LA CHIMICA DEI VIVENTI test ammissione università (UNIDTEST), Appunti di Biologia

Scarica LA CHIMICA DEI VIVENTI test ammissione università (UNIDTEST) e più Appunti in PDF di Biologia solo su Docsity! Biologia I bioelementi Gli esseri viventi sono costituiti per oltre il 96% da sei elementi: Carbonio, Idrogeno, Ossigeno, Azoto, Fosforo e Zolfo (sigla CHONPS). Carbonio, idrogeno e ossigeno entrano a far parte delle macromolecole biologiche (carboidrati, lipidi, proteine e acidi nucleici). L’ossigeno inoltre, è fondamentale per il metabolismo degli organismi aerobi. L’azoto è un costituente di proteine e acidi nucleici, oltre a far parte di altre molecole di notevole interesse biologico come, ad esempio, ormoni e neurotrasmettitori (adrenalina, noradrenalina, dopamina e serotonina). Il fosforo è presente negli acidi nucleici e come gruppo fosfato entra a far parte di composti inorganici (idrossiapatite, componente fondamentale delle ossa). Il fosforo, inoltre, è presente nei lipidi complessi quali i fosfolipidi e i fosfatidi. Lo zolfo può essere presente nelle proteine in quanto è un componente degli aminoacidi metionina e cisteina e fa parte delle vitamine biotina e tiamina. Altri elementi sono presenti in quantità molto basse ma svolgono ruoli molto importanti: - Calcio: è fondamentale per la contrazione muscolare e per la conduzione dell’impulso nervoso. Sotto forma di fosfato è un costituente del tessuto osseo. - Magnesio: è presente nel tessuto osseo sotto forma di fosfato, è cofattore di alcuni enzimi ed è presente nella clorofilla. - Potassio e sodio: hanno un ruolo importante nella trasmissione dell’impulso nervoso, nel mantenimento dell’equilibrio acido- base e nel controllo della pressione osmotica. 1 - Ferro: è un costituente del gruppo eme presente nell’emoglobina. Una sua carenza, nell’uomo, può portare ad anemia. - Fluoro: è presente nelle ossa e nei denti sotto forma di fluoroapatite. - Iodio: entra a far parte degli ormoni tiroidei. - Cobalto: è un costituente della vitamina B12. - Cloro: è il principale anione dei liquidi extracellulari ed è fondamentale per la formazione di acido cloridrico nello stomaco. - Manganese: molibdeno, zinco e rame sono cofattori di alcuni enzimi. Dal punto di vista molecolare, invece, le cellule sono composte per circa l’80% da acqua, e per il restante 20% da proteine, acidi nucleici, zuccheri e lipidi. L’importanza biologica delle interazioni deboli Gli atomi interagiscono tra di loro, formando composti, attraverso la formazione di legami chimici, quali il legame ionico e il legame covalente (legami forti). Oltre a questo tipo di interazioni esiste una classe di legami, di natura elettrostatica, definiti interazioni deboli: fondamentali per il corretto funzionamento delle molecole biologiche. La struttura tridimensionale funzionale di una proteina, per esempio, si realizza grazie alla formazione di interazioni covalenti e non covalenti. Il legame a idrogeno Il legame a idrogeno è un’interazione di natura elettrostatica che si instaura tra un atomo di idrogeno legato in modo covalente ad un elemento elettronegativo (azoto, ossigeno o fluoro) ed un atomo anch’esso fortemente elettronegativo (azoto, ossigeno o fluoro). La forza di un legame a ponte di idrogeno è circa 1-10% rispetto a quella di un legame covalente. Nonostante questa apparente debolezza, i legami a idrogeno svolgono un ruolo fondamentale nella stabilizzazione delle 2 reticolo cristallino che porta le molecole d’acqua ad allontanarsi le une dalle altre, occupando quindi un volume maggiore. Le molecole organiche presenti negli organismi viventi e rispettive funzioni Le quattro principali classi di molecole organiche degli organismi viventi, definite macromolecole biologiche, sono i glicidi (o carboidrati o zuccheri), i lipidi, le proteine (o protidi) e gli acidi nucleici. Glicidi I glicidi (o glucidi) sono costituiti da carbonio, idrogeno ed ossigeno con un rapporto tra idrogeno ed ossigeno di 2:1, come nella molecola dell’acqua: questo è il motivo dell’altro nome con cui si conoscono questi composti, ossia carboidrati (idrati di carbonio). Una prima classificazione degli zuccheri è quella in: - monosaccaridi (o zuccheri semplici): costituiti da un’unica unità costitutiva; - disaccaridi: costituiti da due unità costitutive (due monosaccaridi); - oligosaccaridi: costituiti da tre a venti monosaccaridi; - polisaccaridi: costituiti da oltre venti monosaccaridi. I monosaccaridi rappresentano delle unità monomeriche che si uniscono, mediante reazioni di condensazione, a formare dei polimeri. Una reazione è definita di condensazione quando due reagenti si uniscono mediante eliminazione di una molecola a basso peso molecolare, tipicamente l’acqua. Tutti i polimeri si ottengono mediante reazioni di condensazione. La formazione dei monomeri a partire dal polimero, invece, è definita idrolisi e richiede la presenza di una molecola d’acqua per ogni 5 legame che deve essere spezzato. Dal punto di vista chimico gli zuccheri contengono un carbonile, che può essere di tipo aldeidico o chetonico; questo consente di classificare i glicidi in aldosi (con gruppo aldeidico) e chetosi (con gruppo chetonico). Oltre al carbonile sono presenti gruppi ossidrilici, per cui i carboidrati sono classificabili come poliidrossialdeidi o poliidrossichetoni. I monosaccaridi sono classificabili in base al numero di atomi di carbonio da cui sono costituiti in triosi, tetrosi, pentosi, esosi, a seconda che contengano, rispettivamente, tre, quattro, cinque o sei atomi di carbonio. Unificando la classificazione per numero di atomi di carbonio ed il tipo di gruppo carbonilico si possono ottenere, ad esempio, aldoesosi, chetopentosi, ecc. Tra gli aldosi troviamo il ribosio e il desossiribosio, presenti negli acidi nucleici, e il glucosio (principale fonte energetica degli organismi viventi). Tra i chetosi troviamo il fruttosio e il ribulosio, il cui derivato fosforilato entra in gioco nella fase di reazioni della fotosintesi nota come Ciclo di Calvin. I monosaccaridi tendono ad assumere una struttura ciclica. Tra il gruppo carbonilico e un ossidrile della molecola, infatti, può avvenire una reazione che porta alla formazione di un semiacetale. Le forme cicliche possono essere a cinque (furanosi) o a sei atomi di carbonio (piranosi). Il fruttosio e il ribosio assumono una forma furanosica; il glucosio, invece assume una forma piranosica. Quando il glucosio si trova in forma ciclica, a seconda della posizione del gruppo OH in posizione 1, che può essere sopra o sotto il piano della molecola, la struttura è chiamata alfa o beta. Queste due strutture rappresentano due isomeri detti anomeri. Quando il carbonio anomerico di un monosaccaride reagisce con un ossidrile presente in un’altra molecola di monosaccaride, si ha la formazione di un legame detto legame glicosidico. La reazione tra due monosaccaridi dà origine ad un disaccaride. I disaccaridi più noti sono il saccarosio (ottenuto per reazione tra α- 6 glucosio e β-fruttosio) con formula bruta C12H22O11 , il maltosio (ottenuto da due molecole di glucosio) e il lattosio (galattosio + glucosio). I polisaccaridi sono generalmente suddivisi in omopolisaccaridi (costituiti da monosaccaridi uguali) ed eteropolisaccaridi (costituiti da monosaccaridi diversi). I polisaccaridi più noti sono omopolisaccaridi ottenuti per polimerizzazione del glucosio. Tali composti sono: il glicogeno (presente negli animali e nei funghi), l’amido e la cellulosa (presenti entrambi solo nei vegetali). Il numero di molecole di glucosio che costituiscono questi composti varia da qualche centinaio a qualche migliaio. Il diverso ruolo svolto dai polisaccaridi dipende dal tipo di legame glucosidico che tiene insieme le molecole di glucosio. I legami di tipo α(1->4) glicosidico (si legge alfa uno quattro glicosidico) sono facilmente idrolizzabili perché la maggior parte degli organismi possiede gli strumenti (gli enzimi) per poter operare questa reazione. Per questa ragione l’amido e il glicogeno fungono da “magazzino” per lo stoccaggio del glucosio. Quando un organismo necessita di questo monosaccaride, può attingere da queste riserve, spezzando il polisaccaride nei monosaccaridi costituenti. Il legame di tipo β(1->4) glicosidico, invece, è presente nei polisaccaridi con funzione strutturale, come la cellulosa. Questo polisaccaride è un costituente della parete cellulare degli organismi vegetali. Pochi organismi possiedono il corredo enzimatico necessario per effettuare l’idrolisi di questo legame. Gli esseri umani (e gli altri animali non erbivori), ad esempio non sono in grado di digerire la cellulosa per cui essa viene considerata, dal punto di vista nutrizionale, con il generico termine di “fibra alimentare”. Gli animali erbivori possono cibarsi di piante perché ospitano nel proprio apparato digerente dei microrganismi in grado di digerire la 7 colesterolo ha una funzione metabolica importante come precursore di ormoni: testosterone, estrogeni, progesterone, cortisolo. I lipidi complessi si dividono in due grandi categorie: i glicolipidi (tra i quali ricordiamo i cerebrosidi e i gangliosidi) e i fosfolipidi. Nei glicolipidi uno zucchero è legato in modo covalente ad un lipide. I fosfolipidi sono i costituenti principali delle membrane biologiche. Sono simili ai trigliceridi, con la differenza che uno dei tre ossidrili del glicerolo è esterificato con acido fosforico che, a sua volta, è legato ad una molecola polare. È proprio la presenza di questa parte polare che rende i fosfolipidi così importanti. Essi presentano, infatti, una parte polare, quindi idrofila, ed una parte apolare costituita dalle catene di acidi grassi. Grazie a questa conformazione, in un mezzo acquoso i fosfolipidi si dispongono spontaneamente in modo da rivolgere la testa polare verso l’acqua, con le code apolari rivolte le une verso le altre in modo da evitare il più possibile il contatto col mezzo acquoso. Si vengono così a formare delle strutture micellari di forma sferica e dei doppi strati lipidici. Le membrane biologiche sono costituite da doppi strati lipidici costituiti principalmente da fosfolipidi, i quali ne formano la struttura di base. A questa struttura si associano anche proteine in modo da formare una membrana dotata di permeabilità selettiva. Negli organismi viventi i lipidi hanno le seguenti funzioni: - riserva energetica - funzione strutturale (membrane biologiche) - regolazione, attraverso ormoni lipidici e vitamine liposolubili; - isolamento elettrico (guaina mielinica delle cellule nervose) - isolamento termico negli animali - impermeabilità (epidermide, piume). Proteine Le proteine (o peptidi) sono polimeri i cui monomeri sono rappresentati dagli aminoacidi. (Le proteine sono macromolecole 10 biologiche). Gli aminoacidi sono così chiamati a causa della presenza, nella loro molecola, di un gruppo acido (carbossilico) e un gruppo amminico. L’atomo di carbonio a cui sono legati questi due gruppi è detto carbonio alfa (Cα). Tale atomo di carbonio presenta anche un legame con un atomo di idrogeno e poi un gruppo laterale, genericamente detto R, caratteristico di ogni aminoacido. A parte la glicina, in cui R è un atomo di idrogeno, tutti gli aminoacidi presentano isomeria ottica, in quanto il carbonio alfa è un centro stereogenico. Ciò fa sì che esistano due enantiomeri per ciascun aminoacido, definiti L o D. Negli organismi viventi, a parte rare eccezioni, esistono prevalentemente L-aminoacidi. Nella maggior parte delle proteine sono presenti 20 aminoacidi. Essi presentano diverse caratteristiche a seconda del gruppo R, per cui è possibile effettuare una classificazione in base a tale gruppo: 1. Non polari (gruppo R alifatico): glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina. 2. Aromatici: fenilalanina, tirosina, triptofano. 3. Polari: serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina. 4. Polari e carichi: istidina, acido aspartico, acido glutammico, arginina, lisina. Si possono distinguere gli aminoacidi in essenziali e non essenziali per un organismo. Un amminoacido essenziale non può essere sintetizzato da quel determinato organismo (dall’organismo umano), per cui deve essere introdotto dall’esterno. Per l’uomo gli aminoacidi essenziali sono 8: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, valina. A questi si aggiungono, nei bambini, arginina e istidina. Quando due aminoacidi si legano per formare un peptide, la reazione avviene tra il carbossile del primo aminoacido e l’amminogruppo del secondo. Il particolare legame ammidico che si viene a formare è definito legame peptidico. I composti formati da un numero di aminoacidi compreso tra 2 e 20 sono definiti oligopeptidi. 11 Si definiscono peptidi le molecole costituite da un numero di aminoacidi compreso tra 20 e 100, mentre consideriamo polipeptidi o proteine le molecole costituite da un numero maggiore di 100 aminoacidi. Le proteine possono essere descritte da un massimo di quattro livelli strutturali: struttura primaria, secondaria, terziaria e quaternaria. La struttura primaria di una proteina è costituita dalla sequenza di aminoacidi che la compongono. La struttura secondaria consiste in una regolare ripetizione di conformazioni dello scheletro polipeptidico. Essa dipende dai legami a idrogeno che si vengono a formare tra i legami peptidici presenti nella proteina, determinando un ripiegamento della struttura e portando alla realizzazione di due tipiche conformazioni:  alfa-elica (α-elica)  foglietto beta (β sheet) Le strutture ad α-elica sono costituite da un filamento dato dalla successione di legami peptidici e atomi di carbonio α che si dispone secondo una spirale che si avvolge in modo destrorso. Il numero di ponti idrogeno che si forma è elevatissimo e quindi l’α- elica risulta stabilizzata. Le strutture a foglietto β si sviluppano quando fasci di catene all’incirca lineari si dispongono in modo da appaiarsi. Qui scatta la possibilità di avere dei legami a idrogeno tra strutture peptidiche che si affacciano tra loro. L’allineamento può essere parallelo o antiparallelo. Nell’organizzazione parallela le catene molecolari sono orientate in modo da avere tutte dalla stessa parte l’N- terminale. In questo caso è presente una sensibile distorsione a livello dei legami a idrogeno e di conseguenza la struttura sarà meno stabile rispetto alla struttura ad andamento antiparallelo, nella quale i legami peptidici si affrontano senza distorsione. 12 Ogni acido nucleico contiene quattro tipi di basi azotate; Il DNA contiene adenina, citosina, guanina e timina, mentre nell’RNA la timina è sostituita dall’uracile. Il monosaccaride presente negli acidi desossiribonucleici è il desossiribosio, mentre negli acidi ribonucleici è il ribosio. I due zuccheri si differenziano unicamente per l’assenza, nel desossiribosio, di un ossidrile in posizione 2’. Tale differenza ha notevoli implicazioni sulla reattività differenziale delle due molecole. La molecola costituita dalla base azotata e dallo zucchero è definita nucleoside. Questo reagisce con una molecola di acido fosforico (gruppo fosfato) dando origine al nucleotide. I nucleotidi formano gli acidi nucleici mediante reazioni di condensazione che avvengono tra la posizione 3’ (contenente il gruppo ossidrile) di un nucleotide e la posizione 5’ (contente il gruppo fosfato) del secondo nucleotide. Tale reazione porta alla formazione di un legame detto fosfodiestereo. Il primo nucleotide della sequenza avrà la posizione 5’ non impegnata in alcun legame (cioè libera): si dice che questo rappresenta l’estremità 5’ del filamento di acido nucleico. L’ultimo nucleotide, invece, avrà la posizione 3’ libera, non coinvolta in alcun legame. Il filamento di acido nucleico, quindi, ha una direzionalità 5’-3’. Il DNA assume una tipica struttura a doppio filamento, o doppia elica. I due filamenti decorrono con polarità opposta (sono antiparalleli), uno in direzione 5’-3’ e l’altro in direzione 3’-5’. Le basi azotate dei due filamenti si affrontano in modo complementare mediante formazione di legami a idrogeno. L’appaiamento è sempre:  tra una adenina (A) e una timina (T), mediante due legami a idrogeno,  tra una citosina (C) e una guanina (G) mediante tre legami a idrogeno. Se, ad esempio, un filamento presenta la sequenza di basi: 15 5’- C A T G C G T T A A T G – 3’ Il filamento complementare sarà: 3’- G T A C G C A A T T A C – 5’ La struttura a doppia elica del DNA è stata determinata nel 1953 da James Watson e Francis Crick: essi ricevettero per tale scoperta il premio Nobel per la medicina nel 1962, insieme a Maurice Wilkins. La doppia elica presenta due strutture, i solchi. Questi solchi possono avere diversa ampiezza e si distinguono in un solco maggiore e un solco minore. Il DNA, nella struttura determinata da Watson e Crick, è definito come forma B. Una forma alternativa si può ottenere in condizioni di disidratazione: si tratta della forma A. Esiste poi una forma in cui la molecola risulta stirata ed è la forma Z, in cui è presente un solo solco. Le forme A e B sono destrorse mentre la forma Z è sinistrorsa. In un DNA la quantità di adenina è sempre uguale a quella di timina (%A=%T), mentre quella di citosina è sempre uguale a quella di guanina (%C=%G). Questa evidenza va sotto il nome di regola di Chargaff (dal nome del biochimico Erwin Chargaff che studiò la composizione in basi del DNA). Esiste un’altra regola di Chargaff, conseguenza della precedente, che afferma che la quantità di basi puriniche (A+G) è uguale alla quantità di basi pirimidiniche (T+C). Tale rapporto è costante in tutte le specie, ma le percentuali delle diverse basi variano da specie a specie. La doppia elica del DNA può andare incontro, come avviene nelle proteine, a denaturazione. L’aumento di temperatura, per esempio, può portare alla rottura dei legami a idrogeno che tengono insieme i due filamenti, portando allo “srotolamento” della struttura tridimensionale dell’acido nucleico. Questo fenomeno, reversibile, è alla base di tecniche di biologia molecolare come la PCR. 16 Gli acidi ribonucleici sono di tre tipi:  rRNA (RNA ribosomale);  tRNA (RNA transfer o RNA di trasporto);  mRNA (RNA messaggero) Ciascuno di questi RNA ha un ruolo specifico nelle cellule (come vedremo nel capitolo 4). Tutti gli RNA hanno la caratteristica di non associarsi a formare doppi filamenti ma di rimanere a singolo filamento, anche se alcuni presentano strutture complesse come i tRNA. Il ruolo degli enzimi Le reazioni chimiche che avvengono nelle cellule non procederebbero a velocità sufficiente, in condizioni fisiologiche, se non fossero presenti dei catalizzatori. Tali catalizzatori biologici sono gli enzimi. Un catalizzatore è una sostanza in grado di aumentare la velocità di una reazione chimica diminuendo l’energia di attivazione necessaria allo svolgimento della reazione stessa. Nella reazione a cui prende parte, il catalizzatore non si consuma. Dal punto di vista chimico gli enzimi sono , per la quasi totalità, proteine. Esiste una categoria di enzimi di natura non proteica, costituiti da acidi ribonucleici; si tratta di RNA catalitici ai quali è stato dato il generico nome di ribozimi. Gli enzimi sono dotati di elevata specificità per i substrati (reagenti) su cui agiscono. La reazione avviene in una zona specifica dell’enzima definita sito attivo o sito catalitico. Dal punto di vista della nomenclatura, gli enzimi hanno in genere un nome che ricorda la reazione che catalizzano e terminano con 17  La vitamina A è necessaria per lo sviluppo embrionale, la crescita ossea e per la funzione testicolare e ovarica. Vitamina D:  gruppo di molecole lipidiche.  A seguito di esposizione della pelle alla luce solare , il precursore 7-deidrocolesterolo viene trasformato in colecalciferolo (vitamina D3).  La forma attiva della vitamina D3 è denominata 1,25- diidrossicolecalciferolo. La vitamina D regola l’assorbimento intestinale di calcio e la mineralizzazione delle ossa.  La carenza di vitamina D porta al rachitismo nei bambini e a osteomalacia negli adulti. Vitamina E o tocoferolo:  ha principalmente attività antiossidante.  Una carenza è rara, ma quando è presente può portare a danni neuronali. Vitamina K:  è un gruppo di composti di cui il più presente nella dieta umana è il fillochinone, o vitamina K1.  La vitamina K2 è sintetizzata da batteri simbionti presenti nell’intestino umano.  La vitamina K favorisce la coagulazione del sangue in quanto promuove la sintesi della forma attiva della protombina e di altri fattori di coagulazione. Vitamine idrosolubili La niacina, o vitamina B3:  è il precursore dei coenzimi NAD+ e NADP+ , coinvolti nelle reazioni di ossido-riduzione.  È anche definita vitamina PP (pellagra preventing) e fu scoperta durante gli studi sulla patologia definita pellagra. 20  Con il termine niacina si intende l’acido nicotinico e il suo derivato la nicotinammide. La riboflavina o vitamina B2:  è il precursore dei coenzimi FMN e FAD, utilizzati in molte reazioni di ossido-riduzione.  Ha un ruolo importante anche nella conversione della vitamina B6 nelle sue forme coenzimatiche attive. L’acido pantotenico o vitamina B5:  È il precursore del coenzima A, molecola importante dal punto di vista metabolico La tiamina o vitamina B1:  È il precursore del coenzima tiamina pirofosfato (TPP), che fa da gruppo prostetico per alcuni importanti enzimi come per esempio la α-chetoglutarato deidrogenasi del ciclo di Krebs. Vitamina B6:  Si presenta nelle forme piridossina, piridossale e piridossalfosfato: quest’ultimo è la forma attiva ed è coenzima di transferasi come le transaminasi. Biotina (un tempo nota come vitamina H):  Svolge il ruolo di coenzima nelle reazioni di carbossilazione ATP-dipendenti.  È presente in enzimi quali piruvato carbossilasi e acetil CoA carbossilasi (implicata nella sintesi degli acidi grassi). L’acido folico o vitamina B9:  È Importante per la formazione dei globuli rossi  È consigliato l’aumento di assunzione prima e durante la gravidanza (almeno per il primo trimestre) per il ruolo della vitamina nel prevenire malformazioni fetali. 21  La forma attiva è il tetraidrofolato, coinvolto nelle reazioni di trasferimento di unità monocarboniose, nella sintesi delle basi azotate puriniche e nella sintesi della timina. La vitamina B12 o cobalamina:  È una molecola contenente cobalto  Le forme attive sono la adenosilcobalamina e la metilcobalamina  È fondamentale per la sintesi dei nucleotidi del DNA (deossinucleotidi)  L’assunzione della vitamina B12 è dipendente dalla produzione, da parte dello stomaco, di una proteina definita fattore intrinseco.  Il complesso formato dalla vitamina con il fattore intrinseco viene riconosciuto e assorbito dalle cellule dell’intestino tenue.  I vegani devono spesso utilizzare integratori di vitamina B12. La vitamina C o acido L-ascorbico:  È fondamentale per la formazione del collagene e per l’assorbimento del ferro. 22