Dna: Replicazione, Trascrizione e Traduzione, Sintesi del corso di Biologia

Scarica Dna: Replicazione, Trascrizione e Traduzione e più Sintesi del corso in PDF di Biologia solo su Docsity! DNA REPLICAZIONE, TRASCRIZIONE E TRADUZIONE REPLICAZIONE Le due eliche si separano e ciascuna funge da stampo per la sintesi di un’elica complementare in cui siano rispettate le regole di appaiamento di basi complementari. Le posizioni in cui il dna comincia ad aprirsi si chiamano origini di replicazione e sono ricche in A, T. Il processo replicativo viene innescato da proteine iniziatrici che si legano al Dna e distanziano le catene rompendo i legami idrogeno. Quello che si forma viene chiamata forca o forcella replicativa. Al microscopio si possono vedere le molecole di DNA mentre si replicano e distinguere delle biforcazioni a y dette forcelle di replicazione. Le fasi della formazione della bolla di replicazione si dividono in: 1. La girasi (tipo di topoisomerasi) svolge il dna super avvolto che si rilassi e si distende cosicché le proteine iniziatrici possono legarsi al Dna nella fase di origine della replicazione 2. Le Dna elicasi si lega alle proteine iniziatrice e denatura il filamento utilizzando l’energia derivata dall’idrolisi dell’ATP 3. L’idrolisi dell’ATP determina un cambiamento nella struttura dell’elicasi la quale può scorrere lungo il filamento stesso procedendo in direzione 5’ → 3’ 4. La Dna primasi si lega all’elicasi formando un complesso chiamato Primosoma 5. L’elicasi attiva la Dna Primasi e fa si che la sintetizzi un Rna Primer. La dna polimerasi comincia a sintetizzare il nuovo filamento partendo dal primer. La Dna Polimerasi è uno degli enzimi più importanti coinvolto nella replicazione del DNA. Tutte le Dna polimerasi note sintetizzano il neo-filamento in direzione 5’ →3’, hanno bisogno di un primer per cominciare la sintesi del nuovo filamento e, solo alcune, hanno la funzione di Proof Reading (hanno cioè attività esonucleasica). Questo enzima catalizza la formazione di un legame fosfodiesterico tra il gruppo 3-Oh del deossiribosio dell’ultimo nucleotide ed il fosfato in 5’ dell’ATP. Il meccanismo di polimerizzazione 5’→3’ pone un problema alla forcella di replicativa: due filamenti di DNA neoformati hanno polarità opposte. I due filamenti prendono il nome di: ▪ Elica lagging: filamento ritardato che sintetizza in modo discontinuo nella direzione opposta o quella della forcella replicativa ▪ Elica Leading: filamento anticipato che è sintetizzato in modo continuo nella stessa direzione della forcella replicativa REPLISOMA: Grosso complesso proteico che coordina tutte le attività in atto nella forcella di replicazione, si stacca ogni qualvolta che incontrerà l’estremità 5 del frammento di Okazaki neosintetizzato e si riattacca più avanti in 3’ nella sequenza formando così tanti frammenti di elica lagging prodotti dal replicato in modo discontinuo. Alla fine, tutti i filamenti di Okazaki verranno messi insieme grazie alle Dna Ligasi e i 2 Filamenti si riappaieranno. La trascrizione e la traduzione avvengono durante il ciclo cellulare ma in misura minore durante la mitosi. La struttura, la funzione, lo sviluppo e la produzione di un organismo dipendono dalle caratteristiche delle proteine presenti in ciascuna cellula e tessuto. TRASCRIZIONE Conversione del mRna nella sequenza di aa di un polipeptide. ➢ INIZIO - una sequenza a monte del punto d’inizio della trascrizione, il promotore, interagisce con la RNA Polimerasi, il Promotore assicura lo stesso punto d’inizio per tutti gli Rna. ➢ ALLUNGAMENTO - La regione codificante, quella sequenza di Dna che viene trascritta in Rna, viene copiata. La trascrizione procede ad un tasso di 30-50 Nucleotidi al secondo. ➢ TERMINAZIONE - A valle della regione codificante si trova il terminatore, zona specifica per l’interruzione della trascrizione. Non tutti i geni codificano proteine, non tutti i trascritti genici vengono tradotti. Esistono 4 tipi di RNA ciascuno codificato da un gene specifico: ▪ RNA Messaggero (mRNA): codifica per la sequenza amminoacidi di un polipeptide ▪ RNA Transfer (tRna): Porta gli aa ai ribosomi durante la traduzione. ▪ RNA Ribosomiale (rRna): Insieme alle proteine ribosomiali forma i ribosomi, struttura alle quali l’Rna viene tradotto in proteina adattatrici (tRna) che riconoscono e legano sia l’aa che il codone in siti diversi. Il codone del mRna riconosce l’anticodone del tRna. Non esistono 61 tRna uno per ogni anticodone ma molti meno tRna: L’aminoacicdo corretto viene legato al tRna da un enzima, l’aminoacil-tRna sintetasi, mediante un processo che richiede l’idrolisi di ATP in AMP. Dall’interazione sopra descritta otteniamo un aminoacil tRna o tRna carico. RIBOSOMI: I ribosomi sono costituiti di due subunità ognuna contenente rRna e proteine Circa 2/3 della massa del ribosoma è dato rRna Ogni ribosoma contiene tre siti di legame per i tRna, noti come A, P, ed E FASI DELLA TRADUZIONE: ➢ INIZIO: Elementi coinvolti ▪ Una molecola di mRna ▪ Un ribosoma ▪ Un tRna iniziatore specifico ▪ Fattori di inizio proteici ▪ Ioni mg++ ➢ ALLUNGAMENTO: Consta di 3 passaggi ▪ Il tRna carico si lega al riboso ▪ Si forma il legame peptidico ▪ Traslocazione: il ribosoma si muove lungo l’mRna un codone alla volta Durante la traduzione un tRNA caricato con l’aa successivo si lega al sito amminoacidico (A) abbinando basi del suo anticodone. Il COOH terminale della catena polipeptidica si stacca dal t-RNA nel sito peptidilico (P) e si unisce con un legame peptidico al gruppo amminico del nuovo aa: tale reazione è catalizzata dalla Peptidiltransferasi. Segue uno slittamento della subunità maggiore che porta i due tRNA nei siti E e P. Quindi la subunità minore scorre di tre nucleotidi sull’mRNA ➢ TERMINE: Il ribosoma, grazie all’aiuto di proteina dette fattori di terminazione o di distacco, riconosce uno dei tre codoni di STOP del mRna il quale non ha un aminoacido corrispondente e quindi nessun anticodone sul tRna. Termine della traduzione. SMISTAMENTO DELLE PROTEINE. Le proteine sintetizzate sul reticolo endoplasmatico rugoso vengono estruse nello spazio tra le due membrane dell’ER: le cisterne Nelle cisterne vengono modificate mediante l’aggiunta di oligosaccaridi, diventando glicoproteine, ed in seguito trasferite nell’apparato di Golgi che rappresenta il centro principale di smistamento delle proteine. ▪ Alcune proteine vengono secrete immagazzinate in vescicole secretorie che migrano verso la superficie della cellula dove si fondono con la membrana plasmatica e rilasciando le proteine all’esterno della cellula ▪ Altre vengono smistate sotto il controllo genetico nei vari comparti che raggiungono trasportate all’interno di vescicole di trasporto.