La parete cellulare., Sbobinature di Microbiologia

Scarica La parete cellulare. e più Sbobinature in PDF di Microbiologia solo su Docsity! Ci muoviamo, ora, FUORI DALLA CELLULA. PARETE CELLULARE BATTERICA La parete cellulare fa riferimento a tutto ciò che si trova FUORI dalla MEMBRANA CITOPLASMATICA. La PARETE CELLULARE può essere formata da varie strutture. Bisogna ricordare che quando si parla di batteri, parliamo di organismi UNICELLULARI= formati da una singola cellula. Quindi, una singola cellula, è a diretto contatto con l’ambiente circostante. Avere un rivestimento esterno è, dunque, fondamentale per tutta una serie di questioni. Innanzitutto, la parete avvolge la CELLULA BATTERICA ed è ESTERNA alla MEMBRANA CITOPLASMATICA. Inoltre, costituisce una sorta di ESOSCHELETRO CELLULARE (dà rigidità, protezione e forma). Quando si è parlato della forma delle cellule batteriche si è detto che questa forma è garantita anche dalla presenza di una parete. La parete cellulare è costituita da PEPTIDOGLICANI (principalmente nei batteri gram +; peptidoglicano + membrana esterna, invece, per quanto riguarda i gram-), ma non solo. La parete, costituita da peptidoglicano, è anche chiamata SA’CCULO DI MUREìNA; tanto che il peptidoglicano si chiama anche MUREìNA. Questo si può preparare in laboratorio, avendo delle cellule batteriche, è possibile isolare il sàcculo, la parete e osservarla al microscopio elettronico. Il sàcculo è responsabile della forma, della struttura della cellula; ha una struttura molto rigida, la quale conferisce protezione e forma alla cellula batterica. PERCHE’ E’ IMPORTANTE? È importante, dunque, per queste funzioni di protezione…protezione rispetto al fatto che l’ambiente esterno, non è ISOSMOTICO con il CITOPLASMA= quando la concentrazione di soluti è la stessa tra il citoplasma e l’ambiente esterno, si parla di ISOSMOSI (iso vuol dire =)…ma, questo non vi è quasi mai, in quanto la cellula accumula al suo interno nutrienti in grande quantità e, soprattutto, contro gradiente…quindi, il citoplasma è sempre più concentrato rispetto all’ambiente esterno. Questo va a causare l’acqua tenderebbe a entrare nella cellula, per equiparare la concentrazione esterna con quella interna. Se l’acqua entra nel citoplasmala cellula va incontro a LISI…questo, però non avviene, perché c’è una parete che conferisce rigidità alla cellula e le impedisce di andare incontro a lisi. TETRAPEPTIDE= 4 amminoacidi (è formato da 4 amminoacidi): a partire dall’ultimo sono: -D-alanina -ACIDO MESO-DIAMINO-PIMELICO = DAP (è un di- amino-acido; vi sono due gruppi amminici (NH2) ; due gruppi carbossilici. E’ un di- amino-acido perché ha due gruppi amminici. -ACIDO D-GLUTAMICO (amminoacido) -L-alanina Questi sono i 4 amminoacidi che compongono la parte peptidica del monomero del peptidoglicano dei gram-. Abbiamo detto, inoltre, che il monomero è un GLICAN-tetrapeptide; IL GLICAN: una parte del monomero deriva dal glucosio (glucosio= zucchero a 6 atomi di carbonio). Vi sono due glucosi, zuccheri, legati insieme da un legame glicosidico BETA 1-4. La parte glucidica deriva dal glucosio* e, poi, vi è la parte peptidica. *quindi, non è tale e quale a questo, infatti subisce delle modificazioni; in particolare presenta un gruppo N-ACETILE  parliamo di N-ACETIL-GLUCOSAMMINA (derivato del glucosio)= NAG; deriva dal glucosio, ha un’ammina al quale c’è legato un gruppo acetile. IL NAG si lega ad un altro derivato del glucosio= NAM (N-acetil-muramico)….Il NAG e il NAM sembrano uguali ma non lo sono…se si confrontano la parte glucidica è NAG, NAM, che ha un residuo di acido lattico, che fa da ponte per legare la parte peptidica (i 4 amminoacidi). NAG= deriva dal glucosio modificato; ha un’ammina e c’è un gruppo acetile. Il NAM deriva dal NAG, perché è uguale al NAG ma ha anche l’acido lattico, il quale fa da ponte per legare la parte peptidica…infatti, la parte peptidica è legata solo al NAM. Quindi, lo schema è NAG, NAM E I 4 AMMINOACIDI. Bisogna ragionare, poi, su come i 4 monomeri vengono legati tra di loro a formare il peptidoglicano. E’ importante sapere questo, perché successivamente si parlerà di FARMACI ANTIBATTERICI. Per capire come funzionano occorre capire com’è fatto il loro bersaglio. Si parlerà di TOSSICITA’ SELETTIVA; quello che fa di una molecola un buon farmaco è il fatto che abbia una tossicità selettiva...selettiva nei confronti del batterio patogeno che bisogna uccidere. Il farmaco, però, lo prende l’ospite superiore (bocca, per iniezione …)….TOSSICITA’ SELETTIVA vuol dire che il farmaco deve essere selettivo verso il patogeno e non verso le cellule dell’ospite, o per lo meno essere il meno tossico possibile. Affinchè questo possa avvenire è più probabile avere una tossicità selettiva quando il bersaglio del farmaco è presente nel patogeno ma non nell’ospite. Ciò che si trova nelle cellule batteriche ma non in quelle eucariotiche la parete, il peptidoglicano. Moltissimi farmaci hanno come bersaglio la parete delle cellule batteriche= struttura tipica delle cellule batteriche, assente in quelle eucariotiche. Questo ci spiega perché è più facile trovare un farmaco antibatterico, piuttosto che uno anti-virus; perché un virus basa il proprio metabolismo, che non ha, su quelle delle cellule che infetta. PARTICOLARITA’: Si è detto che il LISOZIMA idrolizza il legame BETA 1-4, andando ad indebolire la struttura del peptidoglicano e permettendo, poi, l’eventuale lisi osmotica della cellula batterica. Tipicamente, gli amminoacidi sono in forma L nelle cellule. In questa struttura, però, notiamo gli amminoacidi in forma D (es. D-alanina …). I batteri hanno degli enzimi, RACEMASI, che convertono un amminoacido nella sua forma racemica, nel suo isomero; ad es. ci sono degli enzimi che convertono la L-alanina in B-alanina. qualsiasi meccanismo che si è evoluto, deve avere un vantaggio…quindi….perchè avere degli amminoacidi in forma D? Perché prendere energia metabolica per convertire un amminoacido dalla forma L alla forma D? per RESISTENZA ALLE PROTEASI; le proteasi sono enzimi che idrolizzano le proteine. Tipicamente tagliano i legami peptidici (tra il gruppo carbossilico e il gruppo amminico). Le proteasi si sono evolute insieme alle proteine. Quindi, se le proteine sono fatte da amminoacidi in forma L, anche le proteasi riconosceranno degli amminoacidi in forma L. Verosimilmente se ci sono degli amminoacidi in forma D, le proteasi non li riconoscono…quindi, non idrolizzano proteine che hanno questi amminoacidi. Il batterio ha il vantaggio di non essere/ essere poco suscettibile alle proteasi dell’ospite mammifero in un patogeno, ad es. La spiegazione è questa: avere la parete degli amminoacidi in forma D, permette alla cellula batterica di essere più resistente alle proteasi dell’ospite. GRAM- IL NAG, il NAM, il quale lega la parte peptidica. Nei batteri GRAM-, in posizione 3 vi è l’ACIDO-DIAMINO-PIMELICO (il quale ha due gruppi amminici). Questa (figura in alto a sinistra) è la struttura più frequente che si trova nei monomeri, che costituiscono il peptidoglicano dei batteri gram-. Tra la parete di un batterio gram+ e gram –, per quanto riguarda il peptidoglicano, non è una questione solo di spessore, ma anche di come è fatto. Quindi, i batteri gram+, differiscono da quelli -; perché al posto del DAP, posseggono una L-LISINA, come amminoacido. Anche la L-LISINA presenta due gruppi amminici. la L-lisina la troviamo nella maggior parte dei casi nei batteri gram+. Questo disegno ci mostra il peptidoglicano che avvolge una cellula. Il monomero è formato da NAG, NAM e TETRAPEPTIDE ripetuto attorno alla cellula. Questo “nastro” ripetuto attorno alla cellula è stabilizzato da legami interpeptidici (in questa figura sono la barretta rossa). Questi legami avvengono tra l’amminoacido