TOLC-PSI parte di biologia: composizione chimica degli organismi viventi, Appunti di Psicologia Generale

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SEZIONE DI BIOLOGIA COMPOSIZIONE CHIMICA DEGLI ORGANISMI VIVENTI • i bioelementi; • le proprietà dell’acqua; • molecole di interesse biologico: glucidi, lipidi, amminoacidi e nucleotidi; • struttura e funzioni delle macromolecole di interesse biologico: polisaccaridi, acidi nucleici e proteine; BIOLOGIA DELLA CELLULA • l’organizzazione cellulare; • caratteristiche morfo-funzionali delle cellule eucariotiche; • principali costituenti cellulari: membrane cellulari, citoplasma, mitocondri, ribosomi, reticolo endoplasmatico, apparato di Golgi, lisosomi, nucleo CICLO CELLULARE, RIPRODUZIONE, EREDITARIETÀ • riproduzione cellulare: mitosi e meiosi; • corredo cromosomico; • riproduzione ed ereditarietà; • genetica mendeliana; • genetica classica: teoria cromosomica dell’ereditarietà; • cromosomi sessuali; • genetica molecolare: DNA e geni; codice genetico e sua traduzione; • il cromosoma degli eucarioti; • genetica umana: trasmissione dei caratteri mono e polifattoriali; • malattie ereditarie; • mutazioni; BASI DI ANATOMIA E FISIOLOGIA UMANA • l’organismo umano: funzioni di sostegno e movimento, • nutrizione, • respirazione, • circolazione, • escrezione; • funzioni immunitarie, endocrine e riproduttive; • il sistema nervoso centrale: basi strutturali e funzionali. 1 SEZIONE DI BIOLOGIA COMPOSIZIONE CHIMICA DEGLI ORGANISMI VIVENTI I BIOELEMENTI Sulla Terra sono stati identificati 92 elementi naturali a cui si aggiungono un’altra ventina di elementi sintetizzati dall’uomo (detti elementi artificiali). Tra tutti gli elementi presenti in natura vengono chiamati BIOELEMENTI solo quelli che si trovano negli organismi viventi e sono circa una ventina sui 118 presenti. | sono molto importanti perché rappresentano gli elementi alla base della vita I bioelementi sono come dei “mattoncini di base” in quanto legandosi tra di loro formano le BIOMOLECOLE. | rappresentano gli elementi chimici di base degli organismi viventi (sia animali che vegetali) I BIOELEMENTI DI BASE sono: l’AZOTO, il CARBONIO , l’IDROGENO , l’OSSIGENO I bioelementi legandosi tra di loro (tramite legami chimici) costituiscono tutte le molecole importanti dell’organismo: carboidrati, proteine, acidi nucleici e lipidi che rappresentano le 4 classi fondamentali delle BIOMOLECOLE, molecole sintetizzate dagli esseri viventi. Il nostro corpo è organizzato in livelli, il primo di questi livelli è rappresentato proprio dagli elementi chimici (nel caso degli organismi è più opportuno parlare di bioelementi) i quali si organizzano in biomolecole. Riassunto sui bioelementi LE PROPRIETÀ DELL’ACQUA L’acqua è una sostanza indispensabile per tutte le forme di vita. Sulla Terra, l’acqua si trova principalmente allo stato liquido: i mari, i laghi e i fiumi ricoprono circa il 70% della superficie del pianeta. Il corpo umano è costituito per più del 70% del proprio peso da acqua. È un composto inorganico. Le molecole d’acqua sono polari e tra di esse si stabilisce un legame chimico, detto LEGAME A IDROGENO. All’interno della molecola (che nel suo complesso è neutra) la carica elettrica negativa si concentra, infatti, attorno al nucleo dell’atomo dell’ossigeno. Ricapitolando possiamo indicare 5 punti da ricordare su questi importantissimi elementi chimici: 1. tra tutti gli elementi presenti (in natura) vengono chiamati bioelementi solo quelli che si trovano negli organismi viventi; 2. i bioelementi vengono classificati in base alle loro iniziali latine; 3. i bioelementi costituiscono il primo livello organizzativo degli organismi; 4. gli atomi che formano gli elementi costituiscono la più piccola parte della materia; 5. i bioelementi si legano tramite legami chimici per formare le biomolecole (come per es i carboidrati; ricchissimi di carbonio, ossigeno e idrogeno). Ogni molecola di acqua ( !!" ) è formata da: - 2 atomi di IDROGENO - un atomo di OSSIGENO uniti tramite 2 legami di tipo covalente polare. 4 L’ACQUA COME SOLVENTE Molte sostanze si sciolgono nell’acqua formando delle miscele omogenee, chiamate SOLUZIONI | le sostanze che possono sciogliersi sono dette SOLUBILI Esempi di soluzioni biologiche: le lacrime, l’urina, il plasma del sangue, la linfa delle piante, … Nelle soluzioni: - il componente più abbondante, che definiamo solvente, è l’acqua; - le sostanze disciolte, presenti in minore quantità, sono detti soluti. Il rapporto tra la quantità di soluto e la quantità di soluzione è chiamato CONCENTRAZIONE (⚠ non di solvente) Una sostanza per essere solubile in acqua deve essere IONICA o POLARE. Le sostanze apolari (cioè non polari) si sciolgono soltanto in altre sostanze apolari. es. alcuni grassi si sciolgono nell’acetone (solvente apolare) idrofile => se si sciolgono nell’acqua Le molecole possono essere idrofobe => se sono insolubili in acqua L’acqua è il solvente più diffuso in natura. L’acqua pura allo stato liquido ha una debolissima tendenza a ionizzarsi: al suo interno, infatti, solo un piccolo numero di molecole si scinde in ioni %# e ioni &%". / lo ione %#è estremamente reattivo e tende a legarsi subito con un’altra molecola d’acqua Si forma in questo modo lo ione !%"# (idronio). La tendenza a ionizzarsi delle molecole d’acqua è bilanciata dalla tendenza degli ioni idronio e degli ossidrili a riassociarsi tra loro. Alcune sostanze, sciogliendosi nell’acqua, liberano ioni %# (!%"#). A seconda della concentrazione di tali ioni, le SOLUZIONI si dividono in : - ACIDE => le sostanze acide hanno pH compreso tra 0 e 7 - BASICHE =>le sostanze basiche hanno pH tra 7 e 14 - NEUTRE => le sostanze neutre hanno pH 7 Il grado di acidità si misura tramite il pH, un parametro legato alla concentrazione in soluzione di ioni !%"#; pH = logaritmo decimale negativo della concentrazione degli ioni H+. pH + pOH = 14 [H+] x [OH-] = 10 ^ -14 pOH = -log[OH-] La maggior parte delle reazioni chimiche che avviene negli organismi si verifica all’interno di un ristretto intervallo di pH, in genere vicino alla neutralità. I composti ionici sono composti formati da ioni, che si formano spontaneamente in seguito al passaggio di uno o più elettroni da un atomo a bassa elettronegatività ad uno di alta elettronegatività. La produzione di energia derivante da questo scambio forma il legame ionico attraverso un processo quindi esoenergetico es. Na+ Cl- 5 MOLECOLE DI INTERESSE BIOLOGICO: GLUCIDI, LIPIDI, AMMINOACIDI E NUCLEOTIDI GLUCIDI I glucidi o glicidi (detti zuccheri) sono dei composti chimici formati da atomi di carbonio, idrogeno e ossigeno. Più comunemente sono chiamati anche CARBOIDRATI (da “idrati di carbonio”) o saccaridi. I glucidi sono i costituenti più importanti dei vegetali, che li sintetizzano utilizzando l’anidride carbonica dell’aria, l’acqua del terreno e l’energia solare (fotosintesi clorofilliana). Le funzioni svolte dai glucidi nell’alimentazione umana sono: - funzione energetica=> i glucidi rappresentano la fonte principale di energia a rapida utilizzazione ed a basso costo: 1 g fornisce circa 4 Kcal - funzione di riserva => il glicogeno rappresenta una forma di immagazzinamento dell’energia, assorbita sotto forma di glucidi più semplici ma più ingombranti, che può essere utilizzata rapidamente in caso di carente apporto alimentare Nei vegetali la forma di riserva energetica maggiormente diffusa è l’amido. - funzione plastica o di sostegno=> molti glucidi vanno a costituire glicolipidi, glicoproteine (membrane cellulari), strutture di sostegno e protezione degli organismi animali e vegetali - ai carboidrati è stato riconosciuto un ruolo di “molecole informazionali” al pari di proteine e acidi nucleici: essi danno luogo a strutture complesse che servono da parole in codice nel linguaggio molecolare della vita I carboidrati rappresentano la prima fonte di energia per gli organismi. Tra i carboidrati troviamo gli zuccheri, come il glucosio ('&!'!"&). In base al numero di unità base che li costituiscono, si distinguono in: o MONOSACCARIDI ( glucosio, fruttosio) o DISACCARIDI ( saccarosio, lattosio, maltosio) Di riserva ( veg – amido; ani – glicogeno) o POLISACCARIDI Strutturali ( cellulosa, chitina ) MONOSACCARIDI I monosaccaridi(o zuccheri semplici) sono formati da una sola molecola e per questo sono considerati i carboidrati più semplici. Tra i monosaccaridi più importanti troviamo il glucosio, il fruttosio (tipico della frutta) e il galattosio. | facilmente solubili in acqua e insolubili in solventi organici I monosaccaridi si classificano in base al numero di carbonio (C) ed al gruppo carbonilico che, oltre ai diversi gruppi ossidrilici, li caratterizza: - aldosi ( -COH, -oso oppure -osio ) Gli aldosi possiedono un gruppo funzionale aldeidico. - chetosi ( =CO, -ulosiooppure -uloso ) I chetosi possiedono un gruppo chetonico. 6 A seconda del numero di atomi di carbonio, si dividono in triosi, tetrosi, pentosi, esosi, … In soluzione acquosa, i monosaccaridi pentosi ed esosi formano in genere strutture cicliche chiamate emiacetali. La chiusura dell’anello avviene tramite la reazione tra il gruppo -OH e il gruppo aldeidico o chetonico. Le lettere α e β distinguono la posizione del gruppo — OH. Gli anelli a cinque termini sono detti furanosi (fruttosio), mentre quelli a sei termini sono detti piranosi (glucosio). DISACCARIDI I disaccaridi derivano dall’unione di due monosaccaridi attraverso un legame O-glicosidico. | rientrano nei OLIGOSACCARIDI, formati da 2 a 10 unità monosaccaridiche legate in maniera covalente es. trisaccaridi => 3 monossacaridi Alcuni esempi di disaccaridi sono: • maltosio (α-D-glucosio + α-D-glucosio) • lattosio (β-D-glucosio + β-D-galattosio) • saccarosio (α-D-glucosio + β-D-fruttosio) POLISACCARIDI I polisaccaridi sono polimeri composti da più di 10 unità monosaccaridiche, fino a qualche migliaio, a formare lunghe catene lineari e ramificate. I polisaccaridi più importanti sono: - l’amido, riserva di carboidrati tipica delle piante => nell’amido i legami sono α-glicosidici - il glicogeno, riserva di carboidrati tipica degli animali - la cellulosa, con funzione strutturale nelle piante => nella cellulosa i legami sono β-glicosidici l questo ci impedisce di digerire la cellulosa, poiché non possediamo l le molecole necessarie per la rottura di questo legame α/ β –glicosidici : nome che deriva dal singolo zucchero che contiene l’indicazione della struttura del tipo di legame alfa o beta glicosidico. LEGAME GLICOSIDICO = legame chimico che si instaura tra l’OH anomerico di un glucide con composti che presentano di solito funzioni alcoliche ( O ) fenoliche ( OH ) o composti azotati ( N ). I polisaccaridi possono legarsi alle proteine della superficie cellulare formando le glicoproteine: quelle sui globuli rossi consentono di classificare quattro gruppi sanguigni ( A, B, AB, 0 ). 9 AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono composti organici che contengono nella molecola sia un gruppo, acido, carbossile (-COOH), che un gruppo amminico (-N!!). Da tutte le fonti naturali sono stati a tutt’oggi isolati e identificati oltre 100 amminoacidi. La maggior parte degli amminoacidi naturali differisce solamente per la struttura del residuo organico (gruppo -R) legato al carbonio in α. Pertanto la struttura generale di α-amminoacido è la seguente: ovvero: Il gruppo -R (catena laterale) può essere un atomo di idrogeno (nella glicina), una catena alifatica (ramificata o no, sostituita o no), un anello aromatico o un anello eterociclico. Gli amminoacidi che prendono parte alla formazione delle proteine sono venti; i due gruppi funzionali di ciascun amminoacido sono legati allo stesso atomo di carbonio e sono detti α-amminoacidi. Gli amminoacidi hanno proprietà acido-base. • L’azoto del gruppo amminico può accettare un protone e trasformarsi in -(!%# • Il gruppo carbossilico può cedere un protone e trasformarsi in -'""" I venti α-amminoacidi che costituiscono le proteine si classificano in base alle caratteristiche strutturali della loro catena laterale (R) che influenza in particolar modo la polarità della molecola. dato che la funzione dell’acido carbossilico è acida e il gruppo amminico è basico gli amminoacidi sono sostanze anfotere. 10 LEGAME PEPTIDICO Gli amminoacidi si legano attraverso il legame peptidico tra gruppo amminico e carbossilico, con liberazione di una molecola d’acqua. (reazione di condensazione). Reazione di condensazione legame polipeptidico Dipeptidi, tripeptidi e tetrapeptidi sono esempi di oligopeptidi, brevi catene formate dall’unione di pochi amminoacidi (al massimo una decina). Quando gli amminoacidi aumentano di numero si parla di polipeptidi. L’ordine con cui gli amminoacidi si legano è determinante. Gli amminoacidi che formano le proteine sono tutti chirali, tranne la glicina. ( chiralità = non sovrapponibilità all’immagine speculare nelle 3 dimensioni). NUCLEOTIDI Un nucleotide è costituito dall’unione di tre specie chimiche più semplici: • una base azotata; • una molecola di zucchero a cinque atomi di carbonio (ribosio o desossiribosio) • un gruppo fosfato purinica ( adenina, guanina ) La base azotata può essere differenza per il riferimento strutturale. l pirimidina ( timina, citosina, uracile ) Pertanto, ciascun nucleotide contiene gli elementi di una base purinica o pirimidica, un’unità di acido fosforico e un’unità di pentoso. La base azotata e lo zucchero sono uniti tramite un LEGAME GLICOSIDICO. | unisce il carbonio in posizione 1 del pentoso e l’azoto in posizione 9 per le basi puriniche o in posizione 1 per quelle pirimidiche La presenza del gruppo fosforico conferisce al nucleotide un carattere fortemente acido. I nucleotidi si possono ottenere per blanda degradazione degli acidi nucleici. L’unità di fosfato del nucleotide può essere rimossa selettivamente per successiva cauta idrolisi, convertendo il nucleotide in nucleoside(base azotata + zucchero) o acido nucleico senza gruppo fosfato. | molecola costituita da una base pirimidica o purinica legata a un’unità di pentoso Ribaltando il ragionamento, potremmo dire che i nucleotidi sono gli esteri fosforici dei nucleosidi. I nucleotidi possono essere: monofosfati trifosfati | | sono i costituenti degli acidi nucleici e, come coenzimi, partecipano a numerosi processi metabolici della cellula ottenuti dai nucleotidi monofosfati per aggiunta di altri residui fosforici in catena attraverso il processo di fosforilazione ossidativa 11 In generale, i nucleosidi trifosfati ti svolgono un ruolo fondamentale come riserva di energia prontamente destinabile a qualunque processo vitale lo richieda; formano intermedi altamente reattivi per la sintesi di polisaccaridi e lipidi e per l'attivazione degli acidi grassi e degli amminoacidi. La denominazione dei nucleotidi e dei derivati nucleosidici si basa sull’impiego di sigle a tre lettere: § la prima lettera indica il tipo di nucleoside presente: - A , adenosina - G , guanosina - C , citidina - T , timidina - U , uracile § la seconda lettera indica il numero di gruppi fosfato: - M (mono-) quando è presente un solo gruppo - D (di-) quando sono presenti due gruppi - T (tri-) quando sono presenti tre gruppi § La terza lettera è sempre P, che sta per “fosfato”. STRUTTURA E FUNZIONI DELLE MACROMOLECOLE DI INTERESSE BIOLOGICO: POLISACCARIDI, ACIDI NUCLEICI E PROTEINE POLISACCARIDI Pag. 5 ACIDI NUCLEICI Oltre ai glucidi, alle proteine e ai lipidi, esiste una quarta categoria di biomolecole: gli acidi nucleici. Gli acidi nucleici sono polimeri non periodici deputati alla conservazione e trasmissione dell’informazione genetica. \ svolgono un ruolo fondamentale nella sintesi di tutte le proteine I monomeri sono chiamati nucleotidi. Queste biomolecole comprendono: • il DNA, che contiene l’informazione genetica per dirigere i processi vitali e che viene trasmesso da una generazione all’altra; • l’RNA, che può essere considerato la molecola che si occupa della “traduzione” in proteine delle istruzioni racchiuse nel DNA in base alle necessità di ogni cellula. IL DNA O ACIDO DESOSSIRIBONUCLEICO Il DNA è la macromolecola di dimensioni maggiori in ogni organismo vivente. È presente in tutte le cellule e, negli eucarioti, è racchiuso nel nucleo ¨ È la molecola nella quale è contenuta l’eredità biologica, cioè il nostro corredo genetico. ¨ Presiede alla sintesi delle proteine determinando il metabolismo della cellula e dell’intero organismo Trifosfati, e in particolare l’ATP o adenosina trifosfato,svolgono un ruolo fondamentale nel metabolismo energetico della cellula energetico della cellula. 14 LA STRUTTURA DELLE PROTEINE Nelle proteine ci sono quattro livelli di organizzazione strutturale: § STRUTTURA PRIMARIA di una proteina | è la sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica, legati tra loro da legami peptidici Tutte le proteine esistenti derivano da combinazioni dei 20 amminoacidi naturali. La sequenza amminoacidica è l’anello che congiunge il messaggio genetico sul DNA e la struttura tridimensionale direttamente correlata alla funzione biologica di una proteina. Quindi la funzione di una proteina dipende dalla struttura primaria. § STRUTTURA SECONDARIA | è il ripiegamento dovuto ai legami a idrogeno tra le parti costanti degli amminoacidi La struttura secondaria delle proteine riguarda la configurazione tridimensionale assunta dalle catene polipeptidiche, cioè la loro disposizione nello spazio. La struttura secondaria delle proteine può assumere due forme: o α-elica L’alfa-elica è dovuta ad una disposizione elicoidale delle unità peptidiche dell’intera molecola proteica o solo di alcune sue parti. Le linee a puntini indicano i legami a idrogeno che si formano tra l’ossigeno del gruppo —C=O Di un legame peptidico e l’idrogeno del gruppo —NH di un legame peptidico situato a quattro residui di distanza. o foglietto β La struttura a foglietto ripiegato è dovuta alla formazione di legami a idrogeno tra il il gruppo carbonilico e il gruppo -NH- dei legami peptidici di due tratti di catena proteica. I due tratti di catena proteica, tenuti insieme dai legami a idrogeno, si collocano l’uno a fianco dell’altro assumendo la caratteristica “struttura a pieghe” o “a foglietto ripiegato” o “a fisarmonica”. Le linee a puntini indicano i legami a idrogeno che si realizzano tra l’ossigeno di un gruppo carbonilico di un legame peptidico e l’idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico appartenente a un filamento diverso. 15 LEGAME A IDROGENO : interazione dipolo dipolo che si viene a formare tra le molecole nelle quali un atomo di idrogeno è legato COVALENTEMENTE con un atomo di piccole dimensioni fortemente elettronegativo ( F, N, O ) es. NH3 H2O, HF. La sua energia 20/50 Kj/mol è nettamente superiore a quella di altre forze intermolecolari. § STRUTTURA TERZIARIA è la conformazione finale della molecola causata dalle interazioni tra i gruppi R La struttura terziaria è dovuta all’ulteriore ripiegamento delle catene ad α-elica o dei foglietto β. Il fattore decisivo di questo ripiegamento risiede nella forza attrattiva di tipo elettrostatico. Legame elettrostatico = quando due atomi sono legati NON da elettroni ma da una forza elettrostatica ( legami : ionico, legami dipolo vari es. ione dipolo e forze di Wan Der Waals) La struttura terziaria rappresenta la disposizione spaziale tridimensionale degli atomi della proteina ed è resa stabile da legami idrogeno. Tale tipo di struttura si trova principalmente nelle proteine globulari. La struttura terziaria delle proteine è la complessa struttura tridimensionale che la proteina assume nel processo chiamato ripiegamento. Una prima fase del ripiegamento comincia durante la sintesi: amminoacidi idrofobici tendono a stare all’interno, lasciando i gruppi idrofilici all’esterno. Nel reticolo endoplasmatico, il ripiegamento si completa grazie a speciali proteine. § STRUTTURA QUATERNARIAl è il risultato dell’associazione di polipeptidi diversi, cioè è formata da più catene ripiegate. Tale struttura stabilisce il modo in cui due o più catene polipeptidiche si associano tramite interazioni non covalenti. La struttura quaternaria è caratteristica soltanto di alcune proteine: esse, infatti, sono costituite da due o più subunità, che si associano fra loro mediante deboli legami elettrostatici. L’emoglobina, per esempio, è formata da quattro subunità proteiche di due differenti tipi (due catene α e due catene βnell’adulto) associate secondo una geometria tetraedica. L’emoglobina è uno dei tanti esempi di proteina coniugata, cioè di proteina unita a una parte non proteica a cui si dà il nome di gruppo prostetico. La struttura che ne risulta è spesso detta OLIGOMERO e le catene polipeptidiche costituenti sono dette monomeri o protomeri o subunità. I monomeri di una proteina oligomerica possono avere struttura primaria, secondaria e terziaria identiche o completamente diverse. Le subunità sono unite mediante legami H, ionici, idrofobici. La perdita della struttura di una proteina determina la perdita della sua funzione (DENATURAZIONE). La DENATURAZIONE è un processo reversibile. le proteine globulari, una volta denaturate, possono riacquistare la loro struttura nativa e la loro attività biologica se vengono riportate nelle condizioni in cui la conformazione attiva è stabile. RINATURAZIONE => è la prova più importante a supporto del concetto che la struttura terziaria di una proteina globulare è determinata dalla sua sequenza amminoacidica