Mappa concettuale citologia - citoscheletro, organelli e sintesi proteica, Schemi e mappe concettuali di Citologia

Scarica Mappa concettuale citologia - citoscheletro, organelli e sintesi proteica e più Schemi e mappe concettuali in PDF di Citologia solo su Docsity! Organelli Organelli non membranosi Ribosomi liberi Danno inizio alla sintesi proteica Il numero è variabile a seconda di quante proteine vengono prodotte dalla cellula Fino a 10 milioni Sono assemblati a livello del nucleolo Composti da Proteine RNA Subunità maggiore Subunità minore Informazioni contenute nel genoma Trascrizione in mRNA L’mRNA fuoriesce dai pori nucleari e raggiunge il citoplasma Traduzione in proteina da parte dei ribosomi Mitocondri Organelli citoplasmatici tubulari con diametro tra 0,5-1 micron Circondati da doppia membrana MME Spazio intermembrana Creste mitocondriali Fuse tra loro a formare una rete di cisterne Adesione tra le due membrane MMI Matrice mitocondriale Proteine Enzimi del metabolismo ossidativo Molecole di DNA circolare (genoma mitocondriale) Codifica per tRNA mitocondriali rNA mitocondriali Alcune componenti della ETC e dell’ATP sintasi Tutte le altre proteine vengono codificate dal genoma nucleare DNA polimerasi RNA polimerasi Subunità ribosomiali Mutazioni di questo DNA causano malattie genetiche È unicamente di origine materna (ovocita) Hanno origine da organismi Procariotici endocitati dalle cellule eucariotiche Processo di simbiosi Spesso si fondono a creare una rete di mitocondri (fusione) Per fissione possono nuovamente essere separati Quando smettono di essere funzionanti vengono eliminati per autofagia ( invecchiamento o danneggiamento) Le componenti molecolari vengono riciclate Funzioni Produzione di energia Fosforilazione ossidativa (ATP) Beta ossidazione degli acidi grassi Sintesi di steroidi (derivati del colesterolo) Produzione di ROS Apoptosi Morte cellulare programmata Esposizione di proteine normalmente non presenti sulla superficie della membrana ( codificate dal DNA mitocondriale) Canale sulla MME che porta alla fuoriuscita del citocromo C (normalmente situato nelle creste mitocondriali) Interazione del citocromo C con complessi proteici ad attività proteolitica (capsasi) Formazione dell’apoptosoma Riconoscimento da parte di cellule fagocitarie Perossisomi Organelli citoplasmatici vescicolari con diametro tra 0,5-1 micron Delimitati da singola membrana Hanno un contenuto poco elettrondenso Gli enzimi in esso contenuti si consentano a formare il cristalloide Contengono enzimi Perossidasi Dismutazione dell’H2O2 in acqua e O2 Ossidasi Beta ossidazione di VLCFA Funzioni Sintesi di lipidi Plasmalogeni (mielina) Sintesi di acidi biliari Detossificazione da ROS Beta ossidazione di VLCFA Reticolo endoplasmatico Più estesa struttura membranosa della cellula Cisterne delimitate da singola membrana che si estendono dall’involucro nucleare al resto del citoplasma Anche l’involucro nucleare (in continuità) presenta ribosomi Il contenuto ha pH neutro Elementi filamentosi e poco densi (occupa poco spazio) La sua estensione dipende dalle necessità e dalle funzioni della cellula Suddiviso in Liscio Privo di ribosomi Funzioni Sintesi di lipidi Fosfolipidi Lipidi di membrana Glicerolo + acidi grassi + fosfato + head group Trigliceridi Sintesi di steroidi Deposito di ioni calcio Molecola segnale per innescare la contrazione muscolare Enel REL grazie a canali controllati dal Sodio SERCA Pompa di tipo PO che consuma ATP Viene rilasciato in risposta a segnali Una proteina multipasso sullla membrana plasmatica funge da recettore (proteina G con subunità alfa Q) Attivazione della fosfolipasi C Scissione del PIP2 Diacilglicerolo IP3 Secondo messaggero che si associa alla membrana del REL aprendo i canali del calcio Fuoriuscita di calcio nel citoplasma Contrazione muscolare Attivazione di proteinchinasi di membrana Metabolismo del glicogeno Detossificazione da xenobiotici Citocromo P450 Distribuzione I lipidi vengono trasportati direttamente dal REL Presenta estensioni che si addossano alle porzioni di membrana di altri organelli che necessitano dei lipidi neo sintetizzati Grazie ai traslocatori (proteine) i lipidi passano da un organello all’altro Regolano le quantità dei lipidi di membrana Localizzazione Adipociti Ghiandole endocrine Cellule muscolari scheletriche Epatociti Rugoso Possiede ribosomi che provengono dal citoplasma (traslocazione cotraduzionale) Funzioni Sintesi proteica Glicosilazione delle proteine Formazione delle ancore GPI (glicolipidi) Legame tra gruppo COOH della proteina all’etanolammina (-NH2), la quale si lega al GPI Proteine rivolte verso il lato extracellulare Protezione dalla degradazione Formazione del glicocalice Prevenzione dall’aggregazione proteica Reazioni da stress Controllo qualità delle proteine appena sintetizzate Apparato di Golgi Individuato per la prima volta da Camillo Golgi nei neuroni Insieme di cisterne di forma appiattita Il numero è variabile (3-20) Le cisterne sono raggruppate e formano una pila Le molecole trasportate seguono un ordine preciso come se fosse una catena di montaggio Cis Golgi Rivolto verso il reticolo endoplasmatico Trans Golgi Punto terminale rivolto verso la membrana plasmatica Alle cisterne sono associate vescicole Attraverso le vescicole le proteine prodotte dal RER giungono al Golgi Vengono modificate e poi smistate Il Golgi mette le etichette sulle proteine per indirizzarle verso la loro destinazione finale Metabolismo del lipidi Serina Etanolammina Ceramide Sintesi dei glicolipidi Sintesi di sfingomielina Sintesi di proteoglicani Vescicole Via secretoria del golgi Provenienti dal Golgi Formazione Tutto il materiale proveniente dal RE entra nel golgi dal lato cis e fuoriesce dal lato trans Le vescicole accumulano materiali simili Selezione delle proteine mediante recettori sulla vescicola Raccolta nelle vescicoleche stanno gemmando Distacco della vescicola dal trans golgi La vescicola di trasporto viaggia sui microtubuli (citoscheletro) Riconoscimento del bersaglio e fusione Rivestimento COP Gemmano dai lati delle cisterne del Golgi e regolano gli scambi all’interno della cellula COPI Dirette al RER Contengono Proteine di membrana del rivestimento di COPII Recettori di membrana (che vengono recuperati) Proteine del RER erroneamente portate al golgi COPII VIA SECRETORIA Destinate ad organelli Smistamento Clatrina Gemmano dal trans golgi VIA SECRETORIA Esocitosi verso la membrana Fusione con la membrana plasmatica Secrezione costitutiva Le proteine possono essere riversate nell’ambiente extracellulare o andare a far parte della membrana stessa Tutte le cellule continuano a rinnovare la membrana plasmatica Nonostante la fusione continua di vescicole con la membrana, la membrana non si ingrandisce Contemporaneamente avviene il fenomeno del L’endocitosi (processo opposto) In circa 2H la membrana viene del tutto rinnovata Secrezione regolata Il materiale che deve essere secreto viene accumulato in vescicole secretorie Si posizionano in prossimità della membrana e si fondono con essa solo in risposta ad un segnale proveniente dall’esterno Es. Secrezione di insulina da parte delle cellule beta pancreatiche in risposta all’aumento del glucosio Segnale ormonale Neurotrasmettitore Ingresso di una specifica molecola nell’ambiente intracellulare VIA SECRETORIA Formazione dei lisosomi Fusione con gli endosomi tardivi Contengono idrolasi acide Formazione La clatrina è una proteina che crea una rete ( nucleo centrale con tre raggi) Permette la gemmazione della vescicola Interagisce con le adattine (proteine adattatrici) Le adattine riconoscono specifici recettori che richiamano le molecole da inglobare La dinamina stringe la gemma che si sta formando permettendone il distacco Quando la vescicola si è formata, clatrina e adattine si staccano e possono essere nuovamente riutilizzate (sono utili solo a formare la fossetta che poi gemma) Fusione Interazione con la membrana bersaglio specifica (target) RAB La vescicola viene agganciata da proteine di attacco presenti sulla membrana che riconoscono le proteine presenti all’interno della vescicola Le proteine SNARE (transmembrana) mediano l’interazione Ogni organello e vescicola possiede la propria SNARE T-SNARE Associate al target, assicurano che la vescicola raggiunga la membrana giusta V-SNARE Associate alla vescicola, riconoscono una specifica T-SNARE Le membrane devono essere separate da iun sottile strato di 1,5nm In seguito al legame deve avvenire l’azione meccanica di tiraggio La membrana della vescicola si avvicina a quella del bersaglio Endocitosi Provenienti dalla membrana Vescicole endocitiche Assunzione di macromolecole o particelle molto grandi senza bisogno del trasporto attraverso membrana (carriers, canali ecc) Il materiale endocitato deve essere sempre rivestito da membrana Una volta coircondato, si forma una vescicola detta fagosoma Tipologia Clatrina dipendente Mediata da recettori di membrana Tramite le adattine, i recettori si attaccano al rivestimento di clatrina La clatrina è una proteina che crea una rete ( nucleo centrale con tre raggi) Permette la gemmazione della vescicola Le adattine riconoscono i recettori che richiamano le molecole da inglobare La dinamina stringe la gemma che si sta formando permettendone il distacco Quando la vescicola si è formata, clatrina e adattine si staccano e possono essere nuovamente riutilizzate (sono utili solo a formare la fossetta che poi gemma) Es. Endocitosi di LDL La cellula riconosce la lipoproteine grazie al recettore per la APOB100 La LDL viene agganciata, si fonde con la membrana e viene endocitata Se manca il recettore per le LDL insorge l’ipercolesterolemia famigliare I soggetti non sono in grado di internalizzare le LDL Clatrina indipendente Non richiede la mediazione di recettori di membrana Il materiale da inglobare viene internalizzato in caveole (invaginazioni di membrana ricche di caveolina) Lisosomi Organelli delimitati da membrana con diametro tra 0.2-0.5 micron Contengono enzimi idrolitici Idrolasi acide Lavorano a pH acido (circa 5) I lisosomi possiedono 100x la concentrazione di H+ del citoplasma Sulla loro membrana è presente una pompa V-type che idrolizza ATP per pompare H+ nel lisosoma È un sistema di protezione Nel caso in cui un lisosoma si rompesse, gli enzimi smetterebbero di funzionare perchè a pH citosolico sono inattivi Questo previene che gli enzimi degradino le componenti cellulari Degradano le macromolecole Tutto il materiale portato al loro interno viene digerito in molecole più semplici che vengono poi riutilizzate Intervengono in Autofagia I lembi di membrana del RE circondano l’organello da degradare formando un autofagosoma L’ autofagosoma si fonde con le vescicole provenienti dal Golgi formando un lisosoma La cellula fagocita e degrada elementi propri Fagocitosi La cellula fagocita batteri, detriti cellulari o vere e proprie cellule Attuata solo da macrofagi e neutrofili del sangue I macrofagi si occupano di fagocitare cellule invecchiate (es globuli rossi) Le altre cellule attuano0 sol pinocitosi ( fagocitosi in fase liquida) Il materiale da endocitare (assunto dall’esterno) viene portato dentro vescicole Lisosoma in formazione Il fagosoma (vescicola) si fonde con l’endosoma precoce (punto di arrivo e accumulo per il materiale proveniente dall’esterno) Il recettore e le vescicole vengono riciclate e riportate verso la membrana L’endosoma precoce diventa endosoma tardivo e si fonde con le vescicole provenienti dal trans Golgi e contenenti idrolasi acide L’endosoma tardivo possiede il recettore per le vescicole Mannosio-6-fosfato Fusione delle vescicole Le pompe protoniche iniziano a trasportatore protoni abbassando il pH Le idrolasi acide si staccano dal recettore grazie all’abbassamento del pH Completa formazione del lisosoma Il recettore viene riportato al Golgi e riciclato Lisosoma già formato Si forma un fagosoma delimitato da membrana Il fagosoma si fonde con il lisosoma formando il fagolisosoma Il materiale viene digerito dagli enzimi litici Sintesi proteica Inizio della sintesi proteica- ribosomi liberi La subunità minore attacca il primo amminoacido (tRNA-metionina) nel sito P Il tRNA trasporta la subunità maggiore Si assembla il ribosoma Il iRNA trasporta il secondo amminoacido, che si lega al sito A IL PRIMO AMMINOACIDO (SITO P) SI ASSOCIA AL SECONDO AMMINOACIDO ( SITO A) Si svuota il sito P, il primo amminoacido rilascia il proprio tRNA e si forma il legame peptidico tra i due amminoacidi situati nel sito A (l’estremità libera è l’N-terminale) Il sito A diventa sito P per slittamento sull’mRNA Un terzo amminoacido trasportato dal proprio tRNA si associa al sito A libero La catena nascente si stacca dal sito P, rilascia il proprio tRNA e crea un legame peptidico con l’amminoacido nel sito A Continua l’allungamento della catena Ripiegamento CHAPERONINE Si associa alla catena nascente e da inizio al ripiegamento (a partire dall’N-terminale) HSP70 (chaperonine) Si associa alla catena nascente impedendo il suo ripiegamento Fine della sintesi proteica Ribosomi liberi Fine della sintesi proteica Le proteine terminatrici si legano al sito A e riconoscono il codone di STOP (sequenza mRNA) La catena nascente lega acqua La catena polipeptidica viene rilasciata nel citoplasma e si disassembla il complesso della sintesi proteica Catena polipeptidica idratata libera Subunità maggiore Subunità minore mRNA Traslocazione post traduzionale Smistamento delle proteine Via citoplasmatica NUCLEO Doppia membrana nucleare (interne ed esterna, in continuità con il RER), tappezzata di pori nucleari I pori nucleari sono i trasloconi delle proteine nucleari (mediano l’ingresso e l’uscita delle molecole) Riconoscono il peptide segnale Il peptide segnale è costituito da 4-5 amminoacidi basici e può trovarsi in qualsiasi punto della proteina MITOCONDRI Le proteine destinate ai mitocondri possono essere indirizzate in diversi compartimenti ( matrice, MME, MMI, spazio intermembrana): in ogni caso, la proteina viene riconosciuta da una sequenza segnale sull’N-terminale ( altre sequenze segnale la indirizzano poi nella zona specifica del mitocondrio) Il peptide segnale presenta una maggioranza di amminoacidi idrofobici ed assume una fondormazione ad alfa elica anfipatica (aa idrofilici all’interno, aa idrofobici all’esterno) Il peptide segnale viene riconosciuto dal traslocone I complessi proteici sulla membrana mitocondriale esterna sono TOM (TOM20 e TOM22) e permettono il riconoscimento di tutte le proteine destinate ai mitocondri ( PRIMO RICONOSCIMENTO) MATRICE La proteina è associata alle HSP70, che la mantengono distesa Il peptide segnale viene riconosciuto dal complesso della MME TOM40 La proteina trasloca e si ha il distacco delle HSP70 La proteina viene riconosciuta dal complesso della MMI TIM La proteina trasloca e si riassocia alle HSP70 (il ripiegamento può avvenire solo quando tutta la proteina è giunta nella matrice) Una volta giunta nella matrice, la proteina perde il peptide segnale all’N-terminale ( altrimenti verrebbe reindirizzata verso l’esterno del mitocondrio) MME La proteina è associata alle HSP70, che la mantengono distesa La proteina possiede due peptidi segnale Il peptide segnale sull’N-terminale viene riconosciuto da TOM20 e TOM22, per cui la proteina attraversa la MME Una volta arrivata nello spazio intermembrana, la seconda sequenza segnale (amminoaciid idrofobici) viene riconosciuta da un complesso dellla MME ( SAM) SAM associa la proteina, che rilascia le HSP70 trasloca attraverso SAM SAM si apre (cambiamento conformazionale) e fa uscire lateralmente la proteina, che si inserisce nella membrana mitocondriale esterna e si ripiega raggiungendo la sua conformazione definitiva MMI La proteina è associata alle HSP70, che la mantengono distesa La proteina possiede due peptidi segnale Il peptide segnale all’N-terminale viene riconosciuto dal complesso della MME TOM40 La proteina trasloca e si ha il distacco delle HSP70 La proteina viene riconosciuta dal complesso della MMI TIM La proteina trasloca e si riassocia alle HSP70 (il ripiegamento può avvenire solo quando tutta la proteina è giunta nella matrice) Una volta giunta nella matrice, la proteina perde il peptide segnale all’N-terminale ( altrimenti verrebbe reindirizzata verso l’esterno del mitocondrio) La seconda sequenza segnale viene riconosciuta da un complesso dellla MMI ( OXA) OXA associa la proteina, che trasloca OXA si apre (cambiamento conformazionale) e fa uscire lateralmente la proteina, che si inserisce nella membrana mitocondriale interna [lo stesso meccanismo è comune anche alle proteine che vengono sintetizzate nel mitocondrio perchè codificate dal genoma mitocondriale e che sono destinate alla MMI] PROTEINE MULTIPASSO La proteina è associata alle HSP70, che la mantengono distesa Le proteine multipasso vengono sintetizzate nel RER e possiedono sequenze segnale interne, oltre alla sequenza sull’N-terminale Il peptide segnale viene riconosciuto dal complesso della MME TOM40 Giunta nello spazio intermembrana, il complesso della MMI TIM22 riconosce le regioni idrofobiche (sequenze segnale) Quando vede un dominio idrofobico, TIM22 si apre facendo passare la proteina, permettendole di attraversare la membrana numerose volte (proteina multipasso) PEROSSSISOMI Le proteine destinate ai perossisomi possono presentare due sequenze segnale: PTS1 o PTS2 Le sequenze segnale si legano ai rispettivi recettori: Pe5Xp/PTS1 e PeX7p/PTS2 Il complesso proteina-recettore viene riconosciuto dal traslocone (che si trova sulla membrana del perossisoma) Il traslocone si apre facendo entrare sia proteina che il recettore Proteina e recettore si dissociano Il recettore viene nuovamente traslocato verso l’esterno Alla proteina viene rimossa la sequenza segnale per impedire che esca dal perossisoma Ribosomi del RER Stallo della sintesi proteica Peptide segnale (corta sequenza di amminoacidi idrofobici sull’N-terminale) Non arriva un nuovo tRNA nel sito A, che resta libero (la catena nascente si trova invece nel sito P) SRP (attiva perchè lega GTP, è costituita da 6 subunità proteiche e rRNA) riconosce il peptide segnale SRP si associa al sito A (rimasto libero) bloccando la sintesi proteica (impedisce che arrivino altri tRNA) Traslocazione cotraduzionale Il ribosoma viaggia nel citoplasma e raggiunge la membrana del RER Sulla membrana del RER il recettore per SRP (catena alfa e catena beta) lega il complesso SRP cambia conformazione e rilascia il ribosoma Il ribosoma lega un traslocatore che si trova sul RER Il traslocatore è una proteina transmembrana che possiede un canale interno Il canale è generalmente tappato ma il legame con il ribosoma induce un cambiamento conformazionale che porta all’apertura del canale La catena polipeptidica inizia ad entrare attraverso il canale (a partire dall’N- terminale, dove si trova la sequenza segnale che verrà rimossa per I’mpedire alla catena di fuoriuscire dal RER) Riprende la sintesi proteica Mano a mano che procede la traduzione, la catena entra nel RER e viene mantenuta distesa grazie alle HSP70 che ne impediscono il ripiegamento Termina la sintesi proteica La proteina viene liberata dalle HSP70 La proteina si ripiega assumendo struttura secondaria e terziaria Modifiche post traduzionali Creazione di ponti disolfuro La PDI (disolfuro isomerasi) è l’enzima situato nel lumen del RE che si occupa di riarrangiare i ponti disolfuro nelle proteine neo-sintetizzate Possiede due cisteine (-SH) legate tra loro e ciò le permette di creare un legame tra le cisteine della proteina nascente 1. Si rompe il ponte disolfuro presente tra le cisteine dell’enzima 2. Si formano due ponti disolfuro tra una cisteina della proteina nascente e una cisteina dell’enzima 3. Si rompono i due legami appena formati e si instaura il ponte disolfuro tra i due amminoaciid della proteina nascente I ponti disolfuro sono legami covalenti molto stabili che si ottengono per ossidazione e liberazione di idrogenioni (sono necessari per il corretto folding della proteina) N-glicosilazione La glicosilazione avviene in più tappe, che iniziano nel RE e terminano nel Golgi: nel reticolo endoplasmatico, queste tappe svolgono un ruolo di controllo di qualità del corretto ripiegamento della proteina 1. Dolicolo fosfato = lipide presente sulla membrana del RER (costituito da diverse unità isopreniche) 2. Fosforilazione del dolicolo fosfato 3. Aggiunta di 2 unità di N- acetilglucosammina sul versante citosolico 4. Aggiunta di 5 unità di mannosio sul versante citosolico (in grado di creare ramificazioni) 5. Ribaltamento tramite flippasi (i glucidi ora si trovano nel lumen del RER) 6. Aggiunta di 4 unità di mannosio ( ramificazioni) 7. Aggiunta di 3 unità di glucosio 8. Oligosaccaril-transferasi = enzima che catalizza il trasferimento del complesso glucidico sul residuo di asparagina della catena polipeptidica (legame N-glicosidico) Il gruppo segnale è la sequenza Asp-XSer-/ Thr Questo passaggio avviene solo se la proteina è stata ripiegata correttamente, condizione che permette residui glucidici di rimanere esterni e di poter essere leggermente modificati o tagliati Il complesso glucidico funge da segnale di traslocazione per la catena polipeptidica, che viene trasferita all’apparato di Golgi ( qui assumerà la sua conformazione definitiva) 9. Rimozione di 3 residui di glucosio e di 1 residuo di mannosio Heat-shock protein Proteine che si attivano mediante uno shock termico, il quale va a denaturare la proteina conformazionalmente scorretta in modo che questa possa andare ad assumere una conformazione il più possibile stabile HSP60 e HSP70 a spese di ATP permettono che la proteina si ripieghi correttamente [ fibrosi cistica] Controllo qualità Le proteine non ripiegate correttamente vengono riconosciute da calnessina e ERp57, proteine adibite al controllo del folding che tenteranno di ripiegare nuovamente la proteina Se non è possibile ripiegare la proteina, viene scartata (processo di degradazione) La proteina foldata nel modo scorretto presenta porzioni idrofobiche esposte nell’ambiente acquoso, che vengono riconosciute dalle BiP Le BiP sono proteine chaperon che indirizzano la proteina da degradare verso canali del RER attraverso cui fuoriesce nel citosol Viene riconosciuta dalle ubiquitine, che la marcano indirizzandola verso il complesso del proteasoma (dove verrà degradata) Se le proteine BiP, che normalmente sono associate in forma inattiva a proteine Ire1p, vengono attivate di frequente significa che sono presenti molte proteine mal ripiegate. In mancanza di proteine BiP, le Ire1p si uniscono tra di loro, formando dei dimeri che causano il blocco della sintesi: la cellula è quindi sotto stress. Il ribosoma si dissocia dalla membrana del RER e successivamente i disassembla SRP viene defosforilato e resa inattiva ( GTP—>GDP) quindi si stacca dal suo recettore Via secretoria - Apparato di Golgi Modifiche post traduzionali N-glicosilazione 1. Eliminazione di 3 residui di mannosio ( cisterne mediali) 2. Aggiunta di N-acetilglucosammina 3. Rimozione di 2 residui di mannosio 4. Aggiunta di fucosio e 2 residui di N- acetilglucosammina 5. Aggiunta di 3 residui di galattosio e 3 residui di acido sialico (cisterne trans) 6. Nella porzione terminale dell’apparato di Golgi si verifica la solforazione di alcune proteine, alla quale segue la fase di smistamento Marcatura delle proteine lisosomiali Il target per le proteine lisosomiali è il mannosio-6-fosfato, che viene riconosciuto da recettori specifici presenti nelle vescicole a livello del Trans Golgi 1. Aggiunta di N-glucosammina fosfato 2. Rimozione di N-glucosammina 3. Al mannosio rimane legato il gruppo fosfato Smistamento Vescicole Rivestite da COP COPI RER (trasporto retrogrado) Anche il RE possiede delle proprie proteine, che possono essere trasportate nel Golgi per poi ritornare nel RE grazie ad una sequenza target La sequenza segnale è posta nella porzione C-terminale e prende il nome di “KDEL”, perché costituita da lisina - acido aspartico - acido glutammico – leucina (va ad indirizzare le proteine prima al Golgi e poi di nuovo al RE, grazie al riconoscimento di uno specifico recettore) Alcune proteine vengono rilasciate nel lumen, mentre altre vengono integrate nel doppio strato fosfolipidico Il traslocone, costituito da varie subunità proteiche, presenta porzioni avvolte a formare un’elica (componenti ricche di aminoacidi carichi lontane dal doppio strato fosfolipidico, componenti idrofobiche esposte all’esterno) Il traslocone può consentire il passaggio delle proteine anche lateralmente, per cui quando passa attraverso il doppio strato fosfolipidico una componente particolarmente idrofobica, ciò determina un cambiamento della conformazione del traslocone che induce un’apertura laterale dello stesso. La componente idrofobica della proteina viene trasportata fuori dal traslocone e si può inserire nel doppio strato fosfolipidico. Ognuna di queste porzioni intramembrana è composta da un’alta percentuale di aminoacidi idrofobici, quindi adatti a rimanere in questa conformazione, mentre le parti che restano all’interno e all’esterno del RER sono composte da aminoacidi idrofilici. Quando è stato completato l’inserimento si può avere un ulteriore ripiegamento delle varie componenti della proteina transmembrana che porterà la proteina ad assumere varie forme, come quella di proteina canale. La traslocazione può avvenire anche in maniera tale che rimangano ancorate alla membrana porzioni diverse della proteina, ottenendo le cosiddette proteine multipasso, cioè che attraversano più volte il doppio strato. In questo caso, il traslocone riconosce il peptide segnale e fa ricominciare la sintesi proteica fino a che non viene riconosciuta una nuova sequenza segnale per la quale avverrà lo stesso processo e così via, integrando man mano porzioni di proteina nella membrana. COPII Organuli Rivestite da clatrina Membrana Secrezione costitutiva Secrezione regolata Endosoma tardivo