores son posibles porque la estructura es plana. En la estructura secundaria son ángulos de giro. HÉLICE-α La cadena polipeptídica gira sobre un eje imaginario formando una hélice (Dextrógira es la más común, giro en el sentido de las agujas del reloj). Esta hélice dextrógira se estabiliza por la formación de enlaces por puentes de hidrógeno entre los aa adyacentes. Las cadenas laterales de los distintos aa quedan expuestas hacia el exterior. En la hélice α, el aa forma un puente de hidrógeno con el NH3+ de 3 aa después (El primer aa forma este enlace con el cuarto aa) La hélice α tiene una dimensión determinada (Todas tienen 3’6 aa por vuelta y un paso de rosca de 5’4 1 FB 8. No todos los aa pueden formar la hélice α (como por ejemplo la prolina, que es rígida y no se adapta bien). Los aa cargados, positiva o negativamente, tampoco oueden formarlo porque se repelen. Los aa hidrofóbicos sí pueden formar la hélice α. Los aa voluminosos también pueden formarlo. α-QUERATINA Son las proteínas fundamentales de estructuras como el pelo, uñas o caparazones. Tiene una función estructural. Su estructura se basa en una hélice-α dextrógira que se enrolla sobre otra y se asocian atrás para formar estructuras de orden superior (Protofibrillasprotofilamentos) que van a formar parte de la α-queratina. Son aa hidrofóbicos. Se destqaca la presencia de una alta proporción de cisteína, el responsable de que estos aa se enrollen entre sí gracias a los puentes disulfuro, que además le da resistencia a la estructura. En el caparazón de las tortugas en donde más cisteína hay. (Cuanta más cisteína haya, se formarán más puentes disulfuro, y más rigidez tendrá la estructura) Las proteínas globulares se representan en forma de cinta, tiene un extremo N-terminal y otro amino-terminal HOJA-β