Biologia cellulare: la cellula., Sbobinature di Biologia Cellulare

Scarica Biologia cellulare: la cellula. e più Sbobinature in PDF di Biologia Cellulare solo su Docsity! BIOLOGIA CELLULARE -Cellula: unità fondamentale degli esseri viventi. 1663 Robert Hooke. Robert Hooke fu il primo scienziato ad avere conferma dell’esistenza di unità fondamentali quali le cellule attraverso l’utilizzo del microscopio, ovvero di uno strumento che grazie alla sua conformazione (un tubo con diverse lenti che si ingrandiscono a vicenda) riesce a ingrandire ciò che l’occhio umano non è capace di vedere (l’uomo, la cui lente oculare è rappresentata dal cristallino, non vede oltre i 200 micron). -micron: millesima parte di un millimetro -nanometro: millesimo di micron Esistono 2 tipi di microscopio:  microscopio ottico luce e fotoni  microscopio elettronico elettroni Entrambi hanno due modalità di azione che mirano entrambe a fornire dettagli: potere di risoluzione e potere di separazione. La capacità di risoluzione è direttamente proporzionale alla velocità degli elettroni. La scoperta avvenne quando Robert Hooke osservando il sughero (che essendo un vegetale era più facile da visionare) notò delle stanzette/celle corrispondenti agli spazi in cui sostavano le cellule. Le cellule seguono un ciclo vitale schematizzato in 4 fasi fondamentali, hanno infatti un’attività ciclicizzante: G1 (gap: la cellula appena nata inizia a crescere), S (sintesys: in questa fase avviene lo sdoppiamento del DNA), G2 (gap: ulteriore periodo di accrescimento della cellula), M (mitosis e citocinesi: non necessariamente la mitosi fa riferimento all’attività di divisione della cellula). Esistono cellule che rimangono ferme alla fase di viluppo iniziale che in questi casi viene chiamata G0 (gap 0) Le cellule hanno delle caratteristiche: capacità di riprodursi, percezione/reazione stimoli esterni, accrescimento della propria massa, utilizzo fonti energetiche Esempio: un neonato aumenta di peso, le cellule fanno lo stesso Le cellule svolgono un’importante attività di differenziamento che consiste nella specializzazione in una determinata funzione. Questa espressione differenziale del genoma è sia di natura funzionale che morfologica (es: i globuli bianchi hanno una forma sferica per facilitare la loro funzione di trasporto.) Le molecole per potersi unire necessitano energia che ricavano scindendo legami tra le macromolecole (carboidrati, proteine, acidi nucleici) ottenendo quindi monomeri che entrano nelle cellule e vengono ossidati (portando via elettroni). esempio: gli animali producono energia attraverso l’alimentazione mentre le piante attraverso l’energia radiante del sole. Fondamentale è la capacità delle cellule di reagire agli stimoli attraverso l’interazione con l’ambiente e lo fanno attraverso dei recettori che comportano una sollecitazione chimica. Le cellule sono organismi piccoli la cui dimensione media si aggira intorno ai 20/30 micron. Cellule ordinate in ordine di grandezza (0…50…100micron): neurone, cellula uovo, cellula epatica, eritrociti Le cellule sono costituite da organelli e il differenziamento può portare alla perdita di essi o alla riduzione della dimensione degli stessi. Solo i globuli rossi e le cellule del cristallino sono cellule anucleate nei mammiferi (mettono in atto un’apoptosi parziale che non porta alla morte della cellula ma alla perdita del nucleo) esempio: le fibre del cristallino sono anucleate perché in tal maniera, ovvero riducendo al minimo indispensabile gli organelli, consentono una più facilitata penetrazione della luce che favorisce la stessa funzione delle cellule La composizione chimica delle cellule le accumuna: 70% di acqua e 30% di macromolecole, sali minerali(ioni), fosfolipidi. Fondamentale nelle cellule è lo sviluppo di idrofilia o idrofobia. Si scopre quale delle due proprietà ha la cellula osservando i gruppi funzionali caratterizzanti che ne regolano l’affinità all’acqua. Possono essere: a) Carichi negativamente (carbossilico, fosforico) polare e idrofobico b) Carichi positivamente (amminico) polare e idrofobico c) Neutri ma polari (ossidrilico, carbossilico, aldeidico) Il legame covalente è un fattore da tenere conto per l’affinità all’acqua L’acqua ha un a struttura dipolare: fa in modo che le singole molecole di acqua in condizioni favorevoli può essere ritrovata nello stato liquido. Le parti idrofobiche in un composto tendono a interagire tra loro. Solitamente le strutture idrofobiche sono costituite da catene con molti gruppi ossidrilici (- OH) Si ha una simbologia precisa per rappresentare le catene:  esagono: monosaccaridi (in generale stanno a indicare la presenza di uno zucchero)  cerchio: amminoacidi (proteine)  T: nucleotidi (acidi nucleici) Un modo per confermare li modello a mosaico fluido è la “tecnica di criofrattura” a temperature al di sotto dello zero. Esistono ¾ tipi di ancoraggio delle proteine alla membrana e da ciò può dipendere anche la funzione assunta da una proteina. -trasporto (avviene in qualsiasi membrana biologica. Entrano nutrienti e allo stesso tempo escono io, per creare un potenziale di membrana). Importante il concetto di diffusione e osmosi: diffusione: l’equilibrio si ottiene spostando il soluto all’esterno; osmosi: non potendo spostare il soluto a causa della permeabilità della membrana, si sposta il solvente. 2/11/21 Un modo per confermare li modello a mosaico fluido è la “tecnica di criofrattura” a temperature al di sotto dello zero. Le proteine solo solitamente rappresentate immerse in vario modo nello strato lipidico, con forme ovalari, dove all’interno vi è una catena formata da aminoacidi idrofobici e idrofilici, posizionati in modo diverso (+ o – profondamente); alcune attraversano il doppio tutto lo strato lipidico, alte parzialmente, altre solo in superficie, questo dipende dalla loro funzione. (Intrinseco = integrale/ totalmente, periferico = estrinseco). Es. di due proteine A e B, sono proteine di membrana plasmatica, B più lunga + aminoacidi e maggior peso molecolare, la proteina A “mono passo” attraversa lo strato una sola volta, la B “multipasso” attraversa lo strato almeno tre volte (quelle che lo fanno solo per lo più proteine di trasporto). FUNZIONI PROTEINE DI MEMBRANA intrinseche  trasporto intercellulare, enzimi, recettori, riconoscimento, ancoraggio…     (sua divagazione inutile su non so cosa) Gli scambi nella membrana sono complessi e non vertono unicamente all’assorbimento di sostanze utili e allo scarto di quelle “inutili”. Un esempio è quello dello ione sodio ¿¿, importante nel dimostrare di come non tutto ciò che esce dalla cellula è per forza scarto. Lo ione sodio, infatti, viene smaltito e fatto passare attraverso la membrana plasmatica al fine di creare un potenziale di membrana. Attraverso la membrana lipidica passano:  le “piccole molecole idrofobiche” attraverso i piccoli spazietti che si formano tra i lipidi della membrana.  le “piccole molecole polari senza carica netta” possono attraversare il doppio strato perché, anche se polari, non hanno carica netta e risultano dunque piccole abbastanza. Gli “ioni e le molecole cariche di tutte le dimensioni” perché grandi o con carica netta, vengono circondate da molecole d’acqua che le rendono molto più grandi, evitandone il passaggio diretto attraverso la membrana (esse entreranno poi con le proteine). La membrana è definita selettiva e permeabile e questa caratteristica le permette di mantenere sempre costante il suo ambiente interno. La selettività è assicurata dal fatto che il passaggio di tutte le molecole e degli ioni è mediata da specifiche proteine di trasporto inserite nel doppio strato lipidico. Diffusione sempliceNel primo caso poniamo in un becher una soluzione colorata nella zona “B”, e sulla superficie di esso adagiamo dell’acqua distillata, zona “A”. Se le agito ottengo “AB” che risulta con un colore più diluito. Ma se non avessi agitato il Becker e lo avessi lasciato lì delle ore, avrei comunque ottenuto “AB”, ovviamente più è alta la temperatura, più velocemente arrivo ad AB. In questo caso il passaggio è avvenuto senza trasporto di energia e secondo gradiente. Se invece prendo un cilindro a U, diviso da una membrana, e in una delle due parti ho il soluto che attraversa la membrana senza problemi, poiché essa è “permeabile” al soluto, avviene infatti la normale diffusione semplice. Se invece cambio soluto con uno impermeabile, noto che nel cilindro si sposta l’acqua e non il soluto per raggiungere l’equilibrio, poiché la membrana non è permeabile ai soluti, avviene infatti l’osmosi:  l’acqua attraversa la membrana cellulare passando da una soluzione più diluita (ipotonica) a una soluzione più concentrata. (una cellula che perde acqua si dice ipertonica, se la richiede ipotonica). Se in una cellula il soluto è più concentrato tende a richiedere acqua dall’esterno, ma questo ingrandisce la cellula dall’interno, che se non compensata con lo smaltimento di soluto, rischia di scoppiare e andare incontro a lisi. 4/11/21 TRASPORTO Il trasporto è determinato da grandezza, polarità, apolarità e termodinamicità. Le cellule sono sede di un potenziale elettrico, che può essere modificato dalle cellule. Il potenziale dipende infatti da un ineguale/diversa distribuzione degli ioni alle due estremità della membrana. All’interno il potenziale è negativo e all’esterno positivo. Se il potenziale è zero risulta irrilevante la carica della sostanza che vuole passare; se il potenziale è in condizioni "normali”, il trasferimento allora avviene secondo le regole, attirato dalla carica interna; se il potenziale di membrana è positivo all’interno, allora passerà solo lo ione più piccolo. Gradiente elettrochimico va a occuparsi della carica degli ioni e del potenziale. La diffusione continua finché questo gradiente non viene eliminato, per questo il suo lavoro è detto "secondo il gradiente di concentrazione" al contrario del trasporto attivo, che spesso muove materiale da un'area a bassa concentrazione verso una a più alta concentrazione cioè contro gradiente di concentrazione. Se vogliamo trasportare verso l’esterno ci occorre dell’energia chimica. La “diffusione semplice” segue le regole di diffusione a favore del gradiente, ovvero quando il soluto trasportato verso ‘interno riesce ad attraversare il doppio strato lipidico senza proteine, a contrario della “diffusione mediata da canale”, dove attraverso le proteine passano gli ioni grandi, con carica o polari. Anche il “trasporto passivo” che coinvolge le proteine, è considerato un passaggio facilitato poiché non consuma energia. Abbiamo poi la “diffusione tramite carrier”, proteina con forma simile a una conchiglia che, si apre da una parte, prende il soluto e si apre dall’altra. Tutte le proteine coinvolte nel trasporto devono avere una forte componente idrofilica, a prescindere dalla loro forma, grandezza ecc… com’è possibile creare un tale ambiente idrofilico? Sapendo che le proteine sono fatte di aminoacidi, si disporrà nella parte interna la parte idrofilica e in quella esterna gli aminoacidi idrofobici per interagire con il doppio strato lipidico. Canale ionico solitamente le α-eliche (catena di aminoacidi) sono rappresentate come cilindri, posti intorno a una circonferenza; visti dall’alto i pallini azzurri (α-eliche) rivolti verso l’esterno sono idrofobici, quelli rivolti verso l’interno gialli sono idrofilici, questi creano così un canale di orientamento per la proteina. Esso funge come una clessidra, in cui il punto più stretto serve a controllare lo ione o il soluto che passa (selettività dello ione). Esso non è sempre aperto, ma per chiudersi deve avere un dominio della proteina che funge da “tappo” per occludere il passaggio del soluto/ ione (esso si chiude poiché è un canale a controllo di potenziale e a controllo ligando, (anche meccanico). Trasporto attivo Vi sono diversi modi per alimentare il trasporto attivo( diretto) in cui abbiamo a disposizione l’ATP dove l’energia è intrappolata nei legami tra i gruppi fosfato e per averla bisogna liberarli, rompendo i legami con un enzima (adenosina) capace di catalizzare l’azione di rottura (capacità atipiasica)abbiamo poi il trasporto indiretto  attraverso la pompa fotoalimentata, attraverso ATP, esso infatti risulta indiretto poiché l’energia dell’ATP non è subito a disposizione, ma deve passare attraverso la pompa. In questo caso la proteina fa passare due soluti (co-trasporto) utilizzando l’energia del quadratino rosso (slide) per trasportare il verde contro gradiente. Quindi nel trasporto attivo diretto si può idrolizzare direttamente l’ATP; invece, quello indiretto si avvale del gradiente ionico (quadratino rosso) prodotto dall’idrolisi dell’ATP. Esempio: il trasporto attivo del glucosio (concentrato soprattutto nelle cellule intestinali) si accumula e diventa difficile portarne altro, si avvale così del gradiente ione sodio, contrapposto con il glucosio contro gradiente (così fanno anche per amminoacidi. Se invece il glucosio non è così concentrato, può essere trasportato con la “diffusione facilitata”. Le principali pompe della cellula eucariotica sono le “pompe calcio “, “protoniche” e quelle “sodio/potassio”. Le pompe calcio servono a trasportare calcio fuori dalla cellula o all’interno del reticolo endoplasmatico e, di conseguenza, tenere bassa la concentrazione di calcio nel citoplasma. Le pompe proteiche servono a trasportare ioni idrogeno all'interno dei lisosomi per mantenere basso il loro pH. Le pompe sodio-potassio (pompa P) trasportano contemporaneamente 3 ioni sodio fuori dalla cellula e 2 ioni potassio dentro la cellula, servono a mantenere costantemente differenziate costantemente differenziate le concentrazioni di questi 2 ioni al di fuori e dentro la cellula. Il fosfato rilasciato dalla proteina lega infatti con la proteina stessa, causandone la fosforilazione. Questa pompa è fondamentale, perché, riuscendo a trasportare gli ioni potassio all'interno contro gradiente, utilizzando l’ATP, ha capacità elettrogena (generatrice di carica elettrica) e aiuta nel creare il potenziale, permettendo così, ad esempio nelle cellule intestinali, di portare all’interno i nutrimenti (zuccheri, aminoacidi). Inoltre, ricordando che il citosol è ricchissimo di vari soluti, l’acqua accumulata nella Le molecole adesive si concentrano in particolari punti di contatto o tra due cellule o tra cellula e matrice. Titti i tipi di giunzione contribuiscono a tenere aderenti le cellule ma ovviamente si ha poi lo sviluppo di un carattere specifico per ciascuna:  giunzioni occludenti o sigillanti (tight): sigillano lo spazio tra le cellule che impedisce il passaggio di materiale intermolecolare o fluido. (es: microvilli). Sono inserite una serie di proteine di transmembranale occludine e le claudine (fanno evitare il passaggio della via paracellulare consentendo il passaggio per la via transcellulare) Più è fitto il reticolato che costituisce il sigillo, più quest’ultimo sarà impenetrabile. Zonula occludens: mediano il contatto di queste proteine con il citoscheletro. Un altro scopo di queste giunzioni è quello di creare una sorta di divisione tra i vari domini di una cellula es: quello dell’enterocita (quello apicale e …) non consentendo di mischiare le proteine che li costituiscono (giunzioni a cintura).  giunzioni di ancoraggio: (desmosomi) hanno un ruolo adesivo in modo da formare contatti adesivi stabili che consentono quindi la formazione di tessuti. È importante in tessuti sottoposto a pesanti sollecitazioni meccaniche. Esempio: le cellule dell’intestino sono unite da questo tipo di giunzioni poiché sono soggette alla peristalsi, ovvero a delle contrazioni che potrebbero portare al distacco delle cellule se non fosse presente un tipo di giunzione abbastanza forte. Un tipo di queste giunzioni è quella denominata “cintura” che avvolge la cellula percorrendone il suo perimetro (zonula). Un altro tipo è quello a bottone o a macchia (macula) che è invece localizzato in una zona più piccola. DESMOSOMA: struttura simmetrica costituita per metà da una cellula e per l’altra metà da una cellula vicina. Un aspetto che consente alle caderine di interagire in questo modo è la presenza di ioni calcio nella matrice.  giunzioni comunicanti (segnalazione, interazione, serrata, nepsus): creano dei canali idrofilici di natura proteica (connessoni) in modo da mettere in contatto gli ambienti del citosol di due cellule differenti al fine di scambiare le informazioni o sostanze seppur in quantità limitata. Attraverso questi canali passano sostanze di vario peso molecolare e varia grandezza (esperimento: si microinniettano sostanze di varia grandezza e peso al fine di capire qual’è il limite per poter passare, circa 1500D. Sono di questa grandezza amminoacidi, monosaccaridi e ioni solvatati. Un esempio è l’cAMP che viene trasferito da una cellula all’altra e porta all’inibizione o all’attivazione di una determinata azione). Le proteine che costituiscono il connessone possono essere 5-6. Non si ha un effettivo dominio ma le connessine che costituiscono i connessoni possono modificare la conformazione del canale. Ciò che le attiva è per esempio l’aumento della concentrazione dello ione calcio che comporta a una variazione del PH La zona di contatto tra le membrane delle due cellule è nota come gap Junction e sono costituite da una serie di connessoni (il singolo connessone non costituisce la giunzione). Entra in gioco un meccanismo ligando recettore per cui una molecola di ligando (cellula dotata di segnale) crea una sorta di collegamento con uno specifico recettore. Un altro aspetto di questo tipo di adesione è quello della distanza; infatti, è proprio questa a creare distinzioni tra le cellule crine che possono essere endocrine, paracrine (le cellule sono molto vicine tra loro, una secerne il segnale e il recettore lo individua. È una trasmissione più diretta e veloce che può esserci tra cellule. È la comunicazione evolutivamente più antica che gli organismi pluricellulari mettono in atto, es: i canali delle cellule muscolari sono aperti in seguito al rilascio di ligando, acetilcolina aka neurotrasmettitore, da parte delle sinapsi chimiche), autocrine (produce il ligando che viene secreto e individuato da un recettore presente nel glicocalice della stessa cellula) e … (recettore e un segnale idrofilico solubile) Le cellule hanno una riserva di ioni calcio che tiene nel reticolo endoplasmatico sia liscio che rugoso. Nel caso in cui ci fosse una sovrabbondanza di esso in una cellula unita a un’altra attraverso una giunzione comunicante, allora in questo caso la cellula comunicante chiuderà la giunzione che le unisce per evitarne il passaggio. È un caso in cui gli ioni calcio devono essere smaltiti. Es: cellule endocrine quali ormoni. Questi sono immessi nel torrente circolatorio (essendo di tipo endocrino) Es: enterociti del tessuto intestinale, cellule che consentono l’assorbimento e quindi favorisco la funzione digestiva dell’apparato. È un caso fortunato in cui sono presenti tutti i tipi di giunzioni cellulari (cellula-cellula e cellula-matrice, la prima nella zona di assorbimento mentre la seconda nella lamina basale alla base di questo tessuto intestinale). Il microscopio elettronico fa riferimento a sezioni di cellule (bidimensionali) che fanno perdere il carattere ridimensione delle cellule. Le cellule dei cheratinociti sono anche note come spinociti perché hanno delle espansioni cellulari che emergono a casa delle sollecitazioni a cui sono soggette. CELLULA -MATRICE: emidesmosomi sono dei tipi di giunzioni che corrispondono a metà desmosoma (c’è solo una placca, integrine anzi che caderine e sono fondamentali nell’adesione degli eritrociti con la lamina basale di connettivo alla base del tessuto epiteliale dell’intestino. 18/11 ENDOMEMBRANE: (diversi domini quali quello endoplasmatico, nucleare, di Golgi Queste permettono alla cellula eucariotica di avere il proprio citoplasma suddiviso in compartimenti, all’interno dei quali possono avvenire determinate attività biochimiche in maniera controllata. Tutte le attività posseggono una propria bio-attività che per l'appunto necessita di avvenire in un ambiente litato. La differenza tra cellula eucariotica e procariotica NON risiede nel nucleo ma nella differente compartimentazione che prevede nella prima la presenza di un nuovo organulo, ovvero il reticolo endoplasmatico che consente poi la presenza del nucleo. Il reticolo endoplasmatico è suddiviso in due domini:  RER (rugoso, si ha la presenza di ribosomi): Si estende a circondare il nucleo; infatti, fa parte dell’involucro nucleare insieme alla membrana nucleare. La sua unità fondamentale è la cisterna (unità morfologiche che presentano la forma di un sacchetto appiattito). Tutte le cisterne sono unite tra loro nonostante non sembri dalla sezione del reticolo dalla quale si possono vedere le membrane di esse.  REL (dominio liscio dato dall’assenza di ribosomi): L’unità di riferimento del reticolo liscio (che comunque si estende in continuità di quello rugoso) non è la cisterna ma il tubulo. Sono presenti anche una serie di enzimi e pompe. -Lume: cavità che all’interno delle cisterne del reticolo endoplasmatico. Qui si ha un ambiente acquoso (un microambiente) che presenta una diversità chimica propria. Nella cellula sono presenti diversi organuli che entrano a far parte di questo sistema di endomembrane, tranne i mitocondri. Tra questi abbiamo i lisosomi, i perossisomi… -Endocitosi: la membrana di una cellula crea un’introflessione/invaginazione attraverso la quale incorpora molecole. Attraverso questa attività a cellula ha potuta cambiare il proprio impianto strutturale interno poiché ha esteso la membrana plasmatica all’ambiente del citosol portando quindi alla formazione dei domini che costituiscono l’endomembrana. 25-30/11 I reticoli sono presenti in ogni singola cellula tranne per quelle che per migliorarsi hanno perso gli organuli del citoplasma (globuli rossi). Ciò che cambia è il rapporto quantitativo tra questi due reticoli. Es: nelle ghiandole che secernono (soprattutto nelle ghiandole esocrine) emerge maggiormente il reticolo endoplasmatico rugoso. Quelle a reticolo liscio sono impegnate in un’intensa attività metabolica lipidica (soprattutto nelle ghiandole che sintetizzano gli ormoni steroidei). Funzioni reticolo endoplasmatico rugoso:  Sintesi di una parte di proteine gestiscono le proteine, le elaborano anche se in parte.  Trasferimento gruppi glucidici e modificazione chimica delle proteine unione di porzioni oligosaccaridiche a proteine per formare le glicoproteine. dall’istituzione di legami e interazioni cellulari (ponti di solfuro, legami ionici, legami idrogeno anche lontani della catena, forze idrofobiche…). Poliribosomi sono costituiti da un inizio (il ribosoma si lega all’mRNA al codon di inizio), da un allungamento (la catena polipeptidica si allunga per aggiunta successiva di amminoacidi) e un termine (quando si incontra un codon di stop, il polipeptide viene rilasciato e il ribosoma si dissocia). Formazione proteina “classica”Il processo avviene libero nel citosol senza la presenza di alcun tipo di segnale e le proteine costituite entrano a far parte della glicolisi anaerobica. Altra destinazione che possono avere è quella di andare in altri organuli quali mitocondri, perossisomi, cloroplasti. La sintesi proteica però può anche avvenire a livello del reticolo endoplasmatico Formazione proteine nel RER In questo caso le proteine presentano una sequenza di amminoacidi che attraverso a delle lettere specifiche presenta un segnale che porta a intraprendere questo percorso differente. Questo segnale viene individuato da una particella SRP (particella di riconoscimento di segnale) che ha una qualche similitudine con una qualsiasi struttura sovra molecolare limitata (importanza delle macromolecole nel costituire qualcosa di complesso) e viene formata da una piccola molecola di RNA. Questa particella fa interagire macromolecole tra loro ed è costituita da ameno due siti: uno che riconosce il peptide segnale (aderisce ad esso portando al blocco della sintesi proteiche. Inoltre, fa aprire un sito di legame che la particella SRP ha per delle proteine delle membrane del RER) e l’altro che lega al recettore SRP situato sul RER. Un Recettore subunità maggiore consente l’adesione del ribosoma con la membrana del reticolo. In seguito a questa adesione del ribosoma al RER riinizia la sintesi proteica che avviene a questo punto all’interno del lume del reticolo. Poi una peptidasi del segnale taglia la parte di proteina che indicava il segnale e il polipeptide viene rilasciato all’interno del lume. Anche in questo caso l’ambiente acquoso e le chaperonine all’interno del lume contribuiscono al ripiegamento della proteina. A contribuire ulteriormente a questo ripiegamento e a far assumere il carattere effettivo di proteina agiscono degli enzimi, i glicosiltransferasi, che determinano la catalisi di una reazione che porta all’addizione di catene oligosaccaridiche formando alla formazione di una glicoproteina. Nel RER inoltre sono presenti altre proteine utili al fine del completamento della sintesi proteica e tra queste si ha il traslocatore proteine: questo è un canale attraverso il quale passerà la proteina ed entrerà nel lume. È una proteina solubile poiché è immerso in un fluido acquoso (quello del lume). Altre proteine della membrana sono quelle che individuano il segnale ovvero i recettori di membrana inseriti a livello del RER grazie a dei ribosomi presenti nella medesima sede e ad altre sequenze della catena polipeptidica (che in tutte le proteine ne individua la posizione oltre che la funzione). Le proteine/glicoproteine costituite nel RER non è detto che rimangano recluse in esso (soprattutto se sono solubili e non di membrana), ma possono essere trasferite a livello extracellulare attraverso un meccanismo di ridistribuzione. La prima direzione è l'apparato di Golgi che anch’esso presenta una stazione di smistamento nella quale le proteine vengono a lor volta indirizzate nei lisosomi o anche all’esterno della cellula. APPARATO DI GOLGI è l’unico organulo che porta il nome di un anatomista italiano, Camillo Golgi (in realtà lui era principalmente impegnato nello studio dei neuroni). È un apparato complesso (in cui il termine apparato sta a indicare la complessità delle sue funzioni e il temine complesso indica come possano presentarsi diversi “complessi” appartenenti ad esso nella stessa cellula) che fa affidamento a un sistema di vescicole attraverso il quale comunica con il reticolo. È costituito da unità funzionali che morfologicamente e funzionalmente si assomigliano a quelle del RER, le cisterne. Il movimento delle molecole delle cisterne ha una polarità: vanno da cisterne più vicine a RER, denominate cis, a quelle più vicine alla membrana plasmatica, denominate trans, passando a cisterne intermedie, denominate mediane. Ciascuna di queste presenta particolari enzimi che contribuiscono alla glicosillazione, processo che consente la corretta maturazione delle catene oligosaccaridiche della glicoproteina. Nelle cisterne cis si ha la mannosiadiasi I, in quelle mediane la mannosidiasi II e N-acetilglusamintransferiasi mentre nelle cisterne trans la galattosiltransferiaisi e la sialiltransferiaisi. Sono anche presenti due regioni addizionali, da ambedue i lati del complesso, denominate cis Golgi network (rete cis del Golgi, CGN), nata dalla fusione di vescicole provenienti dal RER e trans Golgi network (rete trans del Golgi, TGN) quella da cui partono le vescicole per i lisosomi o per la membrana. Le cisterne dell’apparato di Golgi si differenziano da quelle del RER perché:  gestiscono le glicoproteine mentre il reticolo le forma;  le cisterne del Golgi sono appiattite mentre quelle del reticolo concave;  i margini sono sempre molto rigonfi perché sono sede di arrivo e gemmazione di vescicole (spola, che sarebbero quelle di giunzione tra le cisterne, shuttle o navetta);  Il lume della cisterna dell’apparato di Golgi non comunica con quello della cisterna vicina.  Le cisterne dell’apparato di Golgi non presentano ribosomi e sono rivolte verso la zona trans. Le vescicole che lasciano la zona dell’apparato di Golgi (vescicole di transizione) possono prendere diverse direzioni: o entrano a far parte della via escretoria (avviene la fusione delle vescicole del trans Golgi e le glicoproteine vengono spedite al di fuori della cellula) oppure della via lisosomiale (le molecole devono essere rielaborate). Una volta che alla proteina formata nel RER viene aggiunto il gruppo oligosaccaridico e quindi è diventa una glicoproteina (l’apparato di Golgi gestisce materiale glicoproteico riuscendo ad attuare su di esso anche un processo detto solfatazione riuscendo quindi ad aggiungere alle glicoproteine gruppi fosfato), avviene il trasporto all’apparto di Golgi attraverso delle vescicole. Il contenuto poi viene modificato dallo stesso apparato che ha come funzione anche quella del rimodellamento delle catene oligosaccaridiche (la catena oligossaccaridica perde tre mannosi e sui mannosi liberi vengono trasferiti due N-acetilglucosamina. A questi poi si aggiungeranno galattosi e acidi sialici). In generale l’attività che viene svolta dal Golgi è quella rielaborativa delle glicoproteine intervenendo come visto sulla catena oligosaccaridica ma anche su quella proteica che subisce anch’essa una glicosillazione (legame covalente carboidrati alla serina e prolina). -Certi enzimi, i proenzimi, prima di poter agire e contribuire a delle reazioni, devono maturare poiché non hanno sviluppato la loro capacità di agire sui sub strati. -All’interno di ogni compartimento, rappresentato dalle singole cisterne, si trovano ambienti separati che contribuiscono a creare un ambiente adeguato a poter provvedere al funzionamento di tutto l’apparato. -Il trasporto di vescicole è bidirezionale perché costituito da due traffici: uno centrifugo che arriva dall’interno (anterogrado) e uno che invece deriva direttamente dall’esterno attraverso l’endocitosi (retrogrado). Le glicoproteine che dal RER arrivano all’apparato di Golgi non vengono tutte utilizzate ma alcune vengono mandate in direzione della via lisosomiale (idrolasi, enzimi), altre tornano indietro perché mandate lì solo transitoriamente. Altre le tiene al fine di utilizzarle come enzimi. 2-9/12 Gli enzimi e le glicoproteine indirizzate al Golgi presentano in esse un segnale che ne determina la collocazione. Quando una vescicola che parte dal reticolo rugoso si fonde con la zona cis dell’apparato di Golgi, porta a esso non solo le glicoproteine trasportate dalle vescicole ma anche tutti i costituenti della sua membrana quali proteine e lipidi (e componenti dell’ambiente acquoso della vescicola). Le vescicole poi si fondono tra loro costituendo il cis Golgi network. Quando arriva nell’apparato di Golgi la glicoproteina, nella sua zona oligosaccaridica, viene fosforilizzata (il gruppo fosfato è stato legato a uno dei monosaccaridi della catena, il mannosio). Il segnale del mannosio (monosaccaride appartenente alla catena oligosaccaridica) è fondamentale per individuare il tipo di proteina. La sua composizione cambia in base alla posizione del gruppo fosfato. Alla glicoproteina viene aggiunto un gruppo fosfato e passa da una cisterna all’altra fino ad arrivare alla membrana della zona trans (rete trans del Golgi) dove sono presenti dei recettori che riconoscendo il fosfato, gemmano e si staccano, sottoforma di vescicola, lasciando l’apparato di Golgi. La Ci sono più tipi di autofagia. I lisosomi determinano un’invaginazione della loro membrana e portano al loro interno materiali da degradare. In alcuni casi è necessario che alcune proteine vengano srotolate e qui aiutano delle chaperonine che aiutano le proteine a entrare nel lisosoma. ! La morte della cellula autofagica è una morte cellulare programmata come un’apoptosi. 13/12 MITOCONDRI (Centrale energetica della cellula) Il metabolismo ossidativo che si svolge in questi organuli da origine anche a prodotti di rifiuti che devono essere anche smaltiti. Alle diverse forme sono stati dati diversi nomi alla fine riassunti nella parola mitocondrio, termine che rimanda al termine mitosi. Diversi mitocondri possono fondersi tra di loro. Il mitocondrio è un organulo che, a differenza di altri, presenta due membrane. Queste, costituite da lipidi e proteine (come qualsiasi membrana biologica), presentano tra loro uno spazio chiamato camera esterna e un altro invece racchiuso nella membrana più interna noto come camera interna. Sempre in maniera analoga ad altri organuli, anche il mitocondrio presenta un ambiente interno acquoso, noto come matrice mitocondriale. Anche tra le due membrane è presente un fluido acquoso. L’origine di questo organulo è da ricollegare a tutto un processo evolutivo che lo correlano alle cellule procariotiche antiche e che ha come protagonista tutto un processo di endocitosi. Infatti, si ritiene che la presenza di un doppio assetto di membrane possa essere stato causato dalla messa in atto di un processo di endocitosi o più nello specifico di fagocitosi. Questa prevede la fagocitosi di alcune cellule procariotiche che vengono circondate da una parte di una membrana plasmatica andando quindi a formare un fagosoma. Quindi: i mitocondri che troviamo nelle piante e negli animali deriverebbero dalla fagocitosi di antiche cellule procariotiche. Per ragioni stocastiche (probabilmente a causa dell’aumento della quantità di ossigeno nell’atmosfera) alcune cellule iniziarono a sviluppare un processo metabolico ossidativo (l’ossigeno è un atomo considerato come un acetone efficiente per le cellule). Digressione sul significato di ossidazione. Le cellule avevano sviluppato un metabolismo aerobio che aveva come risultato di tutti i suoi processi metabolici l’ossigeno. Non avendo un metabolismo efficiente iniziarono a integrare cellule aventi un metabolismo aerobico, quali le cellule procariotiche. Il termine simbiosi indica quello che è un vantaggio della cellula rappresentato dalla creazione dell’ossigeno. I mitocondri si trovano nel citoplasma e in esso occupano collocazione specifica che dipende da dove si ha una maggiore richiesta di una sua azione. Anche la loro quantità dipende da quelle che sono le necessità funzionali della cellula. Presentano delle creste e delle piccole granulazioni nella membrana più interna (la cui identità dipende dalla loro dimensione: i più piccoli, ovvero i più elettrondensi, sono aggregati di uno ione calcio o magnesio, quelli più grandi, circa cinque volte più grandi, sono vittoribosmi, ribosomi con mitocondri che dimostrano la fagocitosi di cellule procariotiche). La forma delle creste non è uguale a tutti i mitocondri perché per l’appunto sono variabili quindi con diverse morfologie. Nei mitocondri avviene anche un sollevamento delle creste che verte ad aumentare la superficie di membrana per ragioni varie. -Esiste un modo moderno per individuare i mitocondri che sfrutta le tecniche con la fluorescenza. I mitocondri possono costituire una rete, condrioma (unione di più mitocondri).Il mitocondrio ha una parziale autonomia derivata dalla sua origine di cellula procariotica, ma nel complesso deve comunque ricevere delle proteine tramite ribosomi liberi. Ovviamente la proteina che arriva al mitocondrio presenta un segnale specifico che le consente di attraversare le membrane e giungere alla matrice. Anche in questo caso agiscono le chaperonine che catalizzano la catena polipeptidica in maniera reversibile, srotolando e ricomponendo la proteina. La duplicazione del DNA nei mitocondri risale a quello che era il processo di duplicazione delle cellule da cui deriva a livello evolutivo da cui tra l’atro ha ereditato la presenza di molecole di DNA circolari (come reminiscenza di come la cellula da cui deriva avesse un proprio apparato). Quindi, presentando delle molecole di DNA, il mitocondrio dovrà ripartire tutto il suo condrioma (corredo di mitocondri) a tutte le cellule figlie. Alcune funzioni importanti dei mitocondri:  Sono coinvolti nel metabolismo del glucosio;  sono riserve di ioni calcio;  forniscono un contributo importante nella sintesi dei glicolipidi;  riserva energetica di glicogeno e di lipidi di accumulo (trigliceridi, glicerolo) I mitocondri, inoltre, è al centro di un processo ciclico che ha come prodotto l’energia (ATP) e che quindi prevede l’ossidazione di alcuni combustibili portando al rilascio della suddetta (qualcosa da bruciare, qualcosa da ossidare) 14/12 METABOLISMO CELLULARE La glicolisi anaerobica era compiuta dagli organismi precedenti ai mitocondri mentre ora quella compiuta da essi è sostituita da un metabolismo aerobio che invece ha come prodotto un altro tipo di molecola. La glicolisi anaerobia avviene nel citosol si parte dal glucosio che, attraverso un processo ossidativo alquanto complesso, consente l’ottenimento di 2 molecole di acido piruvico (8 atomi di carbonio) che poi diverrà piruvato (6 atomi di carbonio?). Avviene quindi un’ossidazione parziale della molecola di glucosio (combustione parziale). Il piruvato entra nelle membrane del mitocondrio (nonostante queste siano impermeabili) entrando in contatto con la matrice mitocondriale. Gli elettroni che vengono ricavati da questo processo vengono acquisiti temporaneamente da degli accettori (NAD o FAD) che si riducono. Una parte della ATP entra nella matrice mitocondriale. Il mitocondrio conserva al suo interno anche gli acidi grassi utilizzati come combustibile attraverso un processo ossidativo che porta alla rottura dei loro legami rilasciando elettroni. Dai due tipi di combustibile, il piruvato e gli acidi grassi, si arriva a un intermedio comune noto come acetilcoenzima A (CoA) (C21H36N7O16P3S) che entra nel ciclo di Krebs. Questo processo, che si svolge nella matrice mitocondriale, porta a un’ossidazione completa con eliminazione di CO2. Dal ciclo di Krebs escono elettroni che vengono acquisiti da altre molecole che transitoriamente si riducono (Si capisce che il Nad+ è ridotto guardando l’ossigeno che per ridursi necessita di due elettroni, 1 elettrone per farla diventare una molecola neutra e un altro per consentire l’aggiunta di H) NAD nicotinammideadenindinucleotide(NAD+) Sono due nucleotidi che accettano elettroni e si riducono transitoriamente. FAD (è neutro e non ha carica positiva) (FADH) Sono due nucleotidi che accettano elettroni e si riducono transitoriamente. Loro prendono gli elettroni che gli vengono forniti dalla rottura e dalle ossidazioni che avvengono nel ciclo di krebs. Questi non si trovano più sulla matrice ma sulla membrana interna del mitocondrio (sulle creste). Le creste mitocondriali presentano le stesse caratteristiche di una qualsiasi membrana con la differenza che qui sono inseriti anche dei complessi respiratori che comunicano tra loro (catene di trasporto di elettroni).  La catena respiratoria può essere quindi chiamata catena di trasporto di elettroni che ha come ultimo accettore dei vari processi ossidativi l’ossigen0. Gli elettroni passati da complesso a complesso fanno in modo che si arrivi all’acqua. Continuità tensionale alcuni tubi, quelli più grossi poggiano sul piano mentre gli altri non poggiano e sono legati tra loro da dei tiranti che costituiscono una serie di tensioni che reggono tutta la struttura (quindi non dalla gravità ma da alcune forze di tensione). Il citoscheletro è costituito da tre diversi tipi di fibre:  Microtubuli sono la componente più grande (si parla di dimensioni non di quantità) del citoscheletro e hanno origine nel centrosoma che viene chiamato come centro di generazione di microtubuli. Si diramano a raggera (in tutte le direzioni dello spazio e partono da un punto). Questi si differenziano dalle altre due componenti perché presentano al loro interno una cavità, quindi un lume.  microfilamenti di actina (fibre da tensione) si collocano in una zona nota come corteccia cellulare (periferia cellulare) e tendono a confluire nella zona mediana.  filamenti intermedi tendono a circoscrivere il nucleo della cella cellula. I microtubuli e i microfilamenti sono instabili, salvo certe cellule che hanno la necessità di una stabilità cellule ciliate o cellule con flagelli. Queste, infatti, essendo strutture mobili con la necessità di muovere qualcosa all’esterno necessitano una struttura stabile. (prime vie aeree, trachea- tube di Falloppio). MICROTUBULI: La cellula forma un microtubulo attraverso la sintesi di eterodimeri di α o β- tubulina che vengono a formarsi grazie alla successione in linea retta di unità globulari (tubulina) presenti nella stessa parete del microtubulo (infatti i microtubuli si autoproducono gli eterodimi). Gli eterodimeri si fonderanno tra loro attraverso una reazione di polimerizzazione che avrà come risultato un microtubulo. Nel caso in cui il microtubulo si accorcia allora ciò che avviene è una reazione di depolimerizzazione. Il microtubulo non presenta cariche differenti nelle sue estremità ma presenta una divarità chimica e di comportamenti. Infatti, è sottoposto a una successione di reazioni (polimerizzazione e depolimerizzazioni) che si alternano tra loro. La cellula forma un microtubulo attraverso la sintesi di eterodimeri di α o β- tubulina.  La cellula inizia a unire nel citosol tanti oligomeri di tubulina al fine di creare i protofilamenti per favorire, quando sono di una certa lunghezza, la formazione di alcuni fogli che poi si uniscono formando un foglio unico che si flette su sé stesso. A questo punto a livello delle estremità inizieranno le reazioni di polimerizzazione e depolimerizzazione che accorceranno e allungheranno il tubulo. La formazione o il disassemblaggio sono schematizzati in una reazione reversibile. L’utilità di un microtubulo che possa smontarsi è fondamentale per la cellula, perché le consente di utilizzarlo per tante funzioni e non solo per quella di impalcatura. Ad esempio, nella sua funzione di duplicazione del DNA, ovvero nel processo di divisione mitotica nella quale il citoscheletro e nello specifico i suoi microfilamenti, si allungano e si ritirano. ! Tutte queste reazioni per avvenire necessitano di un certo apporto di GTP (guanosintrifosfato). La reazione è reversibile perché può avvenire da ambedue le parti. Quando gli eterodimeri si trovano al di sotto del valore soglia allora si crea uno squilibro nella costituzione del citoscheletro e i microfilamenti tentano di sopperire a questa carenza. La temperatura è un altro tipo di variabile che porta la reazione a svilupparsi verso destra (polimerizzazione). Ovviamente questa varia a seconda dell’organismo con il quale si ha a che fare (influente nel caso di un’eteroterma e ininfluente nel caso di un’omoterma) Se nel citosol aumenta la quantità di ioni calcio allora la reazione si sposta verso sinistra quindi avviene una depolimerizzazione. La tubulina ha una forte affinità per la GTP: α-tubulina non idrolizza la GTP mentre la β-tubulina lo idrolizza in GDP. Questa dinamica dell’idrolisi della GTPA si basa anche sulla differenza di velocità delle due reazioni strettamente dipendente dalla quantità tubulina  se è più veloce la reazione di polimerizzazione allora si ha un apporto alto di tubulina mentre se è maggiormente veloce quella di idrolisi allora si ha un quantitativo di tubulina al di sotto del valore soglia e quindi verrà idrolizzato più GTP. Quando è la velocità dell’idrolisi è bassa, la tubulina legherà molte molecole di GTP e inizierà a venir favorita la polimerizzazione. Nel caso in cui la cellula smettesse di produrre tubulina portando questa al di sotto del suo valore soglia e quindi portando alla riduzione del filamento negativo, si ha il collasso del microtubulo e quindi avverrà un’aggiunta nell’estremità positiva e una sottrazione in quella negativa (tred milling). Durante il tred milling ci sarà un momento nel quale la tubulina verrà reclutata per prendere parte al processo di polimerizzazione. I tre eterodimi marcati nati da questo processo avanzano e costituiscono il materiale nuovo del microtubulo che necessita di essere sostituito. Il centrosoma presenza un’organizzazione sferoidale non definita da una membrana biologica. Questo è costituito da 2 formazione cilindriche, i centrioli (disposte a 90° gradi l’uno rispetto all’altro), con intorno un materiale proteico che rende la zona circostante elettrondensa (non passano elettroni), il materiale pericentriolare. È da questo materiale proteico che si diramano i microtubuli, infatti, senza di esso questi non si potrebbero generare. 9+0 9 triplette periferiche e zero centrali (nel centrosoma) Nella zona centrale è disposto del materiale proteico che ha come compito quello di mantenere unite le triplette evitando che si stacchino. Pericentrine proteine del materiale pericentriolare Molto importante è la tubulina γ (gamma), una proteina che si dispone ad anello (più precisamente una spirale piatta) che, oltre a costituire il materiale pericentriolare in sé, risulta essere anche il punto a cui si può ricondurre un singolo microtubulo essendo la sua origine. La sua forma ad “anello” è importante perché risulta essere la base che darà la forma al microtubulo. È la presenza della tubulina gamma che innesca a polimerizzazione che costituisce il microtubulo. Esistono due tipologie di maps (proteine) che si differenziano in base alla modalità con cui stabilizzano il microtubulo: MAP (tao) proteine associate al microtubulo che tengono insieme i 13 microfilamenti di esso. MAPS (?)sfruttano i microtubuli per poterci far camminare vescicole e spostarle all’interno della cellula MAP 2 formano dei listellini che si dispongono su tutto il protofilamento, stabilizzando i singoli eterodimeri situati sulla stessa linea retta. Ovviamente collaborano anche con le altre componenti del citoscheletro. Una causa dell’Alzheimer è che si ha un’incapacità di tenere uniti i microfilamenti dei microtubuli. Questa è una malattia neurodegenerativa che viene condizionata non solo da un malfunzionamento dei neuroni ma anche da quello delle cellule circostanti. Tutti i problemi a livello dei microtubuli portano all’interruzione dei contatti tra i neuroni e quindi alla manifestazione della sindrome. 20/12 (motilità e disposizione microtubuli) 21/12 Se la cellula è dotata di movimento presenta delle espansioni quali lamellipodi o filipodi (microvilli molto sottili). Il movimento è favorito sia dai microfilamenti di actina, sia da quella che è la corteccia cellulare nel citosol che per l’appunto conferisce un ulteriore robustezza,  I fascetti dei microfilamenti sono sottoposti a una depolimerizzazione violenta che porta a un allungamento del microfilamento che, essendo legato alla membrana grazie alla miosina I, la spingono in avanti costituendo un’espansione, il lamellipodio. Questa, che in un primo momento rimane vuota, viene poi riempita di citoplasma attraverso la contrazione della corteccia cellulare che spreme lo spreme nella direzione del lamellipodio. Dopo di ciò la cellula stacca i propri contatti adesivi legati al substrato con lo scopo di poter avanzare. Per non avere actina depolimerizzata allora la gelsomina taglia i filamenti già presenti oppure impedisce che i monomeri di actina G polimerizzano tra loro grazie alla tirosina (o sequestrina) L’aumento degli ioni calcio comporta: la depolimerizzazione indiretta dei microtubuli che porta all’attivazione della gelsolina (abp), la depolimerizzazione immediata dei microfilamenti attraverso le protein chinasi e la fosforilizzazione delle proteine che costituiscono i filamenti intermedi. Gelsolina lo stesso termine fornisce le informazioni della proteina: gel (), sol() questa comporta una diminuzione della densità cellulare attraverso la depolimerizzazione di actina nel suo interno. FILAMENTI INTERMEDI: La loro posizione nella cellula è analoga, seppur in parte, a quella dei microtubuli. Il loro diametro è intermedio a quello dei microtubuli e dei filamenti di actina e le loro proteine associate sono le IFAP (es: plectina). L’aggettivo intermedio indica anche la loro funzione di connettori, infatti uniscono il citoscheletro creando un’unica struttura. Contrariamente alle altre componenti del citoscheletro questa si ritrova sia nel citoplasma (avvolgono esteriormente l’involucro nucleare) che nel nucleo( avvolgono l’involucro nucleare dall’interno), infatti, si crea una distinzione di questi filamenti che emerge anche a livello proteico poiché le proteine costitutive dei filamenti intermedi sono di tipo filamentoso, allungato, non globulare come quelle dei microtubuli e microfilmanti. È anche questo tipo di proteine che conferisce stabilità ai filamenti. Le proteine cambiano a seconda della derivazione istologica delle cellule (es: alcuni epiteli presentano proteine diverse, per esempio, l’avimentina in alcuni tessuti connettivi). 23/12 Le proteine comunque sono uguali ma si differenziano a livello delle estremità. È uguale anche il mondo con cui polimerizzano per formare il filamento intermedio: si associano due molecole delle proteine formando un dimero che si unisce a un altro costituendo un tetrametro. Più tetrametri si posizionano testa coda costituendo delle unità che iniziano a manifestare anch’esse un certo grato di torsione. Questa torsione è una delle ragioni per cui questi filamenti intermedi sono particolarmente stabili. La struttura, infatti, è talmente robusta che ha dei problemi per quanto riguarda i processi di depolimerizzazione. L’aumento degli ioni calcio, al quale segue un’attivazione degli enzimi di protein chinasi, può sicuramente aiutare a portare a termine la reazione. La modalità è comunque reversibile attraverso la fosforililazione. Il disassemblaggio avviene per fosforilazione. La degradazione avviene attraverso la proteolisi (si attivano degli enzimi protolitici che smantellano e digeriscono i filamenti intermedi attraverso un annullamento della loro stabilità). I filamenti intermedi creano una sorta di guscio esterno intorno ai nuclei. Questo è collegato ad altri filamenti consentendo di assolvere alla di far stazionare i nuclei nella sede appropriata della cellula (il nucleo, infatti, viene spinto in direzione della periferia nelle cellule muscolari).  Quindi, in generale, i filamenti intermedi si occupano della disposizione del nucleo mentre i microtubuli e i microfilamenti si occupano degli organuli. NUCLEO CELLULARE Questo organulo nasce in seguito a un processo di invaginazione per endocitosi attraverso il quale si è venuto a creare il suo involucro che ha costituito due ambienti diversi, citosol nucleo. Il nucleo esiste perché nella cellula sono presenti altri compartimenti quale una membrana e il citoscheletro che contribuire a inspessire la sua membrana costituendo il nucleoscheletro. La forma è tondeggiante ma questa non è una caratteristica che accomuna tutte le cellule (es: i granulociti presentano un nucleo di una forma “bizzarra”). L’esistenza di un compartimento nucleare è sintomo di una specializzazione cellulare; infatti, la compartimentazione in generale è fondamentale al fine differenziare e mantenere una diversità chimica degli ambienti gli ambienti interni ed esterni. Attività svolte all’interno del nucleo:  Trascrizione e processamento di tutti gli RNA;  Duplicazione del DNA e del genoma (nelle cellule con capacità di proliferazione);  Controllo dell’espressione genetica;  Riparazione DNA. Tutte queste funzioni implicano un certo traffico nucleo-citoplasma dovuto alla necessità di alcune sostanze di attraversare la membrana per uscire (nel caso degli RNA per prendere parte alla sintesi proteica) e per entrare (diverse proteine, per esempio quelle che insieme al DNA costituiscono i cromosomi oppure le proteine enzimatiche che devo prendere parte al processo di duplicazione). L’importanza del nucleo deriva dalla necessità che alcune sue funzionalità si verifichino. Il suo confine è delimitato da un involucro spesso al quale prendono parte altri organuli quali il RER e i filamenti intermedi del citoscheletro. Dentro il nucleo noi troviamo: il DNA (e tutte le componenti molecolari a esso associate ed: cromosomi), filamenti intermedi (costituiscono la lamina nucleare costituita da lamina) che collaborano a costruire un nucleoscheletro interno, nucleolo (troviamo una presenza massiccia di proteine e RNA che portano a una diversità citochimica rispetto al resto del nucleo dovuta anche alla sua funzione di creare delle unità ribosomiali), nucleoplasma (il nucleo, essendo un organulo, presenta dentro di sé un ambiente acquoso con sciolti in esso proteine, enzimi vari, Sali minerali e naturalmente acqua). Esistono due domini citoplasmatici, quello rappresentato dal citosol e quello rappresentato dal nucleoplasma. Le informazioni che noi possediamo di questo organulo le abbiamo grazie all’utilizzo di strumenti specifici quali microscopi elettronici (mette in evidenza soprattutto la cromatina) o tecniche di microscopia che sfruttano la fluorescenza. In prossimità della lamina nucleare (che presenta delle discontinuità di eterocromatina) si presentano dei canali eterocrotomatidici che sono delle vie di accesso all’ambiente interno. Su un esame all’involucro nucleare si vede come questo presenti delle discontinuità a livello dell’eterocromatina e queste sono occupate da dei canali eterocromatidici che, Questa apertura in realtà è riempita da del materiale proteico che va sotto il nome di complesso del poro che presenta una struttura e una composizione specifica. Esiste infatti un sistema di controllo del traffico che va sotto il nome di complesso di controllo del poro. Nella membrana esterna troviamo dei ribosomi adesi e la porzione di RER in continuità con l’involucro mentre nella parte interna abbiano la lamina nucleare. Esiste una struttura portante e una struttura attiva che consente il traffico: struttura del traffico trasportatore struttura portante è costituita, due basi a ottagoni (simmetria ottagonale) a cui vertici stazionano delle proteine dell’anulus (subunità dell’anello) mentre quelle che stazionano negli spigoli di questa struttura sono subunità colonnari (sempre proteine). Tutta questa struttura è ancorata all’involucro attraverso dei perni costituiti da proteine di ancoraggio. La funzione di questo complesso è quella di regolare il traffico controllato in particolar modo da quello che è noto come trasportatore che si allarga quando passa qualcosa di grande si restringe per le cose piccole oppure si chiude per non consentire ne l’accesso ne l’uscita. Dalle subunità dell’anello partono delle fibrille di natura proteica parallele tra loro per un certo tratto. Quelle che partono dalle subunità dell’anello (e che guardano all’interno del nucleo) tendono a creare una sorta di cestello che ha una maggiore funzione di controllo. La struttura interna al centro di questa impalcatura è anch’essa nota come trasportatore (tappo centrale per usare un termine riduttivo).