Sintesi e traduzione proteica, Schemi e mappe concettuali di Biologia Cellulare

Scarica Sintesi e traduzione proteica e più Schemi e mappe concettuali in PDF di Biologia Cellulare solo su Docsity! TRADUZIONE/SINTESI PROTEICA Protagonisti: DNA contiene l’informazione su come si fanno le proteine RIBOSOMI area di messa in contatto di mRNA e tRNA e area che permette la formazione dei legami peptidici tra gli amminoacidi trasportati dai tRNA RNA —> mRNA formato centralmente dall’open reading frame zona in cui vi sono le informazioni che vengono tradotte, all’estremità è presente un cappuccio 5’/UTR zona che nom viene tradotta composta dal nucleotide 7-metil-glucosina che presenta un metile in più rispetto alla guanosina ed è legato ai successivi mediante un legame 5’-5’, all’altra estremità vi è una coda poli-A/UTR 3’ zona che non viene tradotta e presenta una serie di adenine legate con legami 5’-3’. Le estremità proteggono la copia di DNA da attacchi enzimatici. Funzione: copiare il DNA e interagire con il ribosoma e il tRNA, su mRNA sono contenute le informazioni su quali aminoacidi devono essere presenti nella proteina e la loro sequenza e si forma nel nucleo tRNA formato da 3 nucleotidi legati con legame covalente ad un amminoacido. Comunica con l’mRNA tramite l’appaiamento delle basi= tre nucleotidi dell’mRNA si appaiano con tre nucleotidi di tRNA, le triplette di mRNA sono codoni, quelle di tRNA anticodoni. La sintesi proteica ha inizio quando il tRNA lega al codone AUG che codifica per l’amminoacido metoninia, la stessa sintesi termina con i codoni di stop UAA/UGA/UAG. Le triplette realizzabili sono 64 che codificano per 20 aminoacidi ciò significa che il codice genetico è ridondante ossia che un amminoacido può essere codificato da più triplette. Funzione: lega covalentemente gli aminoacidi che andranno a costituire la rRNA insieme alle proteine ribosomiali forma la struttura del ribosoma che all’ambiente in cui gli aminoacidi vengono portati per essere legati l’uno all’altro FASI SINTESI PROTEICA: • FASE INIZIO sono importanti i fattori di inizio che si numerano da 1 a 5 e si usa il suffisso eif- 1- La cappuccio 5’ lega i fattori di inizio eif4E 2- La coda poli-A lega le PABP (poli-A banding protein) 3- Il cappuccio e la coda poli-A sono tenuti insieme dai fattori eif4G e da eif4A 4- La subunità minore del ribosoma viene portata da fattori eif1 eif3 eif5 5- Il primo tRNA viene portato sull’mRNA dai fattori eif2 alla ricerca della tripletta AUG 6- Il tRNA si lega ad AUG nel sito P del ribosoma, sito peptidico dove si forma il legame peptidico 7- La subunità maggiore del ribosoma viene portata sull’mRNA dai fattori eif5B • FASE ALLUNGAMENTO sono importanti i fattori di allungamento suffisso EF- nei procarioti e eef- negli eucarioti (EF-Tu/EF-G nei procarioti eef-1/eef-2 negli eucarioti) 1- Un tRNA si lega alla tripletta successiva a quella dell’mRNA che codifica per la metonimia, trasportato dai fattori EF-Tu a cui è legato un GTP. Questo tRNA si inserisce nel sito A, sito amminoacidico poiché ospita il tRNA con l’amminoacido da legare 2- Il GTP permette l’idrolisi del EF-Tu e il suo rilascio 3- Inizia a formarsi il legame peptidico tra l’amminoacido del tRNA legato alla tripletta iniziale AUG e il secondo tRNA 4- L’mRNA avanza di 3 nucleotidi 5- I tRNA si spostano dal sito P ed A al sito E e P, il sito E è quello di uscita 6- Il tRNA scarico ossia privo del suo amminoacido che si è legato all’amminoacido del tRNA presente sul sito A tramite il fattore EF-G esce dal ribosoma • FASE TERMINAZIONE 1- Il tRNA incontra le triplette UAA/UGA/UAG ossia codoni di STOP RETICOLO ENDOPLASMATICO - LISCIO —> una rete intricata di tubuli che appaiono come piccoli cerchi al microscopio, con funzioni di detossificazione-sequestro di ioni calcio-sintesi di ormoni - RUGOSO —> cisterne appiattite e impilate una di seguito all’altra che appaiono al microscopio con l’aspetto di tubuli. Ha funzione di regolare la sintesi proteica dato che sulla sua membrana esternamente sono associati i ribosomi e per questo appare rugoso. Svolge anche un ruolo nelle modificazioni post-traduzionali delle proteine come la glicosilazione e nello smistamento delle proteine Proteine sintetizzate dai ribosomi presenti sul RER sono: 1- Proteine secrete all’esterno della membrana 2- Proteine di membrana 3- Proteine destinate al sistema di endomembrane, al RE stesso, al Golgi, a lisosomi e endosomi Proteine sintetizzate dai ribosomi liberi nel citosol: 1- proteine destinate a rimanere nel citosol 2- Proteine periferiche associate alla membrana interna della cellula 3- Proteine che si dirigono al nucleo, perossisomi, cloroplasti e mitocondri Destino proteine? • Proteine destinate a rimanere nel RE o rilasciate esternamente alla cellula, o componenti della membrana plasmatica o destinate al Golgi ai lisosomi sono prodotte tramite la via CO- TRADUZIONALE. Sono spinte nel RE quando la loro sintesi non è ancora completa. • Proteine sintetizzate libere nel citosol e quindi destinate al nucleo o mitocondri e cloroplasti o a rimanere nel citosol libere sono sintetizzate secondo la via POST-TRADUZIONALE. Vengono trasferite alla loro destinazione solo una volta che la loro sintesi ha avuto termine. VIA CO-TRADUZIONALE: Riguarda tutte quelle proteine destinate a rimanere nel RE, a passare al golgi ad uscire dalla cellula ad andare nei lisosomi o a comporre la membrana plasmatica. 1- Il peptide segnale delle proteine viene prodotto da ribosomi che si trovano liberi nel citosol 2- Il peptide segnale appena sintetizzato sospinge il ribosoma sulla faccia esterna del RER quindi la sintesi della proteina avviene a livello del reticolo 3- Il peptide segnale idrofobo viene riconosciuto da SRP una proteina integrale di membrana che lega il segnale e il ribosoma alla membrana del RE ma rimangono ancorati sul lato citosolico, esternamente 4- SRP si lega al recettore per le SRP sul RE mentre il ribosoma si lega al traslocone una proteina integrale di membrana a forma di poro che permette l’entrata del complesso SRP-ribosoma- proteina nascente 5- Il polipeptide termina la traduzione/sintesi attraversando il traslocone 6- Ribosoma, peptide segnale e SRP vengono eliminate all’entrata del lume del RER per via enzimatica per evitare che la proteina possa uscire Nel reticolo le proteine interagiscono con una serie di enzimi per esempio: la porzione del peptide segnale viene rimossa dalla peptidasi del segnale un enzima proteolitico vengono aggiunti carboidrati alle proteine dall’enzima oligosaccaridaltransferasi inoltre qui nel reticolo sono presenti chaperoni proteine che aiutano le proteine neo-sintetizzate a assumere la loro struttura terziaria tridimensionale qualora siano non ripiegate o ripiegate male. VIA CO-TRADUZIONALE PER LE PROTEINE INTEGRALI DI MEMBRANA: 1- Il peptide segnale di queste proteine viene prodotto da ribosomi che si trovano liberi nel citosol 2- Il peptide segnale appena sintetizzato sospinge il ribosoma sulla faccia esterna del RER quindi la sintesi della proteina avviene a livello del reticolo 3- Il peptide segnale idrofobo viene riconosciuto da SRP una proteina integrale di membrana che lega il segnale e il ribosoma alla membrana del RE ma rimangono ancorati sul lato citosolico, esternamente