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Bioingegneria Cellulare e Bionanotecnologie: Lezione 2 - Proteine e Lipidi, Appunti di Bioingegneria Cellulare E Bionanotecnologie

Questa lezione tratta del processo di folding e sintesi di proteine, il ruolo dei chaperonin e la struttura quaternaria delle proteine. Viene inoltre discusso sulla diversità di proteine, come enzimi, proteine regolatrici, proteine di trasporto e proteine essenziali per i sistemi contrattili.

Tipologia: Appunti

Pre 2010

Caricato il 08/07/2009

Diego85
Diego85 🇮🇹

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Scarica Bioingegneria Cellulare e Bionanotecnologie: Lezione 2 - Proteine e Lipidi e più Appunti in PDF di Bioingegneria Cellulare E Bionanotecnologie solo su Docsity! Simone Vesentini Bioingegneria cellulare e Bionanotecnologie AA 2005/2006 Torino, 02 marzo 2006 BIOINGEGNERIA CELLULARE e BIONANOTECNOLOGIE: lezione 2- Proteine e Lipidi 2 di 62 Bi oi ng eg ne ri a ce llu la re e b io na no te cn ol og ie Processo multi stadio con formazione di stati intermedi Stati parzialmente strutturati con caratteristiche della proteina nativa, ma non la precisa stechiometria e impaccamento Struttura nativa folding 5 di 62 Bi oi ng eg ne ri a ce llu la re e b io na no te cn ol og ie chaperonin Struttura quaternaria 6 di 62 Bi oi ng eg ne ri a ce llu la re e b io na no te cn ol og ie proteine semplici: per idrolisi liberano amminoacidi proteine globulari, formate da catene ripiegate in forma sferica o globulare, generalmente solubili in acqua e chimicamente attive (proteine funzionali) quali albumina e fibrinogeno, proteine fibrose, generalmente insolubili in acqua, formate da catene polipeptidiche parallele e lineari, filamentose, chimicamente stabili (proteine strutturali) quali collagene e elastina, proteine coniugate: per idrolisi liberano, oltre ad amminoacidi, anche composti organici o inorganici di altra natura, che ne costituiscono il "gruppo prostetico“ glicoproteine, lipoproteine, fosfoproteine cromoproteine (trasportatrici di ossigeno) diversità Le proteine si distinguono in: 7 di 62 Bi oi ng eg ne ri a ce llu la re e b io na no te cn ol og ie Gli enzimi rappresentano la classe più grande delle proteine; si conoscono le funzioni di quasi 2000 specie diverse di enzimi, ognuna dei quali catalizza una specie diversa di reazione chimica. Gli enzimi hanno un elevatissimo potere catalitico, con funzioni estremamente diverse che hanno permesso una loro divisione in sei classi: ossioreduttasi, transferasi, idrolasi, liasi, isomerasi e ligasi (o sintetasi). Ogni molecola enzimatica contiene un sito attivo a cui si attacca il suo substrato specifico durante il ciclo catalitico. Alcuni enzimi detti regolatori sono in grado, attraverso la modulazione della loro attività catalitica, in risposta a vari tipi di segnali molecolari, di influenzare la velocità di un intero ciclo metabolico e di regolare la biosintesi di enzimi nelle cellule batteriche. funzioni catalisi enzimatica 10 di 62 Bi oi ng eg ne ri a ce llu la re e b io na no te cn ol og ie Proteine essenziali nei sistemi contrattili e motori: l’actina e la miosina principali elementi proteici del sistema contrattile del muscolo scheletrico, ma si trovano spesso in altre cellule non muscolari. funzioni contrazione La risposta nervosa a stimoli specifici è mediata da proteine: la rodopsina, il pigmento della retina responsabile del processo fotorecettivo, è di natura proteica. ricezione 11 di 62 Bi oi ng eg ne ri a ce llu la re e b io na no te cn ol og ie Proteine strutturali e loro localizzazione Proteina Localizzazione CHERATINA CAPELLI, PELLE, PELLICCE, LANA, CORNA, PIUME FIBROINA SETA, RAGNATELE COLLAGENE PELLE, TENDINE e LEGAMENTI, CARTILAGINI, NERVI, OSSO, DENTI, VASI EMATICI ELASTINA VASI EMATICI, LEGAMENTI Nel mondo animale le funzioni di sostegno competono alle proteine strutturali. La classe delle proteine strutturali comprende: elementi strutturali come filamenti di supporto, cavi o lamine per dare ai sistemi biologici robustezza e protezione (nella tabella successiva sono riportate le principali proteine strutturali e la loro localizzazione). funzioni supporto meccanico
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