Chimica dei Lipidi e Aminoacidi: Trigliceridi, Saponificazione, Colesterolo e Aminoacidi, Appunti di Chimica

Scarica Chimica dei Lipidi e Aminoacidi: Trigliceridi, Saponificazione, Colesterolo e Aminoacidi e più Appunti in PDF di Chimica solo su Docsity! I LIPIDI 9. I LIPIDI SAPONIFICABILI E NON SAPONIFICABILI I lipidi rappresentano una vasta classe di composti chimicamente eterogenei per struttura e proprietà, ma che presentano tutti la caratteristica di essere insolubili in acqua e solubili in solventi organici apolari. Questi si dividono in:  Lipidi saponificabili, che contengono acidi grassi e che in soluzione basica formano Sali;  Lipidi non saponificabili, che non contengono acidi grassi e che per idrolisi basica non formano i Sali. 10. I TRIGLICERIDI SONO TRIESTERI DEL GLICEROLO I trigliceridi svolgono dei ruoli molto importanti: a) Costituiscono un’importante riserva energetica; b) Formano il tessuto adiposo, degli animali, che li protegge dal freddo; c) Sono un mezzo per l’assorbimento delle vitamine liposolubili. I trigliceridi sono detti anche triesteri del glicerolo, poiché si formano dalla reazione tra una molecola di glicerolo e tre molecole di acidi grassi. La reazione è una sostituzione nucleofila acilica, con eliminazione di re molecole d’acqua e la formazione di tre legami esteri. I trigliceridi sono distinti secondo il loro stato fisico in:  grassi, presenti negli animali e costituiti da acidi grassi saturi, e quindi non presentano doppi legami;  oli, presenti nei vegetali e costituiti da acidi grassi insaturi, che presentano doppi legami. Il diverso stato fisico tra i due tipi dipende dalla saturazione o insaturazione degli acidi grassi. Le molecole di quelli saturi, hanno conformazioni lineari. La presenza di doppi legami all’interno di una molecola insatura, fa sì che questa non si allinei in modo lineare. L’acido linoleico e linolenico sono detti anche acidi grassi essenziali perché l’organismo non è in grado di sintetizzarli. 11. LE REAZIONI DEI TRIGLICERIDI La reazione di idrogenazione La reazione di idrogenazione è il processo di trasformazione degli oli in grassi vegetali per l’addizione di idrogeno, in presenza di un catalizzatore metallico, ai doppi legami carbonio- carbonio degli acidi grassi insaturi. La reazione di idrolisi alcalina La reazione di idrolisi alcalina o basica, perché aumenta il ph, avviene in presenza di basi forti. Il processo, detto saponificazione, porta alla formazione di glicerolo e Sali di acidi grassi, noti anche come saponi. L’azione detergente del sapone Le molecole di sapone sono formate da una coda idrocarburica apolare e da una testa polare, costituita dal gruppo carbossilato associato ad uno ione Na+ o K+. Quando il sapone è mescolato all’acqua, le code si uniscono a dare una sfera idrofobica, mentre il gruppo carbossilato si dissocia dallo ione Na+ e può interagire con la porzione carica positivamente della molecola d’acqua. Ciò porta alla formazione di una emulsione tra acqua e sapone, dove le code apolari del sapone penetrano nelle goccioline di grasso, mentre le teste, ne permettono l’asportazione. 16. NEGLI AMMINOACIDI SONO PRESENTI I GRUPPI AMMINICO E CARBOSSILICO Gli amminoacidi sono composti contenenti il gruppo carbossilico e il gruppo amminico.  I due gruppi funzionali possono essere legati allo stesso atomo di carbonio o ad atomi di carbonio diversi. Gli amminoacidi presenti nei viventi sono tutti a-amminoacidi. Si rappresentano con la seguente formula generale: Gli amminoacidi svolgono anche funzioni biologiche come ad esempio, la dopamina, che ha una funzione di neurotrasmettitore, l’istamina, che è un mediatore delle reazioni allergiche, e la tiroxina, che è un ormone tiroideo. La chiralità degli amminoacidi L’atomo di carbonio a, legato a 4 gruppi atomici diversi è uno stereocentro. Queste molecole sono molecole chirali che si presentano sotto formati due enantiomeri.  Gli a-amminoacidi possono essere rappresentanti con la posizione di Fisher, dove si dispone il gruppo carbossilico in alto e la catena laterale in basso. Se il gruppo -NH2 si trova a destra, la configurazione sarà D, se si trova a sinistra, la configurazione sarà L.  Tutti gli amminoacidi naturali hanno configurazione L, e sono 20, di cui 8 sono detti essenziali in quanto l’organismo non riesce a sintetizzarli.  La nomenclatura e la classificazione degli amminoacidi Gli amminoacidi naturali sono denominati con un nome comune, che si rappresenta con 3 lettere, quando si rappresentano le formule dei peptidi, e con 1 lettera, quando si descrive la sequenza degli amminoacidi.  I 5 amminoacidi con catene laterali dotate di cariche, attraggono l’acqua e gli ioni con carica opposta. Quindi formano legami ad idrogeno.  7 amminoacidi hanno invece catene laterali costituite da idrocarburi apolari, quindi sono idrofobici.  La glicina, la cisteina e la prolina hanno casi a parte:  La catena laterale della glicina è un semplice atomo di idrogeno.  Il gruppo R della cisteina presenta un gruppo terminale -SH (tiolo) che reagendo con un’altra catena laterale della stessa molecola, forma un legame covalente tra i due atomi di zolfo detto ponte disolfuro.  La prolina presenta un gruppo amminico privo di atomi di idrogeno, che forma un legame covalente con un carbonio della catena laterale. Ciò riduce la capacità di formare legami a idrogeno.  La struttura ionica dipolare degli amminoacidi Negli amminoacidi, per la presenza del gruppo carbossilico e del gruppo amminico, si verifica una reazione intramolecolare acido-base: il gruppo carbossilico comportandosi da acido cede uno ione H+ al gruppo amminico che, comportandosi da base, lo accetta trasformandosi nello ione -NH3+. Si forma uno ione dipolare o zwitterione, ione con due cariche opposte che si trovano si due gruppi funzionali diversi.  Le proprietà chimiche e fisiche degli amminoacidi La struttura ionica dipolare giustifica le proprietà fisiche, le proprietà chimiche, che si identificano per il loro comportamento anfotero, ovvero che reagiscono sia con basi che con acidi. In una soluzione basica si comporta da acido cedendo un protone H+ e trasformandosi in anione, mentre in una soluzione acida si comporta da base accettando un protone H+ e trasformandosi in catione.  La carica di un amminoacido è funzione del pH della soluzione:   ad alti valori di pH e quindi in soluzione basica, la carica è negativa e l’amminoacido è presente nella forma anionica;  a bassi valori di pH e quindi in soluzione acida, la carica è positiva è l’amminoacido è presente nella forma cationionica;  a un dato valore di pH, detto punto isoelettrico, l’amminoacido ha una forma ionica dipolare e carica uguale a zero. 17. I PEPTIDI SONO POLIMERI DEGLI AMMINOACIDI I peptidi sono biopolimeri formati da suo o più amminoacidi uguali o diversi uniti da un legame ammidico chiamato legame peptidico. Il legame peptidico si stabilisce tra il carbonio del gruppo carbossilico di un amminoacido e l’azoto del gruppo amminico di un altro amminoacido.  La lunghezza intermedia del legame è giustificata dalla delocalizzazione del doppietto elettronico libero sull’automobile di azoto che descrive il legame ammidico con due formule limite.  Per effetto della risonanza, il legame C-N non può ruotare e quindi ha una disposizione planare. La reazione tra due amminoacidi comporta l’eliminazione di una molecola di acqua e la formazione di un peptide. Un peptide costituite da due amminoacido si chiama dipeptide. La reazione tra l’alanina e la serina porta alla formazione del dipeptide alanilserina (Ala-Ser), mentre quella tra la serina e l’alanina porta alla formazione del dipeptide serilalanina (Ser- Ala). I peptidi possono essere suddivisi negli amminoacidi costituenti mediante una reazione di idrolisi. Tra gli amminoacidi di un peptide si può formare un secondo tipo di legame covalente, il legame disolfuro, che si può stabilire tra i gruppi –SH. Questo legame si forma per ossidazione di due gruppi –SH che possono appartenere allo stesso peptide o a due diversi. 18. LE MODALITA’ DI CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE Le proteine sono biopolimeri formati da molti amminoacidi uniti tra loro da legami peptidici. Le proteine sono suddivise in:  semplici, formate solo da amminoacidi;  coniugate, formate da amminoacidi e un gruppo prostetico, ovvero un lipide, glucide; A seconda della loro funzione biologica si classificano in:  strutturali, che costituiscono tessuti e organi;  catalitiche, che aumentano la velocità delle reazioni chimiche;  contrattili e di movimento, che permettono la contrazione muscolare;  di trasporto, che trasportano ioni e molecole;  di riserva, che accumulano ioni o molecole nei tessuti;  di difesa, che proteggono l’organismo da agenti patogeni;  di regolazione, che regolano i diversi processi metabolici negli organismi. In base alla forma si suddividono in:  fibrose, formate da due o tre catene polipetidiche legate con legami disolfuro, a costituire un filamento unico;